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- PDB-4dpg: Crystal Structure of Human LysRS: P38/AIMP2 Complex I -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4dpg
タイトルCrystal Structure of Human LysRS: P38/AIMP2 Complex I
要素
  • Aminoacyl tRNA synthase complex-interacting multifunctional protein 2
  • Lysine--tRNA ligase
キーワードLigase/APOPTOSIS / lysyl-tRNA synthetase / LysRS / P38 / AIMP2 / multi tRNA synthetase complex sub-complex / Ligase-APOPTOSIS complex
機能・相同性
機能・相同性情報


type II pneumocyte differentiation / ATP:ADP adenylyltransferase activity / basophil activation involved in immune response / positive regulation of inflammatory response to antigenic stimulus / Mitochondrial tRNA aminoacylation / lysine-tRNA ligase / Selenoamino acid metabolism / lysine-tRNA ligase activity / lysyl-tRNA aminoacylation / diadenosine tetraphosphate biosynthetic process ...type II pneumocyte differentiation / ATP:ADP adenylyltransferase activity / basophil activation involved in immune response / positive regulation of inflammatory response to antigenic stimulus / Mitochondrial tRNA aminoacylation / lysine-tRNA ligase / Selenoamino acid metabolism / lysine-tRNA ligase activity / lysyl-tRNA aminoacylation / diadenosine tetraphosphate biosynthetic process / Cytosolic tRNA aminoacylation / aminoacyl-tRNA synthetase multienzyme complex / positive regulation of macrophage activation / tRNA processing / amino acid binding / response to X-ray / Transcriptional and post-translational regulation of MITF-M expression and activity / ERK1 and ERK2 cascade / positive regulation of protein ubiquitination / 転移酵素; リンを含む基を移すもの; 核酸を移すもの / protein-containing complex assembly / molecular adaptor activity / tRNA binding / protein ubiquitination / mitochondrial matrix / translation / negative regulation of cell population proliferation / apoptotic process / positive regulation of DNA-templated transcription / protein homodimerization activity / mitochondrion / extracellular space / nucleoplasm / ATP binding / identical protein binding / nucleus / membrane / plasma membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
AIMP2, lysyl-tRNA synthetase binding domain / AIMP2, thioredoxin-like domain / Aminoacyl tRNA synthase complex-interacting multifunctional protein 2 / AIMP2 lysyl-tRNA synthetase binding domain / Thioredoxin-like domain / Bacterial/eukaryotic lysine-tRNA ligase, class II / Lysine-tRNA ligase, class II / Lysine-tRNA ligase, class II, N-terminal / Lysyl-tRNA synthetase, class II, C-terminal / Aminoacyl-tRNA synthetase, class II (D/K/N) ...AIMP2, lysyl-tRNA synthetase binding domain / AIMP2, thioredoxin-like domain / Aminoacyl tRNA synthase complex-interacting multifunctional protein 2 / AIMP2 lysyl-tRNA synthetase binding domain / Thioredoxin-like domain / Bacterial/eukaryotic lysine-tRNA ligase, class II / Lysine-tRNA ligase, class II / Lysine-tRNA ligase, class II, N-terminal / Lysyl-tRNA synthetase, class II, C-terminal / Aminoacyl-tRNA synthetase, class II (D/K/N) / tRNA synthetases class II (D, K and N) / OB-fold nucleic acid binding domain, AA-tRNA synthetase-type / OB-fold nucleic acid binding domain / Glutathione S-transferase, C-terminal domain / Bira Bifunctional Protein; Domain 2 / BirA Bifunctional Protein; domain 2 / Aminoacyl-tRNA synthetase, class II / Aminoacyl-transfer RNA synthetases class-II family profile. / Glutathione S-transferase, C-terminal / Class II Aminoacyl-tRNA synthetase/Biotinyl protein ligase (BPL) and lipoyl protein ligase (LPL) / Glutathione S-transferase, C-terminal domain superfamily / Nucleic acid-binding proteins / OB fold (Dihydrolipoamide Acetyltransferase, E2P) / Nucleic acid-binding, OB-fold / Beta Barrel / 2-Layer Sandwich / Mainly Beta / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
ALANINE / DIPHOSPHOMETHYLPHOSPHONIC ACID ADENOSYL ESTER / LYSINE / Aminoacyl tRNA synthase complex-interacting multifunctional protein 2 / Lysine--tRNA ligase
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.844 Å
データ登録者Fang, P. / Wang, J. / Bennett, S.P. / Guo, M.
引用ジャーナル: Mol.Cell / 年: 2013
タイトル: Structural Switch of Lysyl-tRNA Synthetase between Translation and Transcription.
著者: Ofir-Birin, Y. / Fang, P. / Bennett, S.P. / Zhang, H.M. / Wang, J. / Rachmin, I. / Shapiro, R. / Song, J. / Dagan, A. / Pozo, J. / Kim, S. / Marshall, A.G. / Schimmel, P. / Yang, X.L. / ...著者: Ofir-Birin, Y. / Fang, P. / Bennett, S.P. / Zhang, H.M. / Wang, J. / Rachmin, I. / Shapiro, R. / Song, J. / Dagan, A. / Pozo, J. / Kim, S. / Marshall, A.G. / Schimmel, P. / Yang, X.L. / Nechushtan, H. / Razin, E. / Guo, M.
履歴
登録2012年2月13日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02013年2月13日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12017年11月15日Group: Refinement description / カテゴリ: software
改定 1.22024年2月28日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Lysine--tRNA ligase
B: Lysine--tRNA ligase
C: Lysine--tRNA ligase
D: Lysine--tRNA ligase
E: Lysine--tRNA ligase
F: Lysine--tRNA ligase
G: Lysine--tRNA ligase
H: Lysine--tRNA ligase
I: Aminoacyl tRNA synthase complex-interacting multifunctional protein 2
J: Aminoacyl tRNA synthase complex-interacting multifunctional protein 2
K: Aminoacyl tRNA synthase complex-interacting multifunctional protein 2
L: Aminoacyl tRNA synthase complex-interacting multifunctional protein 2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)503,81341
ポリマ－498,21312
非ポリマー5,60029
水9,764542
1
A: Lysine--tRNA ligase
B: Lysine--tRNA ligase
I: Aminoacyl tRNA synthase complex-interacting multifunctional protein 2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)125,9079
ポリマ－124,5533
非ポリマー1,3536
水543
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area14120 Å2
ΔGint-93 kcal/mol
Surface area39310 Å2
手法PISA
2
C: Lysine--tRNA ligase
D: Lysine--tRNA ligase
K: Aminoacyl tRNA synthase complex-interacting multifunctional protein 2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)125,9079
ポリマ－124,5533
非ポリマー1,3536
水543
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area14000 Å2
ΔGint-90 kcal/mol
Surface area39730 Å2
手法PISA
3
E: Lysine--tRNA ligase
F: Lysine--tRNA ligase
L: Aminoacyl tRNA synthase complex-interacting multifunctional protein 2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)125,95511
ポリマ－124,5533
非ポリマー1,4028
水543
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area14220 Å2
ΔGint-92 kcal/mol
Surface area39370 Å2
手法PISA
4
G: Lysine--tRNA ligase
H: Lysine--tRNA ligase
J: Aminoacyl tRNA synthase complex-interacting multifunctional protein 2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)126,04412
ポリマ－124,5533
非ポリマー1,4919
水543
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area14260 Å2
ΔGint-91 kcal/mol
Surface area39180 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)79.200, 122.010, 149.200
Angle α, β, γ (deg.)89.160, 85.580, 89.710
Int Tables number1
Space group name H-MP1

-
要素

-
タンパク質 , 2種, 12分子 ABCDEFGHIJKL

#1: タンパク質
Lysine--tRNA ligase / Lysyl-tRNA synthetase / LysRS


分子量: 59240.133 Da / 分子数: 8 / 断片: UNP residues 70-581 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: KARS, KIAA0070 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q15046, lysine-tRNA ligase
#2: タンパク質
Aminoacyl tRNA synthase complex-interacting multifunctional protein 2 / Multisynthase complex auxiliary component p38 / Protein JTV-1


分子量: 6072.879 Da / 分子数: 4 / 断片: UNP residues 1-48 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: AIMP2, JTV1, PRO0992 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q13155

-
非ポリマー , 5種, 571分子

#3: 化合物
ChemComp-LYS / LYSINE / 2-アンモニオ-2-デアミノ-L-リシンアニオン


タイプ: L-peptide linking / 分子量: 147.195 Da / 分子数: 8 / 由来タイプ: 合成 / 式: C6H15N2O2
#4: 化合物
ChemComp-APC / DIPHOSPHOMETHYLPHOSPHONIC ACID ADENOSYL ESTER / ALPHA,BETA-METHYLENEADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / α,β-メチレンATP


分子量: 505.208 Da / 分子数: 8 / 由来タイプ: 合成 / 式: C11H18N5O12P3
コメント: AMP-CPP, エネルギー貯蔵分子類似体*YM
#5: 化合物
ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 12 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#6: 化合物 ChemComp-ALA / ALANINE / アラニン


タイプ: L-peptide linking / 分子量: 89.093 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H7NO2
#7: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 542 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.88 Å3/Da / 溶媒含有率: 57.36 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 6.7
詳細: 22% PEG10000, 0.1 M MES pH 6.7, 0.1 M magnesium acetate, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 291K

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 21-ID-F / 波長: 0.9786 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 225 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2011年7月6日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9786 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.844→50 Å / Num. obs: 128809 / % possible obs: 99.1 % / 冗長度: 4 % / Rmerge(I) obs: 0.102 / Χ2: 0.79 / Net I/σ(I): 6.2
反射 シェル
解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique allΧ2Diffraction-ID% possible all
2.844-2.9640.487127500.659198.6
2.96-3.0840.377128410.682198.7
3.08-3.2240.283128290.699198.8
3.22-3.3940.211128910.732198.9
3.39-3.640.153128900.788199
3.6-3.8840.108128220.846199.1
3.88-4.2740.08129570.909199.3
4.27-4.8940.059129380.97199.4
4.89-6.1640.06129360.846199.5
6.16-503.90.036129550.768199.7

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
PHENIX1.7.2_869精密化
PDB_EXTRACT3.1データ抽出
MAR345dtbデータ収集
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
MOLREP位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.844→46.836 Å / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.5 / FOM work R set: 0.8517 / SU ML: 0.76 / σ(F): 1.98 / 位相誤差: 22.48 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2229 6481 5.03 %
Rwork0.1847 --
obs0.1866 128750 98.47 %
溶媒の処理減衰半径: 0.73 Å / VDWプローブ半径: 1 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 21.242 Å2 / ksol: 0.32 e/Å3
原子変位パラメータBiso max: 160.2 Å2 / Biso mean: 42.3954 Å2 / Biso min: 12.33 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--1.6703 Å20.023 Å20.129 Å2
2---0.0959 Å20.3519 Å2
3---1.7662 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.844→46.836 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数32869 0 329 542 33740
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0133987
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.19446074
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0795034
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0065948
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d17.89312723
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 30

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
2.844-2.87680.34131800.29423307348781
2.8768-2.91060.34482260.27454120434699
2.9106-2.94610.32121890.25874115430499
2.9461-2.98340.32172030.24674069427299
2.9834-3.02260.28142050.24894110431599
3.0226-3.0640.29272240.23554068429299
3.064-3.10780.2952060.22584106431299
3.1078-3.15420.2491920.21454124431699
3.1542-3.20340.26882020.22044086428899
3.2034-3.25590.24522290.21614071430099
3.2559-3.31210.25962140.20514146436099
3.3121-3.37230.23332340.20934014424899
3.3723-3.43710.30532110.20854124433599
3.4371-3.50730.2372240.19814047427199
3.5073-3.58350.22752110.19434134434599
3.5835-3.66680.22452250.18964079430499
3.6668-3.75850.22572300.17984124435499
3.7585-3.86010.20812040.17134077428199
3.8601-3.97360.21212180.16164142436099
3.9736-4.10180.20862310.16374072430399
4.1018-4.24830.1791990.15084146434599
4.2483-4.41830.18872300.14064125435599
4.4183-4.61920.17562080.13754091429999
4.6192-4.86250.182530.13854112436599
4.8625-5.16680.18262440.15274068431299
5.1668-5.56510.22862070.180441494356100
5.5651-6.1240.24432270.19841154342100
6.124-7.00770.19532100.198441134323100
7.0077-8.81930.17842200.157541524372100
8.8193-46.84210.16822250.16854063428899
精密化 TLS手法: refined / Origin x: 32.2323 Å / Origin y: 23.8039 Å / Origin z: 0.4876 Å
111213212223313233
T0.0899 Å20.0031 Å2-0.002 Å2-0.1723 Å2-0.0105 Å2--0.1874 Å2
L0.0181 °20.0044 °2-0.0034 °2-0.0911 °2-0.0648 °2--0.286 °2
S0.0125 Å °-0.0015 Å °0.003 Å °0.0053 Å °-0.0132 Å °-0.0215 Å °0.0032 Å °0.0123 Å °0.0014 Å °
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1allA71 - 701
2X-RAY DIFFRACTION1allB71 - 701
3X-RAY DIFFRACTION1allC71 - 701
4X-RAY DIFFRACTION1allD71 - 701
5X-RAY DIFFRACTION1allE72 - 701
6X-RAY DIFFRACTION1allF71 - 701
7X-RAY DIFFRACTION1allG72 - 701
8X-RAY DIFFRACTION1allH71 - 701
9X-RAY DIFFRACTION1allI2 - 32
10X-RAY DIFFRACTION1allJ2 - 32
11X-RAY DIFFRACTION1allK2 - 32
12X-RAY DIFFRACTION1allL2 - 32
13X-RAY DIFFRACTION1allD1 - 603
14X-RAY DIFFRACTION1allA1 - 603
15X-RAY DIFFRACTION1allE1 - 603
16X-RAY DIFFRACTION1allG1 - 603
17X-RAY DIFFRACTION1allB1 - 603
18X-RAY DIFFRACTION1allC1 - 603
19X-RAY DIFFRACTION1allF1 - 603
20X-RAY DIFFRACTION1allH1 - 604
21X-RAY DIFFRACTION1allH1 - 605
22X-RAY DIFFRACTION1allJ1 - 101
23X-RAY DIFFRACTION1allF1 - 604
24X-RAY DIFFRACTION1allL1 - 101
25X-RAY DIFFRACTION1allG - D1 - 771

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

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関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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