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基本情報
| 登録情報 | データベース: PDB / ID: 4z32 | ||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|
| タイトル | Crystal Structure of the FERM-SH2 Domains of Jak2 | ||||||
要素 | Tyrosine-protein kinase JAK2 | ||||||
キーワード | TRANSFERASE / JAK-STAT / FERM Domain / SH2 Domain / Cytokine Receptor | ||||||
| 機能・相同性 | 機能・相同性情報interleukin-35-mediated signaling pathway / nuclear receptor-mediated mineralocorticoid signaling pathway / histone H3Y41 kinase activity / symbiont-induced defense-related programmed cell death / regulation of postsynapse to nucleus signaling pathway / positive regulation of growth hormone receptor signaling pathway / positive regulation of growth factor dependent skeletal muscle satellite cell proliferation / mammary gland epithelium development / granulocyte macrophage colony-stimulating factor receptor complex / granulocyte-macrophage colony-stimulating factor signaling pathway ...interleukin-35-mediated signaling pathway / nuclear receptor-mediated mineralocorticoid signaling pathway / histone H3Y41 kinase activity / symbiont-induced defense-related programmed cell death / regulation of postsynapse to nucleus signaling pathway / positive regulation of growth hormone receptor signaling pathway / positive regulation of growth factor dependent skeletal muscle satellite cell proliferation / mammary gland epithelium development / granulocyte macrophage colony-stimulating factor receptor complex / granulocyte-macrophage colony-stimulating factor signaling pathway / thrombopoietin-mediated signaling pathway / Signaling by Erythropoietin / collagen-activated signaling pathway / interleukin-12 receptor binding / Erythropoietin activates STAT5 / interleukin-5-mediated signaling pathway / activation of Janus kinase activity / response to interleukin-12 / Erythropoietin activates Phospholipase C gamma (PLCG) / positive regulation of leukocyte proliferation / type 1 angiotensin receptor binding / post-embryonic hemopoiesis / interleukin-12 receptor complex / erythropoietin-mediated signaling pathway / interleukin-23 receptor complex / interleukin-23-mediated signaling pathway / Interleukin-23 signaling / positive regulation of T-helper 17 type immune response / interleukin-12-mediated signaling pathway / positive regulation of MHC class II biosynthetic process / positive regulation of NK T cell proliferation / acetylcholine receptor binding / positive regulation of platelet activation / cellular response to interleukin-3 / interleukin-3-mediated signaling pathway / positive regulation of platelet aggregation / Signaling by Leptin / Interleukin-12 signaling / positive regulation of epithelial cell apoptotic process / IL-6-type cytokine receptor ligand interactions / Interleukin-27 signaling / Interleukin-35 Signalling / regulation of nitric oxide biosynthetic process / growth hormone receptor binding / positive regulation of cell-substrate adhesion / axon regeneration / response to hydroperoxide / extrinsic component of cytoplasmic side of plasma membrane / regulation of receptor signaling pathway via JAK-STAT / negative regulation of cardiac muscle cell apoptotic process / growth hormone receptor signaling pathway / intrinsic apoptotic signaling pathway in response to oxidative stress / positive regulation of tyrosine phosphorylation of STAT protein / negative regulation of cell-cell adhesion / extrinsic component of plasma membrane / Interleukin-20 family signaling / IFNG signaling activates MAPKs / Interleukin-6 signaling / Erythropoietin activates Phosphoinositide-3-kinase (PI3K) / peptide hormone receptor binding / enzyme-linked receptor protein signaling pathway / interleukin-6-mediated signaling pathway / MAPK3 (ERK1) activation / response to amine / Prolactin receptor signaling / MAPK1 (ERK2) activation / platelet-derived growth factor receptor signaling pathway / mesoderm development / positive regulation of interleukin-17 production / positive regulation of natural killer cell proliferation / response to tumor necrosis factor / signaling receptor activator activity / Interleukin-3, Interleukin-5 and GM-CSF signaling / positive regulation of SMAD protein signal transduction / insulin receptor substrate binding / growth hormone receptor signaling pathway via JAK-STAT / Interleukin receptor SHC signaling / cell surface receptor signaling pathway via JAK-STAT / cellular response to dexamethasone stimulus / type II interferon-mediated signaling pathway / Regulation of IFNG signaling / Growth hormone receptor signaling / Erythropoietin activates RAS / phosphatidylinositol 3-kinase binding / Signaling by CSF3 (G-CSF) / positive regulation of vascular associated smooth muscle cell proliferation / extrinsic apoptotic signaling pathway / actin filament polymerization / positive regulation of T cell proliferation / negative regulation of cytokine production involved in inflammatory response / SH2 domain binding / post-translational protein modification / lipopolysaccharide-mediated signaling pathway / Signaling by phosphorylated juxtamembrane, extracellular and kinase domain KIT mutants / endosome lumen / positive regulation of interleukin-1 beta production / positive regulation of apoptotic signaling pathway / erythrocyte differentiation / tumor necrosis factor-mediated signaling pathway / non-membrane spanning protein tyrosine kinase activity 類似検索 - 分子機能 | ||||||
| 生物種 | Homo sapiens (ヒト) | ||||||
| 手法 | X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.04 Å | ||||||
データ登録者 | McNally, R. / Eck, M.J. | ||||||
引用 | ジャーナル: Plos One / 年: 2016タイトル: Crystal Structure of the FERM-SH2 Module of Human Jak2. 著者: McNally, R. / Toms, A.V. / Eck, M.J. | ||||||
| 履歴 |
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構造の表示
| 構造ビューア | 分子: Molmil Jmol/JSmol |
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ダウンロードとリンク
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ダウンロード
| PDBx/mmCIF形式 | 4z32.cif.gz | 1.4 MB | 表示 | PDBx/mmCIF形式 |
|---|---|---|---|---|
| PDB形式 | pdb4z32.ent.gz | 1.1 MB | 表示 | PDB形式 |
| PDBx/mmJSON形式 | 4z32.json.gz | ツリー表示 | PDBx/mmJSON形式 | |
| その他 | その他のダウンロード |
-検証レポート
| 文書・要旨 | 4z32_validation.pdf.gz | 511.4 KB | 表示 | wwPDB検証レポート |
|---|---|---|---|---|
| 文書・詳細版 | 4z32_full_validation.pdf.gz | 549.7 KB | 表示 | |
| XML形式データ | 4z32_validation.xml.gz | 107.6 KB | 表示 | |
| CIF形式データ | 4z32_validation.cif.gz | 146 KB | 表示 | |
| アーカイブディレクトリ | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/z3/4z32 ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/z3/4z32 | HTTPS FTP |
-関連構造データ
| 関連構造データ | ![]() 4po6S S: 精密化の開始モデル |
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| 類似構造データ |
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リンク
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集合体
| 登録構造単位 | ![]()
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| 単位格子 |
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要素
| #1: タンパク質 | 分子量: 57681.648 Da / 分子数: 8 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: JAK2 / 発現宿主: Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ)参照: UniProt: O60674, non-specific protein-tyrosine kinase #2: 水 | ChemComp-HOH / | |
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-実験情報
-実験
| 実験 | 手法: X線回折 |
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試料調製
| 結晶 | マシュー密度: 2.62 Å3/Da / 溶媒含有率: 57.94 % |
|---|---|
| 結晶化 | 温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 詳細: 0.2 M Na Citrate, 11-13% PEG 3350, 1.05% 1-butanol, 5 mM TCEP |
-データ収集
| 回折 | 平均測定温度: 100 K |
|---|---|
| 放射光源 | 由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 19-ID / 波長: 0.9791 Å |
| 検出器 | タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2014年3月31日 |
| 放射 | プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray |
| 放射波長 | 波長: 0.9791 Å / 相対比: 1 |
| 反射 | 解像度: 3.04→47.98 Å / Num. obs: 87780 / % possible obs: 96.4 % / 冗長度: 2.1 % / Rmerge(I) obs: 0.075 / Net I/σ(I): 9.5 |
| 反射 シェル | 解像度: 3.04→3.19 Å / 冗長度: 2.1 % / Rmerge(I) obs: 0.534 / Mean I/σ(I) obs: 2 / % possible all: 98.9 |
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解析
| ソフトウェア |
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| 精密化 | 構造決定の手法: 分子置換開始モデル: 4PO6 解像度: 3.04→42.954 Å / SU ML: 0.47 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.35 / 位相誤差: 31.57 / 立体化学のターゲット値: ML
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| 溶媒の処理 | 減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| 精密化ステップ | サイクル: LAST / 解像度: 3.04→42.954 Å
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| 拘束条件 |
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| LS精密化 シェル |
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| 精密化 TLS | 手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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| 精密化 TLSグループ |
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ムービー
コントローラー
万見について




Homo sapiens (ヒト)
X線回折
引用










PDBj




















Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ)

