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- PDB-4zbj: UBN1 peptide bound to H3.3/H4/Asf1 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4zbj
タイトルUBN1 peptide bound to H3.3/H4/Asf1
要素
  • Histone H3
  • Histone H4
  • Histone chaperone ASF1
  • Ubinuclein-1
キーワードSTRUCTURAL PROTEIN / Histone Chaperone / Complex / Chromatin Assembly
機能・相同性
機能・相同性情報


: / : / : / Formation of the beta-catenin:TCF transactivating complex / Factors involved in megakaryocyte development and platelet production / chromatin organization => GO:0006325 / Oxidative Stress Induced Senescence / Transcriptional regulation by small RNAs / RNA Polymerase I Promoter Escape / RUNX1 regulates genes involved in megakaryocyte differentiation and platelet function ...: / : / : / Formation of the beta-catenin:TCF transactivating complex / Factors involved in megakaryocyte development and platelet production / chromatin organization => GO:0006325 / Oxidative Stress Induced Senescence / Transcriptional regulation by small RNAs / RNA Polymerase I Promoter Escape / RUNX1 regulates genes involved in megakaryocyte differentiation and platelet function / Condensation of Prophase Chromosomes / Formation of Senescence-Associated Heterochromatin Foci (SAHF) / H3 histone acetyltransferase complex / acetyltransferase activator activity / DNA replication-dependent chromatin assembly / nucleosome disassembly / silent mating-type cassette heterochromatin formation / Formation of Senescence-Associated Heterochromatin Foci (SAHF) / negative regulation of DNA damage checkpoint / subtelomeric heterochromatin formation / bicellular tight junction / regulation of DNA repair / viral process / positive regulation of transcription elongation by RNA polymerase II / regulation of protein phosphorylation / protein modification process / PML body / structural constituent of chromatin / nucleosome / nucleosome assembly / chromatin organization / histone binding / regulation of gene expression / chromosome, telomeric region / nuclear body / protein heterodimerization activity / regulation of transcription by RNA polymerase II / DNA binding / nucleoplasm / nucleus / cytosol
類似検索 - 分子機能
Ubinuclein-1 / Ubinuclein middle domain / Ubinuclein conserved middle domain / Hpc2-related domain / HPC2 and ubinuclein domain / Histone chaperone ASF1-like / Histone deposition protein Asf1 / Histone chaperone ASF1-like / Histone chaperone ASF1-like superfamily / ASF1 like histone chaperone ...Ubinuclein-1 / Ubinuclein middle domain / Ubinuclein conserved middle domain / Hpc2-related domain / HPC2 and ubinuclein domain / Histone chaperone ASF1-like / Histone deposition protein Asf1 / Histone chaperone ASF1-like / Histone chaperone ASF1-like superfamily / ASF1 like histone chaperone / Histone, subunit A / Histone, subunit A / Histone H4, conserved site / Histone H4 signature. / Histone H4 / Histone H4 / TATA box binding protein associated factor / TATA box binding protein associated factor (TAF), histone-like fold domain / CENP-T/Histone H4, histone fold / Centromere kinetochore component CENP-T histone fold / Histone H3 signature 1. / Histone H3 signature 2. / Histone H3 / Histone H3/CENP-A / Histone H2A/H2B/H3 / Core histone H2A/H2B/H3/H4 / Histone-fold / Immunoglobulin-like / Sandwich / Orthogonal Bundle / Mainly Beta / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Histone chaperone ASF1 / Histone H4 / Histone H3.3 type 1 / Histone H3.3 / Ubinuclein-1
類似検索 - 構成要素
生物種Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
Xenopus laevis (アフリカツメガエル)
Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 2.248 Å
データ登録者Marmorstein, R. / Ricketts, M.D. / Tang, Y.
資金援助 米国, 2件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute on Aging (NIH/NIA)AG031862 米国
American Heart Association12PRE12030157 米国
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2015
タイトル: Ubinuclein-1 confers histone H3.3-specific-binding by the HIRA histone chaperone complex.
著者: Daniel Ricketts, M. / Frederick, B. / Hoff, H. / Tang, Y. / Schultz, D.C. / Singh Rai, T. / Grazia Vizioli, M. / Adams, P.D. / Marmorstein, R.
履歴
登録2015年4月14日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02015年7月15日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12015年7月29日Group: Database references
改定 1.22017年9月13日Group: Author supporting evidence / Derived calculations / Source and taxonomy
カテゴリ: entity_src_gen / pdbx_audit_support ...entity_src_gen / pdbx_audit_support / pdbx_entity_src_syn / pdbx_struct_oper_list
Item: _entity_src_gen.pdbx_alt_source_flag / _pdbx_audit_support.funding_organization ..._entity_src_gen.pdbx_alt_source_flag / _pdbx_audit_support.funding_organization / _pdbx_entity_src_syn.pdbx_alt_source_flag / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation
改定 1.32019年12月18日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.42023年9月27日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Histone chaperone ASF1
B: Histone H3
C: Histone H4
D: Ubinuclein-1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)41,56313
ポリマ－41,1614
非ポリマー4029
水2,846158
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area9740 Å2
ΔGint-138 kcal/mol
Surface area16790 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)90.024, 90.024, 120.734
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number154
Space group name H-MP3221

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要素

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タンパク質 , 3種, 3分子 ABC

#1: タンパク質 Histone chaperone ASF1 / Anti-silencing function protein 1 / yASF1


分子量: 19663.973 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 2-169 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (strain ATCC 204508 / S288c) (パン酵母)
株: ATCC 204508 / S288c / 遺伝子: ASF1, CIA1, YJL115W, J0755 / プラスミド: pST39 / 細胞株 (発現宿主): Rosetta2(DE3) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P32447
#2: タンパク質 Histone H3


分子量: 8812.344 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 62-136 / Mutation: G103A / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Xenopus laevis (アフリカツメガエル)
プラスミド: pST39 / 細胞株 (発現宿主): Rosetta2(DE3) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q10453, UniProt: Q6PI79*PLUS
#3: タンパク質 Histone H4


分子量: 9540.251 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 21-103 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Xenopus laevis (アフリカツメガエル)
プラスミド: pST39 / 細胞株 (発現宿主): Rosetta2(DE3) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P62799

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タンパク質・ペプチド , 1種, 1分子 D

#4: タンパク質・ペプチド Ubinuclein-1 / HIRA-binding protein / Protein VT4 / Ubiquitously expressed nuclear protein


分子量: 3144.248 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 122-148 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: Q9NPG3

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非ポリマー , 3種, 167分子

#5: 化合物
ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド


分子量: 35.453 Da / 分子数: 8 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#6: 化合物 ChemComp-MPD / (4S)-2-METHYL-2,4-PENTANEDIOL / (S)-2-メチル-2,4-ペンタンジオ-ル


分子量: 118.174 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C6H14O2 / コメント: 沈殿剤*YM
#7: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 158 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.43 Å3/Da / 溶媒含有率: 64.15 %
結晶化温度: 295 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6
詳細: 0.1 M Sodium Cacodylate pH 6.0, 8% PEG 8K, 0.2 M NaCl

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU MICROMAX-007 HF / 波長: 1.5418 Å
検出器タイプ: RIGAKU SATURN 944+ / 検出器: CCD / 日付: 2014年1月18日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.248→25.406 Å / Num. obs: 26431 / % possible obs: 99.1 % / 冗長度: 6 % / Rmerge(I) obs: 0.054 / Net I/σ(I): 26.4
反射 シェル解像度: 2.25→2.33 Å / 冗長度: 3.8 % / Rmerge(I) obs: 0.44 / Mean I/σ(I) obs: 2.7 / % possible all: 93.3

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.8.4_1496精密化
HKL-3000データ削減
HKL-3000データスケーリング
PHENIX1.8.4_1496位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 2HUE

2hue


解像度: 2.248→25.406 Å / SU ML: 0.27 / 交差検証法: FREE R-VALUE / 位相誤差: 26.86 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2348 1317 4.98 %
Rwork0.2082 --
obs0.2095 26431 96.32 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.248→25.406 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2681 0 16 158 2855
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0032747
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.6373718
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d11.7091035
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.023424
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.003479
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.248-2.33790.29321320.27522629X-RAY DIFFRACTION93
2.3379-2.44430.31581490.29262824X-RAY DIFFRACTION98
2.4443-2.5730.32581480.30622730X-RAY DIFFRACTION95
2.573-2.7340.36571430.29472706X-RAY DIFFRACTION94
2.734-2.94480.2971330.2932677X-RAY DIFFRACTION93
2.9448-3.24070.28331510.24422735X-RAY DIFFRACTION95
3.2407-3.70830.24771470.19292891X-RAY DIFFRACTION99
3.7083-4.66740.1881550.16692890X-RAY DIFFRACTION99
4.6674-25.40740.1751590.16773032X-RAY DIFFRACTION99

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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