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- PDB-4ybh: Crystal structure of the human RAGE ectodomain (VC1C2 fragment) i... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4ybh
タイトルCrystal structure of the human RAGE ectodomain (VC1C2 fragment) in complex with human S100A6
要素
  • Advanced glycosylation end product-specific receptor
  • Protein S100-A6
キーワードSIGNALING PROTEIN / signaling complex / pattern recognition receptor / dimerization / EF-hand calcium binding protein / immunoglobulin domain
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of CD4-positive, alpha-beta T cell activation / negative regulation of blood circulation / advanced glycation end-product receptor activity / positive regulation of endothelin production / regulation of T cell mediated cytotoxicity / glucose mediated signaling pathway / negative regulation of long-term synaptic depression / positive regulation of monocyte extravasation / positive regulation of aspartic-type endopeptidase activity involved in amyloid precursor protein catabolic process / monoatomic ion transmembrane transporter activity ...regulation of CD4-positive, alpha-beta T cell activation / negative regulation of blood circulation / advanced glycation end-product receptor activity / positive regulation of endothelin production / regulation of T cell mediated cytotoxicity / glucose mediated signaling pathway / negative regulation of long-term synaptic depression / positive regulation of monocyte extravasation / positive regulation of aspartic-type endopeptidase activity involved in amyloid precursor protein catabolic process / monoatomic ion transmembrane transporter activity / positive regulation of dendritic cell differentiation / regulation of p38MAPK cascade / regulation of non-canonical NF-kappaB signal transduction / scavenger receptor activity / induction of positive chemotaxis / transcytosis / protein localization to membrane / positive regulation of monocyte chemotactic protein-1 production / positive regulation of heterotypic cell-cell adhesion / S100 protein binding / regulation of long-term synaptic potentiation / regulation of spontaneous synaptic transmission / laminin receptor activity / positive regulation of p38MAPK cascade / negative regulation of interleukin-10 production / tropomyosin binding / positive regulation of activated T cell proliferation / response to amyloid-beta / TRAF6 mediated NF-kB activation / Advanced glycosylation endproduct receptor signaling / transport across blood-brain barrier / negative regulation of long-term synaptic potentiation / positive regulation of chemokine production / ruffle / positive regulation of interleukin-12 production / axonogenesis / positive regulation of interleukin-1 beta production / astrocyte activation / positive regulation of JNK cascade / microglial cell activation / TAK1-dependent IKK and NF-kappa-B activation / regulation of synaptic plasticity / cytoplasmic side of plasma membrane / fibrillar center / response to wounding / positive regulation of non-canonical NF-kappaB signal transduction / cellular response to amyloid-beta / transmembrane signaling receptor activity / calcium-dependent protein binding / positive regulation of interleukin-6 production / positive regulation of tumor necrosis factor production / neuron projection development / positive regulation of fibroblast proliferation / cell junction / nuclear envelope / signaling receptor activity / positive regulation of NF-kappaB transcription factor activity / amyloid-beta binding / regulation of inflammatory response / postsynapse / collagen-containing extracellular matrix / molecular adaptor activity / learning or memory / cell surface receptor signaling pathway / positive regulation of ERK1 and ERK2 cascade / response to hypoxia / inflammatory response / positive regulation of protein phosphorylation / apical plasma membrane / calcium ion binding / protein-containing complex binding / perinuclear region of cytoplasm / cell surface / signal transduction / protein homodimerization activity / zinc ion binding / extracellular exosome / extracellular region / identical protein binding / nucleus / plasma membrane / cytoplasm / cytosol
類似検索 - 分子機能
Protein S100-A6 / S-100/ICaBP type calcium binding protein signature. / S100/Calcium binding protein 7/8-like, conserved site / S100/CaBP-9k-type, calcium binding, subdomain / S-100/ICaBP type calcium binding domain / S-100/ICaBP type calcium binding domain / CD80-like, immunoglobulin C2-set / CD80-like C2-set immunoglobulin domain / Immunoglobulin domain / Immunoglobulin ...Protein S100-A6 / S-100/ICaBP type calcium binding protein signature. / S100/Calcium binding protein 7/8-like, conserved site / S100/CaBP-9k-type, calcium binding, subdomain / S-100/ICaBP type calcium binding domain / S-100/ICaBP type calcium binding domain / CD80-like, immunoglobulin C2-set / CD80-like C2-set immunoglobulin domain / Immunoglobulin domain / Immunoglobulin / Immunoglobulin domain / Immunoglobulin domain / EF-hand / Recoverin; domain 1 / Immunoglobulin subtype 2 / Immunoglobulin C-2 Type / EF-hand, calcium binding motif / EF-Hand 1, calcium-binding site / EF-hand calcium-binding domain. / EF-hand calcium-binding domain profile. / EF-hand domain / EF-hand domain pair / Immunoglobulin/major histocompatibility complex, conserved site / Immunoglobulins and major histocompatibility complex proteins signature. / Immunoglobulin subtype / Immunoglobulin / Ig-like domain profile. / Immunoglobulin-like domain / Immunoglobulin-like domain superfamily / Immunoglobulins / Immunoglobulin-like fold / Immunoglobulin-like / Sandwich / Orthogonal Bundle / Mainly Beta / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
ACETATE ION / Protein S100-A6 / Advanced glycosylation end product-specific receptor
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.4 Å
データ登録者Yatime, L. / Andersen, G.R.
引用ジャーナル: Structure / 年: 2016
タイトル: The Structure of the RAGE:S100A6 Complex Reveals a Unique Mode of Homodimerization for S100 Proteins.
著者: Yatime, L. / Betzer, C. / Jensen, R.K. / Mortensen, S. / Jensen, P.H. / Andersen, G.R.
履歴
登録2015年2月18日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBE
改定 1.02016年3月2日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12016年11月16日Group: Database references
改定 1.22016年11月23日Group: Database references
改定 1.32016年12月14日Group: Database references
改定 1.42024年1月10日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_symmetry / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_symmetry / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_symmetry / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_symmetry

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Advanced glycosylation end product-specific receptor
B: Protein S100-A6
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)43,89519
ポリマ－43,0022
非ポリマー89217
水3,747208
1
A: Advanced glycosylation end product-specific receptor
B: Protein S100-A6
ヘテロ分子

A: Advanced glycosylation end product-specific receptor
B: Protein S100-A6
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)87,78938
ポリマ－86,0044
非ポリマー1,78534
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation3_657-x+1,y,-z+21
Buried area10240 Å2
ΔGint-655 kcal/mol
Surface area41270 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)75.980, 112.530, 139.890
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number23
Space group name H-MI222
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-665-

HOH

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要素

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タンパク質 , 2種, 2分子 AB

#1: タンパク質 Advanced glycosylation end product-specific receptor / Receptor for advanced glycosylation end products


分子量: 32680.297 Da / 分子数: 1
断片: V, C1 and C2 domains (VC1C2 module), full-length ectodomain, UNP residues 23-323
由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: AGER, RAGE / プラスミド: pETM11 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: Q15109
#2: タンパク質 Protein S100-A6 / Calcyclin / Growth factor-inducible protein 2A9 / MLN 4 / Prolactin receptor-associated protein / ...Calcyclin / Growth factor-inducible protein 2A9 / MLN 4 / Prolactin receptor-associated protein / PRA / S100 calcium-binding protein A6


分子量: 10321.859 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: S100A6, CACY / プラスミド: pETM11 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: P06703

-
非ポリマー , 5種, 225分子

#3: 化合物
ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 7 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#4: 化合物
ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド


分子量: 35.453 Da / 分子数: 5 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#5: 化合物 ChemComp-ACT / ACETATE ION / 酢酸イオン


分子量: 59.044 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H3O2
#6: 化合物 ChemComp-CA / CALCIUM ION / カルシウムジカチオン


分子量: 40.078 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca
#7: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 208 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.48 Å3/Da / 溶媒含有率: 64.62 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.5
詳細: 0.2 M Zn acetate, 0.1 M Na cacodylate pH 6.5, 10% isopropanol

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID23-2 / 波長: 0.8726 Å
検出器タイプ: PSI PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2014年7月8日
放射モノクロメーター: Si(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.8726 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.4→50 Å / Num. all: 23764 / Num. obs: 23764 / % possible obs: 99.6 % / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 4.6 % / Biso Wilson estimate: 43.18 Å2 / Rmerge F obs: 0.998 / Rmerge(I) obs: 0.082 / Rrim(I) all: 0.093 / Χ2: 0.945 / Net I/σ(I): 14.21 / Num. measured all: 110920
反射 シェル

Diffraction-ID: 1 / Rejects: _

解像度 (Å)最高解像度 (Å)Rmerge F obsRmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. measured obsNum. possibleNum. unique obsRrim(I) all% possible all
2.4-2.50.6690.7232.0612450274527380.81999.7
2.5-2.60.8190.4992.9210976227222680.5699.8
2.6-2.70.880.3913.869784199919960.43999.8
2.7-2.850.9270.2965.0211929246424540.33299.6
2.85-30.9610.2196.649584201620080.24699.6
3-3.20.9820.1469.569849212421130.16499.5
3.2-3.50.9920.08714.7410544238323650.09899.2
3.5-40.9970.05521.8311669254525440.062100
4-4.50.9980.0430.847438154615460.045100
4.5-50.9990.03433.41472110009950.03999.5
5-5.50.9990.03533.2830346576530.0499.4
5.5-70.9980.0430.254509106810520.04598.5
7-90.9990.02839.2822635365310.03299.1
9-120.9990.02551.9313002842810.02898.9
12-150.9990.02253.514411051040.02599
15-2010.02154.5228170680.02497.1
200.9990.02348.6214857480.02784.2

-
位相決定

位相決定手法: 分子置換

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(phenix.refine: dev_1839)精密化
XSCALEデータスケーリング
PHASER位相決定
PDB_EXTRACT3.15データ抽出
XDSデータ削減
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 4P2Y

4p2y


解像度: 2.4→46.799 Å / SU ML: 0.35 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 2 / 位相誤差: 25.01 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.233 1169 5.07 %random selection
Rwork0.1947 ---
obs0.1967 23037 96.53 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.4→46.799 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2992 0 26 208 3226
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0063113
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.7014183
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d13.8431174
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.026464
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.004554
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.4-2.50920.35121430.29392598X-RAY DIFFRACTION93
2.5092-2.64150.30321380.24782667X-RAY DIFFRACTION95
2.6415-2.8070.27431460.22912657X-RAY DIFFRACTION96
2.807-3.02370.26341300.23832744X-RAY DIFFRACTION97
3.0237-3.32790.25831560.20712706X-RAY DIFFRACTION97
3.3279-3.80930.2311410.18672779X-RAY DIFFRACTION98
3.8093-4.79850.18931580.15782817X-RAY DIFFRACTION99
4.7985-46.80770.21011570.17782900X-RAY DIFFRACTION98
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
15.46360.76760.70485.2614-1.06384.998-0.0223-0.4221-0.33950.74180.1056-0.03740.2853-0.0614-0.09020.32950.01250.03030.29590.03110.271232.0882-130.131173.0606
20.60740.0176-0.50654.1151-2.57612.8775-0.0314-0.0444-0.02170.10460.05460.31390.0215-0.2123-0.10410.2259-0.04350.00270.3604-0.00260.32824.691-107.7002153.9669
31.1078-0.43210.59274.3857-3.69645.28-0.251-0.17010.17470.35870.23230.1419-0.5709-0.57990.02540.2030.0438-0.04720.3348-0.02890.320325.3021-94.08145.338
40.998-1.0455-0.15922.84380.3161.7938-0.0403-0.12450.28050.4679-0.1467-0.7808-0.46020.26740.2180.7272-0.0641-0.26450.59470.14570.744715.676-69.6006109.8272
52.32020.81480.35312.2855-0.43957.99710.03840.11910.3238-0.03280.05310.1035-0.6902-0.6884-0.1830.41010.07-0.05830.3080.07640.427728.6508-78.4961130.6451
65.5305-0.344-0.1972.0680.91367.16070.14740.28890.5753-0.26610.2211-0.2711-1.14360.6595-0.22880.7481-0.1013-0.01920.35620.050.494240.6855-70.6918124.2623
71.67660.340.5844.24721.44670.7447-0.04650.02820.00340.2757-0.0045-0.1299-0.30040.16430.00740.4827-0.0647-0.02780.38610.04670.321241.6728-76.0355133.6915
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1chain 'A' and (resid 21 through 94 )
2X-RAY DIFFRACTION2chain 'A' and (resid 95 through 205 )
3X-RAY DIFFRACTION3chain 'A' and (resid 206 through 238 )
4X-RAY DIFFRACTION4chain 'A' and (resid 239 through 322 )
5X-RAY DIFFRACTION5chain 'B' and (resid 2 through 30 )
6X-RAY DIFFRACTION6chain 'B' and (resid 31 through 60 )
7X-RAY DIFFRACTION7chain 'B' and (resid 61 through 90 )

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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