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- PDB-4yv8: Crystal structure of cathepsin K bound to the covalent inhibitor ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4yv8
タイトルCrystal structure of cathepsin K bound to the covalent inhibitor lichostatinal
要素
  • Cathepsin K
  • Lichostatinal
キーワードHYDROLASE/INHIBITOR / cathepsin K / lichostatinal / inhibitor / HYDROLASE-INHIBITOR complex
機能・相同性
機能・相同性情報


cathepsin K / mononuclear cell differentiation / intramembranous ossification / negative regulation of cartilage development / cellular response to zinc ion starvation / RUNX1 regulates transcription of genes involved in differentiation of keratinocytes / endolysosome lumen / thyroid hormone generation / Trafficking and processing of endosomal TLR / proteoglycan binding ...cathepsin K / mononuclear cell differentiation / intramembranous ossification / negative regulation of cartilage development / cellular response to zinc ion starvation / RUNX1 regulates transcription of genes involved in differentiation of keratinocytes / endolysosome lumen / thyroid hormone generation / Trafficking and processing of endosomal TLR / proteoglycan binding / Activation of Matrix Metalloproteinases / Collagen degradation / fibronectin binding / collagen catabolic process / extracellular matrix disassembly / bone resorption / mitophagy / cellular response to transforming growth factor beta stimulus / collagen binding / Degradation of the extracellular matrix / MHC class II antigen presentation / cysteine-type peptidase activity / lysosomal lumen / proteolysis involved in protein catabolic process / response to insulin / : / cellular response to tumor necrosis factor / response to ethanol / lysosome / apical plasma membrane / external side of plasma membrane / serine-type endopeptidase activity / cysteine-type endopeptidase activity / intracellular membrane-bounded organelle / proteolysis / extracellular space / extracellular region / nucleoplasm
類似検索 - 分子機能
Cathepsin propeptide inhibitor domain (I29) / Cathepsin propeptide inhibitor domain (I29) / Cathepsin propeptide inhibitor domain (I29) / Papain-like cysteine endopeptidase / Cysteine peptidase, asparagine active site / Eukaryotic thiol (cysteine) proteases asparagine active site. / Cysteine peptidase, histidine active site / Eukaryotic thiol (cysteine) proteases histidine active site. / : / Peptidase C1A, papain C-terminal ...Cathepsin propeptide inhibitor domain (I29) / Cathepsin propeptide inhibitor domain (I29) / Cathepsin propeptide inhibitor domain (I29) / Papain-like cysteine endopeptidase / Cysteine peptidase, asparagine active site / Eukaryotic thiol (cysteine) proteases asparagine active site. / Cysteine peptidase, histidine active site / Eukaryotic thiol (cysteine) proteases histidine active site. / : / Peptidase C1A, papain C-terminal / Papain family cysteine protease / Papain family cysteine protease / Cysteine proteinases / Cysteine peptidase, cysteine active site / Eukaryotic thiol (cysteine) proteases cysteine active site. / Cathepsin B; Chain A / Papain-like cysteine peptidase superfamily / Alpha-Beta Complex / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Lichostatinal / Cathepsin K
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
actinomycete 095-35 (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2 Å
データ登録者Aguda, A.H. / Nguyen, N.T. / Bromme, D. / Brayer, G.D.
資金援助 カナダ, 1件
組織認可番号国
Canadian Institutes of Health Research (CIHR)FRN 111082 カナダ
引用ジャーナル: J.Nat.Prod. / 年: 2016
タイトル: Affinity Crystallography: A New Approach to Extracting High-Affinity Enzyme Inhibitors from Natural Extracts.
著者: Aguda, A.H. / Lavallee, V. / Cheng, P. / Bott, T.M. / Meimetis, L.G. / Law, S. / Nguyen, N.T. / Williams, D.E. / Kaleta, J. / Villanueva, I. / Davies, J. / Andersen, R.J. / Brayer, G.D. / Bromme, D.
履歴
登録2015年3月19日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02016年5月4日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12016年8月24日Group: Database references
改定 1.22016年9月7日Group: Database references
改定 1.32017年9月27日Group: Data collection / Derived calculations / カテゴリ: diffrn_detector / pdbx_struct_oper_list
Item: _diffrn_detector.detector / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation
改定 2.02019年5月15日Group: Data collection / Polymer sequence / カテゴリ: entity_poly / Item: _entity_poly.pdbx_seq_one_letter_code_can
改定 2.12020年1月8日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 2.22023年9月27日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 2.32023年11月15日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / Item: _chem_comp_atom.atom_id / _chem_comp_bond.atom_id_2

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Cathepsin K
B: Lichostatinal
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)24,3115
ポリマ－24,0232
非ポリマー2883
水3,045169
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1600 Å2
ΔGint-43 kcal/mol
Surface area9730 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)56.717, 56.717, 130.365
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number96
Space group name H-MP43212

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要素

#1: タンパク質 Cathepsin K / Cathepsin O / Cathepsin O2 / Cathepsin X


分子量: 23523.480 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 115-329 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: CTSK, CTSO, CTSO2 / 発現宿主: Pichia (菌類) / 参照: UniProt: P43235, cathepsin K
#2: タンパク質・ペプチド Lichostatinal


タイプ: Oligopeptide / クラス: 酵素阻害剤 / 分子量: 499.633 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) actinomycete 095-35 (バクテリア) / 参照: Lichostatinal
#3: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 169 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.18 Å3/Da / 溶媒含有率: 43.59 %
結晶化温度: 294.15 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 6.5 / 詳細: 24% PEG 8000, 0.2M ammonium sulfate

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRL / ビームライン: BL7-1 / 波長: 0.97 Å
検出器タイプ: MAR scanner 345 mm plate / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2010年2月13日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2→38.332 Å / Num. obs: 15131 / % possible obs: 99.7 % / 冗長度: 8.9 % / Rmerge(I) obs: 0.074 / Net I/σ(I): 18.9
反射 シェル最高解像度: 2 Å / 冗長度: 9.2 % / Rmerge(I) obs: 0.28 / Mean I/σ(I) obs: 7.7 / % possible all: 100

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.9_1692精密化
MOSFLMデータ削減
SCALAデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 3C9E

3c9e


解像度: 2→38.33 Å / SU ML: 0.19 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 0.69 / 位相誤差: 18.16 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.205 761 5.06 %
Rwork0.173 --
obs0.175 15049 99.7 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2→38.33 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1671 0 15 169 1855
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0051719
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.8562306
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d13.887626
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.034233
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.004301
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.0003-2.15470.25231670.18932767X-RAY DIFFRACTION100
2.1547-2.37150.21761600.18792788X-RAY DIFFRACTION100
2.3715-2.71460.24551380.18292836X-RAY DIFFRACTION100
2.7146-3.41980.21021510.17692859X-RAY DIFFRACTION100
3.4198-38.33930.16911450.15873038X-RAY DIFFRACTION99

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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