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- PDB-4ymb: Structure of the ligand-binding domain of GluK1 in complex with t... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4ymb
タイトルStructure of the ligand-binding domain of GluK1 in complex with the antagonist CNG10111
要素Glutamate receptor ionotropic, kainate 1,Glutamate receptor ionotropic, kainate 1
キーワードSIGNALING PROTEIN / Ionotropic glutamate receptor / kainate receptor GluK1 / ligand-binding domain / antagonist / fusion protein
機能・相同性
機能・相同性情報


negative regulation of synaptic transmission, GABAergic / gamma-aminobutyric acid secretion / L-glutamate transmembrane transporter activity / positive regulation of gamma-aminobutyric acid secretion / Activation of Na-permeable kainate receptors / kainate selective glutamate receptor complex / Activation of Ca-permeable Kainate Receptor / regulation of short-term neuronal synaptic plasticity / negative regulation of synaptic transmission, glutamatergic / inhibitory postsynaptic potential ...negative regulation of synaptic transmission, GABAergic / gamma-aminobutyric acid secretion / L-glutamate transmembrane transporter activity / positive regulation of gamma-aminobutyric acid secretion / Activation of Na-permeable kainate receptors / kainate selective glutamate receptor complex / Activation of Ca-permeable Kainate Receptor / regulation of short-term neuronal synaptic plasticity / negative regulation of synaptic transmission, glutamatergic / inhibitory postsynaptic potential / glutamate binding / synaptic transmission, GABAergic / adult behavior / modulation of excitatory postsynaptic potential / behavioral response to pain / kainate selective glutamate receptor activity / ionotropic glutamate receptor complex / extracellularly glutamate-gated ion channel activity / membrane depolarization / glutamate-gated receptor activity / glutamate-gated calcium ion channel activity / ligand-gated monoatomic ion channel activity involved in regulation of presynaptic membrane potential / presynaptic modulation of chemical synaptic transmission / ionotropic glutamate receptor signaling pathway / SNARE binding / regulation of membrane potential / excitatory postsynaptic potential / transmitter-gated monoatomic ion channel activity involved in regulation of postsynaptic membrane potential / positive regulation of synaptic transmission, GABAergic / synaptic transmission, glutamatergic / establishment of localization in cell / modulation of chemical synaptic transmission / postsynaptic density membrane / terminal bouton / regulation of synaptic plasticity / nervous system development / presynaptic membrane / scaffold protein binding / chemical synaptic transmission / postsynaptic membrane / receptor complex / postsynaptic density / neuronal cell body / synapse / dendrite / glutamatergic synapse / identical protein binding / membrane / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Ionotropic glutamate receptor, metazoa / Ligated ion channel L-glutamate- and glycine-binding site / Ionotropic glutamate receptor, L-glutamate and glycine-binding domain / Ligated ion channel L-glutamate- and glycine-binding site / Ligand-gated ion channel / : / Ionotropic glutamate receptor / Eukaryotic homologues of bacterial periplasmic substrate binding proteins. / Receptor, ligand binding region / Receptor family ligand binding region ...Ionotropic glutamate receptor, metazoa / Ligated ion channel L-glutamate- and glycine-binding site / Ionotropic glutamate receptor, L-glutamate and glycine-binding domain / Ligated ion channel L-glutamate- and glycine-binding site / Ligand-gated ion channel / : / Ionotropic glutamate receptor / Eukaryotic homologues of bacterial periplasmic substrate binding proteins. / Receptor, ligand binding region / Receptor family ligand binding region / Periplasmic binding protein-like II / Periplasmic binding protein-like I / D-Maltodextrin-Binding Protein; domain 2 / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
(3R,4S)-3-(3-carboxyphenyl)-4-propyl-L-proline / ACETATE ION / DI(HYDROXYETHYL)ETHER / Glutamate receptor ionotropic, kainate 1
類似検索 - 構成要素
生物種Rattus norvegicus (ドブネズミ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.93 Å
データ登録者Moller, C. / Tapken, D. / Kastrup, J.S. / Frydenvang, K.
資金援助 デンマーク, 1件
組織認可番号国
デンマーク
引用
ジャーナル: J.Med.Chem. / 年: 2015
タイトル: Structure-Activity Relationship Study of Ionotropic Glutamate Receptor Antagonist (2S,3R)-3-(3-Carboxyphenyl)pyrrolidine-2-carboxylic Acid.
著者: Krogsgaard-Larsen, N. / Storgaard, M. / Moller, C. / Demmer, C.S. / Hansen, J. / Han, L. / Monrad, R.N. / Nielsen, B. / Tapken, D. / Pickering, D.S. / Kastrup, J.S. / Frydenvang, K. / Bunch, L.
#1: ジャーナル: FEBS Lett. / 年: 2005
タイトル: Crystal structure of the kainate receptor GluR5 ligand-binding core in complex with (S)-glutamate.
著者: Naur, P. / Vestergaard, B. / Skov, L.K. / Egebjerg, J. / Gajhede, M. / Kastrup, J.S.
履歴
登録2015年3月6日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBE
改定 1.02015年8月5日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12015年8月26日Group: Database references
改定 1.22017年8月9日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation_author / diffrn_source
Item: _citation_author.name / _diffrn_source.pdbx_synchrotron_site
改定 1.32024年1月10日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 1.42024年11月6日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Glutamate receptor ionotropic, kainate 1,Glutamate receptor ionotropic, kainate 1
B: Glutamate receptor ionotropic, kainate 1,Glutamate receptor ionotropic, kainate 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)59,31814
ポリマ－58,2172
非ポリマー1,10112
水8,791488
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3220 Å2
ΔGint-45 kcal/mol
Surface area24260 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)71.813, 71.813, 230.126
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number92
Space group name H-MP41212

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要素

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タンパク質 , 1種, 2分子 AB

#1: タンパク質 Glutamate receptor ionotropic, kainate 1,Glutamate receptor ionotropic, kainate 1 / GluK1 / Glutamate receptor 5 / GluR5


分子量: 29108.453 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
詳細: The protein comprises segment S1 residues 445-559, a GT linker and S2 residues 682-820
由来: (組換発現) Rattus norvegicus (ドブネズミ) / 遺伝子: Grik1, Glur5 / プラスミド: pET28A / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P22756

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非ポリマー , 6種, 500分子

#2: 化合物 ChemComp-4E7 / (3R,4S)-3-(3-carboxyphenyl)-4-propyl-L-proline / 3-((2S,3R,4S)-2-カルボキシ-4-プロピルピロリジン-3-イル)安息香酸


分子量: 277.316 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C15H19NO4
#3: 化合物
ChemComp-ACT / ACETATE ION / 酢酸イオン


分子量: 59.044 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H3O2
#4: 化合物
ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド


分子量: 35.453 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#5: 化合物 ChemComp-PEG / DI(HYDROXYETHYL)ETHER / ジエチレングリコ-ル


分子量: 106.120 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C4H10O3
#6: 化合物 ChemComp-EDO / 1,2-ETHANEDIOL / ETHYLENE GLYCOL / エチレングリコ-ル


分子量: 62.068 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6O2
#7: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 488 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.55 Å3/Da / 溶媒含有率: 51.73 %
結晶化温度: 280 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8 / 詳細: PEG8000, lithium sulfate, TRIS

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: MAX II / ビームライン: I911-3 / 波長: 1 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 225 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2013年12月15日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.93→68.553 Å / Num. all: 46519 / Num. obs: 46519 / % possible obs: 100 % / 冗長度: 7.5 % / Biso Wilson estimate: 18.82 Å2 / Rpim(I) all: 0.028 / Rrim(I) all: 0.076 / Rsym value: 0.071 / Net I/av σ(I): 6.073 / Net I/σ(I): 18.1 / Num. measured all: 347630
反射 シェル

Diffraction-ID: 1 / Rejects: _

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. measured allNum. unique allRpim(I) allRsym valueNet I/σ(I) obs% possible all
1.93-2.036.80.33824502366570.1410.3385.699.9
2.03-2.167.80.23.64885662880.0760.28.8100
2.16-2.317.40.2071.74396859560.0910.20711.3100
2.31-2.497.80.17.44322655560.0380.114.3100
2.49-2.737.80.0789.33983551210.030.07817.7100
2.73-3.057.70.05413.23619346760.0210.05422.9100
3.05-3.527.70.04414.93194041590.0170.04429.7100
3.52-4.327.40.04911.32629035730.0190.04934.7100
4.32-6.17.40.03216.92096028300.0120.03235.4100
6.1-46.4576.70.0377.61133917030.0170.03733.499.8

-
位相決定

位相決定手法: 分子置換
Phasing MRModel details: Phaser MODE: MR_AUTO
最高解像度最低解像度
Rotation2.31 Å44.9 Å
Translation2.31 Å44.9 Å

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
SCALA3.3.20データスケーリング
PHASER2.5.1位相決定
PHENIX精密化
PDB_EXTRACT3.15データ抽出
XDSデータ削減
Cootモデル構築
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 4DLD

4dld


解像度: 1.93→44.9 Å / FOM work R set: 0.8593 / SU ML: 0.2 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.13 / 位相誤差: 21.06 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2199 4353 5.06 %Random
Rwork0.179 81606 --
obs0.1811 46242 99.42 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 100.65 Å2 / Biso mean: 26.56 Å2 / Biso min: 7.34 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 1.93→44.9 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4043 0 135 489 4667
Biso mean--31.55 29.64 -
残基数----507
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0094283
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.1035789
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.043641
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.005733
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d13.6071639
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 30

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
1.9301-1.9520.28991690.34672613278296
1.952-1.9750.41331660.27122688285498
1.975-1.9990.2041400.207327402880100
1.999-2.02430.2321380.181127232861100
2.0243-2.0510.20811280.187227672895100
2.051-2.07910.2381490.187927222871100
2.0791-2.10880.24161310.182727722903100
2.1088-2.14030.25421320.181627212853100
2.1403-2.17370.21851430.186627902933100
2.1737-2.20930.2281320.196527142846100
2.2093-2.24740.36461490.32542518266791
2.2474-2.28830.37051570.28082587274497
2.2883-2.33230.25311370.187427632900100
2.3323-2.37990.27451370.178527322869100
2.3799-2.43170.2491470.17827352882100
2.4317-2.48820.24971600.172627222882100
2.4882-2.55040.20741440.172527642908100
2.5504-2.61940.19731430.171327112854100
2.6194-2.69650.22781490.170227262875100
2.6965-2.78350.22051320.178727442876100
2.7835-2.88290.23351160.177327942910100
2.8829-2.99830.2361330.180127392872100
2.9983-3.13480.18381740.173226872861100
3.1348-3.30.20251580.17327402898100
3.3-3.50670.19251570.167127262883100
3.5067-3.77730.25841400.159227432883100
3.7773-4.15720.16141590.14727072866100
4.1572-4.75820.17171310.13227732904100
4.7582-5.99250.19591570.145527312888100
5.9925-44.91190.14811450.177527142859100
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.72050.0406-0.00411.12670.5251.14990.02180.01870.0575-0.2189-0.08420.1362-0.0289-0.10670.04040.15230.0692-0.03830.0736-0.01920.2187-10.541536.4798-13.4177
23.8464-0.8239-1.33730.4520.84892.02050.1714-0.06710.3926-0.12210.0343-0.1669-0.17230.3837-0.17460.17080.04470.00020.1231-0.00630.29577.075335.9785-10.0248
30.60820.7616-0.06141.15210.26481.85450.0231-0.1270.13910.0013-0.05140.1166-0.2794-0.0453-0.02560.07270.0491-0.00980.1471-0.06210.2543-0.230351.712220.7581
41.713-0.83290.59061.8431-0.10941.44630.0314-0.1843-0.0967-0.0876-0.01410.1480.2026-0.19210.00470.0147-0.0016-0.00810.135-0.02930.2041-4.969533.101615.5499
51.148-1.56681.32972.8624-0.93912.39990.1093-0.3357-0.33830.1240.15330.52420.3101-0.364-0.19210.13420.0330.02870.19230.04830.33661.437624.113919.0695
60.34090.5972-0.34541.1887-0.07032.03450.0689-0.02160.0899-0.2655-0.0671-0.1642-0.22660.1643-0.03310.06140.0319-0.00980.0904-0.03630.2592.186746.88178.0909
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1chain 'A' and (resid 4 through 115 )A0
2X-RAY DIFFRACTION2chain 'A' and (resid 116 through 257 )A0
3X-RAY DIFFRACTION3chain 'B' and (resid 2 through 65 )B0
4X-RAY DIFFRACTION4chain 'B' and (resid 66 through 132 )B0
5X-RAY DIFFRACTION5chain 'B' and (resid 133 through 216 )B0
6X-RAY DIFFRACTION6chain 'B' and (resid 217 through 256 )B0

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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