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Yorodumi- PDB-4llo: Structure of the eag domain-CNBHD complex of the mouse EAG1 channel -
+Open data
-Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 4llo | ||||||
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Title | Structure of the eag domain-CNBHD complex of the mouse EAG1 channel | ||||||
Components | (Potassium voltage-gated channel subfamily H member 1) x 2 | ||||||
Keywords | TRANSPORT PROTEIN / Voltage-gated potassium channel | ||||||
Function / homology | Function and homology information Voltage gated Potassium channels / potassium channel complex / regulation of presynaptic cytosolic calcium ion concentration / voltage-gated monoatomic ion channel activity involved in regulation of presynaptic membrane potential / delayed rectifier potassium channel activity / parallel fiber to Purkinje cell synapse / nuclear inner membrane / regulation of synaptic vesicle exocytosis / phosphatidylinositol bisphosphate binding / startle response ...Voltage gated Potassium channels / potassium channel complex / regulation of presynaptic cytosolic calcium ion concentration / voltage-gated monoatomic ion channel activity involved in regulation of presynaptic membrane potential / delayed rectifier potassium channel activity / parallel fiber to Purkinje cell synapse / nuclear inner membrane / regulation of synaptic vesicle exocytosis / phosphatidylinositol bisphosphate binding / startle response / axolemma / voltage-gated potassium channel complex / potassium ion transmembrane transport / monoatomic ion transmembrane transport / 14-3-3 protein binding / cellular response to calcium ion / regulation of membrane potential / postsynaptic density membrane / early endosome membrane / presynaptic membrane / regulation of cell population proliferation / perikaryon / transmembrane transporter binding / calmodulin binding / axon / neuronal cell body / dendrite / protein-containing complex binding / protein kinase binding / perinuclear region of cytoplasm / cell surface / identical protein binding / plasma membrane Similarity search - Function | ||||||
Biological species | Mus musculus (house mouse) | ||||||
Method | X-RAY DIFFRACTION / SYNCHROTRON / MOLECULAR REPLACEMENT / Resolution: 1.995 Å | ||||||
Authors | Haitin, Y. / Carlson, A.E. / Zagotta, W.N. | ||||||
Citation | Journal: Nature / Year: 2013 Title: The structural mechanism of KCNH-channel regulation by the eag domain. Authors: Haitin, Y. / Carlson, A.E. / Zagotta, W.N. | ||||||
History |
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-Structure visualization
Structure viewer | Molecule: MolmilJmol/JSmol |
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-Downloads & links
-Download
PDBx/mmCIF format | 4llo.cif.gz | 483.3 KB | Display | PDBx/mmCIF format |
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PDB format | pdb4llo.ent.gz | 398 KB | Display | PDB format |
PDBx/mmJSON format | 4llo.json.gz | Tree view | PDBx/mmJSON format | |
Others | Other downloads |
-Validation report
Summary document | 4llo_validation.pdf.gz | 484.9 KB | Display | wwPDB validaton report |
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Full document | 4llo_full_validation.pdf.gz | 494.2 KB | Display | |
Data in XML | 4llo_validation.xml.gz | 52.1 KB | Display | |
Data in CIF | 4llo_validation.cif.gz | 76 KB | Display | |
Arichive directory | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/ll/4llo ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/ll/4llo | HTTPS FTP |
-Related structure data
Related structure data | 4f8aS S: Starting model for refinement |
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Similar structure data |
-Links
-Assembly
Deposited unit |
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Unit cell |
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-Components
#1: Protein | Mass: 20130.373 Da / Num. of mol.: 4 Fragment: mEAG1 cyclic nucleotide-binding homology domain (unp residues 552-724) Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Mus musculus (house mouse) / Gene: Eag, Kcnh1 / Plasmid: pETM11 / Production host: Escherichia coli (E. coli) / Strain (production host): BL-21 (DE3) / References: UniProt: Q60603 #2: Protein | Mass: 15517.721 Da / Num. of mol.: 4 / Fragment: mEAG1 eag domain (unp residues 6-136) Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Mus musculus (house mouse) / Gene: Eag, Kcnh1 / Plasmid: pETM11 / Production host: Escherichia coli (E. coli) / Strain (production host): BL-21 (DE3) / References: UniProt: Q60603 #3: Water | ChemComp-HOH / | |
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-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: X-RAY DIFFRACTION / Number of used crystals: 1 |
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-Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 2.68 Å3/Da / Density % sol: 54.12 % |
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Crystal grow | Temperature: 293.15 K / Method: vapor diffusion, sitting drop / pH: 7.5 Details: 18% (w/v) PEG 3350, 1.8% (v/v) Tacsimate, 0.01M MnCl2 and 0.09M HEPES, pH 7.5, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 293.15K |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K |
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Diffraction source | Source: SYNCHROTRON / Site: ALS / Beamline: 8.2.1 / Wavelength: 1 Å |
Detector | Type: ADSC QUANTUM 315r / Detector: CCD / Date: Sep 24, 2012 |
Radiation | Monochromator: Double crystal, Si(111) / Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray |
Radiation wavelength | Wavelength: 1 Å / Relative weight: 1 |
Reflection | Resolution: 1.995→42.71 Å / Num. all: 102374 / Num. obs: 102374 / % possible obs: 100 % / Observed criterion σ(F): 2.7 / Observed criterion σ(I): 2.7 / Redundancy: 11.8 % / Biso Wilson estimate: 33.8 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.16 / Net I/σ(I): 9.5 |
Reflection shell | Resolution: 2→2.1 Å / Redundancy: 9.4 % / Rmerge(I) obs: 0.729 / Mean I/σ(I) obs: 2.7 / % possible all: 100 |
-Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: MOLECULAR REPLACEMENT Starting model: PDB entry 4F8A Resolution: 1.995→42.71 Å / SU ML: 0.2 / Isotropic thermal model: Isotropic / σ(F): 2.7 / Phase error: 19.74 / Stereochemistry target values: ML
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Solvent computation | Shrinkage radii: 0.9 Å / VDW probe radii: 1.11 Å / Solvent model: FLAT BULK SOLVENT MODEL | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters | Biso mean: 41.6 Å2 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 1.995→42.71 Å
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Refine LS restraints |
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LS refinement shell |
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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