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- PDB-4ycw: Crystal structure of cladosporin in complex with plasmodium like ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4ycw
タイトルCrystal structure of cladosporin in complex with plasmodium like human lysyl-tRNA synthetase mutant
要素
  • Aminoacyl tRNA synthase complex-interacting multifunctional protein 2
  • Lysine--tRNA ligase
キーワードligase/ligase inhibitor / Inhibitor / Complex / LysRS / cladosporin / ligase-ligase inhibitor complex
機能・相同性
機能・相同性情報


ATP:ADP adenylyltransferase activity / basophil activation involved in immune response / type II pneumocyte differentiation / positive regulation of inflammatory response to antigenic stimulus / Mitochondrial tRNA aminoacylation / lysine-tRNA ligase / Selenoamino acid metabolism / lysine-tRNA ligase activity / lysyl-tRNA aminoacylation / diadenosine tetraphosphate biosynthetic process ...ATP:ADP adenylyltransferase activity / basophil activation involved in immune response / type II pneumocyte differentiation / positive regulation of inflammatory response to antigenic stimulus / Mitochondrial tRNA aminoacylation / lysine-tRNA ligase / Selenoamino acid metabolism / lysine-tRNA ligase activity / lysyl-tRNA aminoacylation / diadenosine tetraphosphate biosynthetic process / aminoacyl-tRNA synthetase multienzyme complex / Cytosolic tRNA aminoacylation / positive regulation of macrophage activation / tRNA processing / amino acid binding / response to X-ray / Transcriptional and post-translational regulation of MITF-M expression and activity / ERK1 and ERK2 cascade / positive regulation of protein ubiquitination / 転移酵素; リンを含む基を移すもの; 核酸を移すもの / protein-containing complex assembly / tRNA binding / molecular adaptor activity / protein ubiquitination / mitochondrial matrix / translation / negative regulation of cell population proliferation / apoptotic process / positive regulation of DNA-templated transcription / protein homodimerization activity / mitochondrion / extracellular space / ATP binding / identical protein binding / membrane / nucleus / plasma membrane / cytosol
類似検索 - 分子機能
AIMP2, lysyl-tRNA synthetase binding domain / AIMP2, thioredoxin-like domain / Aminoacyl tRNA synthase complex-interacting multifunctional protein 2 / AIMP2 lysyl-tRNA synthetase binding domain / Thioredoxin-like domain / Bacterial/eukaryotic lysine-tRNA ligase, class II / Lysine-tRNA ligase, class II / Lysine-tRNA ligase, class II, N-terminal / Lysyl-tRNA synthetase, class II, C-terminal / Aminoacyl-tRNA synthetase, class II (D/K/N) ...AIMP2, lysyl-tRNA synthetase binding domain / AIMP2, thioredoxin-like domain / Aminoacyl tRNA synthase complex-interacting multifunctional protein 2 / AIMP2 lysyl-tRNA synthetase binding domain / Thioredoxin-like domain / Bacterial/eukaryotic lysine-tRNA ligase, class II / Lysine-tRNA ligase, class II / Lysine-tRNA ligase, class II, N-terminal / Lysyl-tRNA synthetase, class II, C-terminal / Aminoacyl-tRNA synthetase, class II (D/K/N) / tRNA synthetases class II (D, K and N) / OB-fold nucleic acid binding domain, AA-tRNA synthetase-type / OB-fold nucleic acid binding domain / Glutathione S-transferase, C-terminal domain / Bira Bifunctional Protein; Domain 2 / BirA Bifunctional Protein; domain 2 / Aminoacyl-tRNA synthetase, class II / Aminoacyl-transfer RNA synthetases class-II family profile. / Glutathione S-transferase, C-terminal / Class II Aminoacyl-tRNA synthetase/Biotinyl protein ligase (BPL) and lipoyl protein ligase (LPL) / Glutathione S-transferase, C-terminal domain superfamily / Nucleic acid-binding proteins / OB fold (Dihydrolipoamide Acetyltransferase, E2P) / Nucleic acid-binding, OB-fold / Beta Barrel / 2-Layer Sandwich / Mainly Beta / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
cladosporin / LYSINE / Aminoacyl tRNA synthase complex-interacting multifunctional protein 2 / Lysine--tRNA ligase
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.9 Å
データ登録者Fang, P. / Wang, J. / Guo, M.
資金援助 米国, 2件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)GM100136 米国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)GM106134 米国
引用ジャーナル: Chem.Biol. / 年: 2015
タイトル: Structural Basis for Specific Inhibition of tRNA Synthetase by ATP Competitive Inhibitor
著者: Fang, P. / Han, H. / Wang, J. / Chen, K. / Chen, X. / Guo, M.
履歴
登録2015年2月20日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02015年6月10日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12017年9月20日Group: Author supporting evidence / Derived calculations ...Author supporting evidence / Derived calculations / Source and taxonomy / Structure summary
カテゴリ: entity / entity_src_gen ...entity / entity_src_gen / pdbx_audit_support / pdbx_struct_oper_list
Item: _chem_comp.name / _chem_comp.pdbx_synonyms ..._chem_comp.name / _chem_comp.pdbx_synonyms / _entity.pdbx_description / _entity_src_gen.pdbx_alt_source_flag / _pdbx_audit_support.funding_organization / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation
改定 1.22019年12月25日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.32023年9月27日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Lysine--tRNA ligase
B: Lysine--tRNA ligase
C: Aminoacyl tRNA synthase complex-interacting multifunctional protein 2
D: Aminoacyl tRNA synthase complex-interacting multifunctional protein 2
E: Lysine--tRNA ligase
F: Lysine--tRNA ligase
G: Aminoacyl tRNA synthase complex-interacting multifunctional protein 2
H: Aminoacyl tRNA synthase complex-interacting multifunctional protein 2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)258,20916
ポリマ－256,4518
非ポリマー1,7588
水1629
1
A: Lysine--tRNA ligase
B: Lysine--tRNA ligase
C: Aminoacyl tRNA synthase complex-interacting multifunctional protein 2
D: Aminoacyl tRNA synthase complex-interacting multifunctional protein 2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)129,1058
ポリマ－128,2264
非ポリマー8794
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area11590 Å2
ΔGint-60 kcal/mol
Surface area39470 Å2
手法PISA
2
E: Lysine--tRNA ligase
F: Lysine--tRNA ligase
G: Aminoacyl tRNA synthase complex-interacting multifunctional protein 2
H: Aminoacyl tRNA synthase complex-interacting multifunctional protein 2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)129,1058
ポリマ－128,2264
非ポリマー8794
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area11050 Å2
ΔGint-67 kcal/mol
Surface area40530 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)51.283, 75.561, 162.987
Angle α, β, γ (deg.)90.80, 99.09, 109.83
Int Tables number1
Space group name H-MP1

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要素

#1: タンパク質
Lysine--tRNA ligase / Lysyl-tRNA synthetase / LysRS


分子量: 59201.102 Da / 分子数: 4 / 断片: unp residues 98-609 / 変異: P300T, Q321V, T337S / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: KARS, KIAA0070 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q15046, lysine-tRNA ligase
#2: タンパク質・ペプチド
Aminoacyl tRNA synthase complex-interacting multifunctional protein 2 / Multisynthase complex auxiliary component p38 / Protein JTV-1


分子量: 4911.680 Da / 分子数: 4 / 断片: unp residues 1-36 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: AIMP2, JTV1, PRO0992 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q13155
#3: 化合物
ChemComp-LYS / LYSINE / 2-アンモニオ-2-デアミノ-L-リシン


タイプ: L-peptide linking / 分子量: 147.195 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C6H15N2O2
#4: 化合物
ChemComp-KRS / cladosporin / (3R)-3-[[(2R,6S)-6-methyloxan-2-yl]methyl]-6,8-bis(oxidanyl)-3,4-dihydroisochromen-1-one / クラドスポリン


分子量: 292.327 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C16H20O5
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 9 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.28 Å3/Da / 溶媒含有率: 46.09 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 6.5 / 詳細: PEG 4000, MES

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRL / ビームライン: BL7-1 / 波長: 1 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2013年12月15日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.9→40 Å / Num. obs: 89884 / % possible obs: 93.5 % / 冗長度: 2.1 % / Biso Wilson estimate: 49.62 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.087 / Net I/σ(I): 6.9
反射 シェル解像度: 2.9→3 Å / 冗長度: 2.1 % / Rmerge(I) obs: 0.453 / % possible all: 90.2

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX精密化
HKL-2000データスケーリング
PDB_EXTRACT3.15データ抽出
HKL-2000データ削減
MOLREP位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 3BJU

3bju


解像度: 2.9→35.45 Å / SU ML: 0.39 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.77 / 位相誤差: 29.08 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.268 4594 5.11 %
Rwork0.223 --
obs0.225 89884 88.7 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 62.48 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.9→35.45 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数15871 0 120 9 16000
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.00516374
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.97422215
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d13.3216034
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0412455
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0052888
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.9-2.99540.32382560.29565376X-RAY DIFFRACTION55
2.9954-3.11530.32574060.29477670X-RAY DIFFRACTION80
3.1153-3.2570.31634960.27948640X-RAY DIFFRACTION89
3.257-3.42860.28254680.26318812X-RAY DIFFRACTION91
3.4286-3.64320.31374600.25028876X-RAY DIFFRACTION93
3.6432-3.92410.28734720.22828948X-RAY DIFFRACTION94
3.9241-4.31840.29365020.2059036X-RAY DIFFRACTION94
4.3184-4.94180.23024980.18489330X-RAY DIFFRACTION97
4.9418-6.22070.24185220.20589232X-RAY DIFFRACTION96
6.2207-35.4480.22315140.19659370X-RAY DIFFRACTION98
精密化 TLS手法: refined / Origin x: -0.1343 Å / Origin y: 14.3847 Å / Origin z: 38.8135 Å
111213212223313233
T0.2503 Å20.0706 Å2-0.0193 Å2-0.352 Å20.034 Å2--0.3774 Å2
L0.0946 °20.1334 °2-0.0317 °2-0.1598 °20.1728 °2--0.9461 °2
S-0.0125 Å °-0.0866 Å °-0.0935 Å °0.0269 Å °0.0138 Å °-0.017 Å °-0.0455 Å °0.2268 Å °-0.0156 Å °
精密化 TLSグループSelection details: ALL

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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