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万見
- PDB-4yzd: Crystal Structure of human phosphorylated IRE1alpha in complex wi... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4yzd
タイトルCrystal Structure of human phosphorylated IRE1alpha in complex with ADP-Mg
要素Serine/threonine-protein kinase/endoribonuclease IRE1
キーワードTRANSFERASE / active / ADP / complex / IRE1
機能・相同性
機能・相同性情報


peptidyl-serine trans-autophosphorylation / mRNA splicing, via endonucleolytic cleavage and ligation / AIP1-IRE1 complex / Ire1 complex / IRE1alpha activates chaperones / IRE1-TRAF2-ASK1 complex / insulin metabolic process / positive regulation of endoplasmic reticulum unfolded protein response / platelet-derived growth factor receptor binding / IRE1-RACK1-PP2A complex ...peptidyl-serine trans-autophosphorylation / mRNA splicing, via endonucleolytic cleavage and ligation / AIP1-IRE1 complex / Ire1 complex / IRE1alpha activates chaperones / IRE1-TRAF2-ASK1 complex / insulin metabolic process / positive regulation of endoplasmic reticulum unfolded protein response / platelet-derived growth factor receptor binding / IRE1-RACK1-PP2A complex / 加水分解酵素; エステル加水分解酵素; 5'-リン酸モノエステル産生エンドリボヌクレアーゼ / nuclear inner membrane / endothelial cell proliferation / IRE1-mediated unfolded protein response / mRNA catabolic process / positive regulation of JUN kinase activity / intrinsic apoptotic signaling pathway in response to endoplasmic reticulum stress / cellular response to vascular endothelial growth factor stimulus / cellular response to unfolded protein / regulation of macroautophagy / positive regulation of vascular associated smooth muscle cell proliferation / RNA endonuclease activity / Hsp70 protein binding / response to endoplasmic reticulum stress / positive regulation of RNA splicing / cellular response to glucose stimulus / Hsp90 protein binding / ADP binding / cellular response to hydrogen peroxide / unfolded protein binding / non-specific serine/threonine protein kinase / protein phosphorylation / protein serine kinase activity / protein serine/threonine kinase activity / endoplasmic reticulum membrane / enzyme binding / magnesium ion binding / endoplasmic reticulum / protein homodimerization activity / mitochondrion / ATP binding / identical protein binding / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
KEN domain / Serine/threonine-protein kinase/endoribonuclease IRE1/2-like / KEN domain / KEN domain superfamily / Ribonuclease 2-5A / KEN domain profile. / domain in protein kinases, N-glycanases and other nuclear proteins / Pyrrolo-quinoline quinone beta-propeller repeat / beta-propeller repeat / de novo design (two linked rop proteins) ...KEN domain / Serine/threonine-protein kinase/endoribonuclease IRE1/2-like / KEN domain / KEN domain superfamily / Ribonuclease 2-5A / KEN domain profile. / domain in protein kinases, N-glycanases and other nuclear proteins / Pyrrolo-quinoline quinone beta-propeller repeat / beta-propeller repeat / de novo design (two linked rop proteins) / Quinoprotein alcohol dehydrogenase-like superfamily / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Transferase(Phosphotransferase) domain 1 / Transferase(Phosphotransferase); domain 1 / Serine/threonine-protein kinase, active site / Serine/Threonine protein kinases active-site signature. / Protein kinase domain / Serine/Threonine protein kinases, catalytic domain / WD40/YVTN repeat-like-containing domain superfamily / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily / Up-down Bundle / 2-Layer Sandwich / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / Serine/threonine-protein kinase/endoribonuclease IRE1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.102 Å
データ登録者Concha, N.O.
引用ジャーナル: Mol.Pharmacol. / 年: 2015
タイトル: Long-Range Inhibitor-Induced Conformational Regulation of Human IRE1 alpha Endoribonuclease Activity.
著者: Concha, N.O. / Smallwood, A. / Bonnette, W. / Totoritis, R. / Zhang, G. / Federowicz, K. / Yang, J. / Qi, H. / Chen, S. / Campobasso, N. / Choudhry, A.E. / Shuster, L.E. / Evans, K.A. / ...著者: Concha, N.O. / Smallwood, A. / Bonnette, W. / Totoritis, R. / Zhang, G. / Federowicz, K. / Yang, J. / Qi, H. / Chen, S. / Campobasso, N. / Choudhry, A.E. / Shuster, L.E. / Evans, K.A. / Ralph, J. / Sweitzer, S. / Heerding, D.A. / Buser, C.A. / Su, D.S. / DeYoung, M.P.
履歴
登録2015年3月24日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02015年11月11日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年9月27日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / citation / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_oper_list / struct_conn
Item: _citation.journal_id_CSD / _database_2.pdbx_DOI ..._citation.journal_id_CSD / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Serine/threonine-protein kinase/endoribonuclease IRE1
B: Serine/threonine-protein kinase/endoribonuclease IRE1
C: Serine/threonine-protein kinase/endoribonuclease IRE1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)141,1628
ポリマ－139,8323
非ポリマー1,3305
水48627
1
A: Serine/threonine-protein kinase/endoribonuclease IRE1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)47,0623
ポリマ－46,6111
非ポリマー4522
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: Serine/threonine-protein kinase/endoribonuclease IRE1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)47,0623
ポリマ－46,6111
非ポリマー4522
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
3
C: Serine/threonine-protein kinase/endoribonuclease IRE1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)47,0382
ポリマ－46,6111
非ポリマー4271
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)191.751, 122.492, 77.876
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 107.07, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121

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要素

#1: タンパク質 Serine/threonine-protein kinase/endoribonuclease IRE1 / Endoplasmic reticulum-to-nucleus signaling 1 / Inositol-requiring protein 1 / hIRE1p / Ire1-alpha / IRE1a


分子量: 46610.570 Da / 分子数: 3 / 断片: UNP residues 562-966 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: ERN1, IRE1 / 細胞株 (発現宿主): Sf9
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: O75460, non-specific serine/threonine protein kinase, 加水分解酵素; エステル加水分解酵素; 5'-リン酸モノエステル産生エンドリボヌクレアーゼ
#2: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 式: Mg
#3: 化合物 ChemComp-ADP / ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / ADP


分子量: 427.201 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H15N5O10P2 / コメント: ADP, エネルギー貯蔵分子*YM
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 27 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.13 Å3/Da / 溶媒含有率: 60.73 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 6
詳細: The crystals of pIRE1a with Mg2+-ADP were grown by mixing 2 ul protein solution (10 mg/ml pIRE1a (547-977) in 50 mM Hepes, pH 7.5, 200 mM NaCl, 5 mM DTT, 1 mM EDTA, 1 mM ADP (100mM ADP stock ...詳細: The crystals of pIRE1a with Mg2+-ADP were grown by mixing 2 ul protein solution (10 mg/ml pIRE1a (547-977) in 50 mM Hepes, pH 7.5, 200 mM NaCl, 5 mM DTT, 1 mM EDTA, 1 mM ADP (100mM ADP stock was ~ pH 7.0), 1 mM MgCl2) with 2 ul reservoir solution (16 % PEG 3350, 200 mM Na+ Malonate pH 6.0) in sitting drops at room temperature. Seeding was used to initiate crystal growth. Crystals appeared the next day and grew to full size in 3 weeks. For data collection, the crystals were frozen in a solution of 20% ethylene glycol, 22% PEG 3350, 200 mM Na+ Malonate pH 6.0 and added to the protein drop before mounting the crystals on the loop.

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: CLSI / ビームライン: 08ID-1 / 波長: 0.97949 Å
検出器タイプ: RAYONIX MX-300 / 検出器: CCD / 日付: 2011年9月27日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97949 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.102→45.643 Å / Num. obs: 30914 / % possible obs: 100 % / 冗長度: 3.8 % / Biso Wilson estimate: 84.26 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.087 / Χ2: 1.055 / Net I/av σ(I): 15.225 / Net I/σ(I): 9.9 / Num. measured all: 118513
反射 シェル

Diffraction-ID: 1 / Rejects: _

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique allΧ2% possible all
3.14-3.253.80.56930631.048100
3.25-3.383.90.38630791.088100
3.38-3.543.80.27430841.052100
3.54-3.723.90.19630811.081100
3.72-3.963.80.15130891.057100
3.96-4.263.80.11430681.094100
4.26-4.693.80.08230931.041100
4.69-5.373.80.0730821.04100
5.37-6.763.80.06131211.045100
6.76-503.80.05231541.00899.9

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.9_1692精密化
SCALEPACKデータスケーリング
PDB_EXTRACT3.15データ抽出
Cootモデル構築
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 3P23

3p23


解像度: 3.102→45.643 Å / SU ML: 0.46 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.36 / 位相誤差: 30.11 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2728 1561 5.04 %random
Rwork0.2315 ---
obs0.2335 30914 98.93 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.102→45.643 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数8676 0 83 27 8786
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0048982
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.83712228
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d12.0873140
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0411366
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0041579
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
3.1022-3.15070.39261240.31542049X-RAY DIFFRACTION78
3.1507-3.20230.39011280.34462602X-RAY DIFFRACTION100
3.2023-3.25750.3311510.31832683X-RAY DIFFRACTION100
3.2575-3.31680.3771650.30682567X-RAY DIFFRACTION100
3.3168-3.38050.40251530.29472693X-RAY DIFFRACTION100
3.3805-3.44950.3711110.29562652X-RAY DIFFRACTION100
3.4495-3.52450.34971220.29672639X-RAY DIFFRACTION100
3.5245-3.60640.33931510.27422619X-RAY DIFFRACTION100
3.6064-3.69660.33481000.26992740X-RAY DIFFRACTION100
3.6966-3.79650.28681450.27622619X-RAY DIFFRACTION100
3.7965-3.90820.36981270.24352702X-RAY DIFFRACTION100
3.9082-4.03420.23641290.22922661X-RAY DIFFRACTION100
4.0342-4.17830.25491490.23052590X-RAY DIFFRACTION100
4.1783-4.34550.21041630.22512640X-RAY DIFFRACTION100
4.3455-4.54310.25931310.2022666X-RAY DIFFRACTION100
4.5431-4.78240.24761440.19352618X-RAY DIFFRACTION100
4.7824-5.08160.26281390.2142654X-RAY DIFFRACTION100
5.0816-5.47340.27981480.21252655X-RAY DIFFRACTION100
5.4734-6.02310.22711540.22262644X-RAY DIFFRACTION100
6.0231-6.89210.25371470.2152613X-RAY DIFFRACTION100
6.8921-8.67360.23251660.21472638X-RAY DIFFRACTION100
8.6736-45.64750.22931100.1912655X-RAY DIFFRACTION99

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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