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- PDB-4zcr: Crystal structure of the C-terminal catalytic domain of Plasmodiu... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4zcr
タイトルCrystal structure of the C-terminal catalytic domain of Plasmodium falciparum CTP:phosphocholine cytidylyltransferase in complex with phosphocholine
要素Cholinephosphate cytidylyltransferase
キーワードTRANSFERASE / enzyme / malaria / cytidylyltransferase / phosphatidylcholine
機能・相同性
機能・相同性情報


Synthesis of PC / choline-phosphate cytidylyltransferase / choline-phosphate cytidylyltransferase activity / phosphatidylcholine binding / nuclear envelope / identical protein binding
類似検索 - 分子機能
Choline-phosphate cytidylyltransferase Pcy1-like / CTP:phosphocholine cytidylyltransferase domain / Cytidylyltransferase-like / Cytidyltransferase-like domain / HUPs / Rossmann-like alpha/beta/alpha sandwich fold / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
PHOSPHOCHOLINE / choline-phosphate cytidylyltransferase
類似検索 - 構成要素
生物種Plasmodium falciparum (マラリア病原虫)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.8 Å
データ登録者Guca, E. / Hoh, F. / Guichou, J.-F. / Cerdan, R.
資金援助 フランス, 1件
組織認可番号国
EU Marie Curie iTN ParaMet290080 フランス
引用ジャーナル: Sci Rep / 年: 2018
タイトル: Structural determinants of the catalytic mechanism of Plasmodium CCT, a key enzyme of malaria lipid biosynthesis.
著者: Guca, E. / Nagy, G.N. / Hajdu, F. / Marton, L. / Izrael, R. / Hoh, F. / Yang, Y. / Vial, H. / Vertessy, B.G. / Guichou, J.F. / Cerdan, R.
履歴
登録2015年4月16日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBE
改定 1.02016年9月14日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12016年10月19日Group: Data collection
改定 1.22017年2月8日Group: Data collection
改定 1.32018年8月29日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year
改定 1.42024年1月10日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Cholinephosphate cytidylyltransferase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)20,9942
ポリマ－20,8101
非ポリマー1841
水1,63991
1
A: Cholinephosphate cytidylyltransferase
ヘテロ分子

A: Cholinephosphate cytidylyltransferase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)41,9894
ポリマ－41,6202
非ポリマー3682
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_645-x+1,-y-1,z1
Buried area2950 Å2
ΔGint5 kcal/mol
Surface area13600 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)50.620, 69.570, 117.860
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number23
Space group name H-MI222

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要素

#1: タンパク質 Cholinephosphate cytidylyltransferase


分子量: 20810.123 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 581-775 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Plasmodium falciparum (マラリア病原虫)
株: isolate 3D7 / 遺伝子: ctP, MAL13P1.86 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: Q8IEE9, choline-phosphate cytidylyltransferase
#2: 化合物 ChemComp-PC / PHOSPHOCHOLINE / [りん酸水素2-(トリメチルアミニオ)エチル]アニオン


分子量: 184.151 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C5H15NO4P
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 91 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.49 Å3/Da / 溶媒含有率: 50.66 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8 / 詳細: 20% PEG 4k

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID23-1 / 波長: 0.972957 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M-F / 検出器: PIXEL / 日付: 2015年3月14日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.972957 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.8→46.51 Å / Num. obs: 18719 / % possible obs: 99.63 % / 冗長度: 6.4 % / Rsym value: 0.054 / Net I/σ(I): 14.3

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.8.0103精密化
PHASER位相決定
XDSデータスケーリング
Cootモデル構築
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 4ZCT

4zct


解像度: 1.8→46.51 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.968 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.949 / SU B: 5.966 / SU ML: 0.08 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.12 / ESU R Free: 0.106 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2322 927 4.7 %RANDOM
Rwork0.17641 ---
obs0.17892 18719 99.63 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 47.198 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.09 Å2-0 Å2-0 Å2
2--0.07 Å2-0 Å2
3---0.02 Å2
精密化ステップサイクル: 1 / 解像度: 1.8→46.51 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1040 0 11 91 1142
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0090.021082
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0030.021069
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.2181.9631467
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg1.0763.0042461
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.7745130
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg32.70324.46847
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg12.61215203
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg21.918155
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0690.2172
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0040.021160
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0020.02233
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it3.6024.435514
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other3.6064.428513
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it3.766.629640
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other3.7576.639641
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it3.1784.861567
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other3.1754.863568
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other3.8597.132826
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined4.35436.5961254
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other4.35236.6141255
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr1.99232149
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free26.232533
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded9.45652190
LS精密化 シェル解像度: 1.8→1.847 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.315 68 -
Rwork0.29 1325 -
obs--98.45 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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