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Yorodumi- PDB-7lr1: Crystal structure of GH5_18 from Bifidobacterium longum subsp. lo... -
+Open data
-Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 7lr1 | ||||||
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Title | Crystal structure of GH5_18 from Bifidobacterium longum subsp. longum ATCC 55813 | ||||||
Components | Glycosyl hydrolase BlGH5_18 | ||||||
Keywords | HYDROLASE / Glycosidase / N-glycan / CAZyme | ||||||
Function / homology | Glycoside hydrolase superfamily / PHOSPHATE ION / Glycosyl hydrolase Function and homology information | ||||||
Biological species | Bifidobacterium longum subsp. longum ATCC 55813 (bacteria) | ||||||
Method | X-RAY DIFFRACTION / SYNCHROTRON / MOLECULAR REPLACEMENT / Resolution: 1.8 Å | ||||||
Authors | Higgins, M.A. / Ryan, K.S. | ||||||
Funding support | Canada, 1items
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Citation | Journal: Acs Chem.Biol. / Year: 2021 Title: N-Glycan Degradation Pathways in Gut- and Soil-Dwelling Actinobacteria Share Common Core Genes. Authors: Higgins, M.A. / Tegl, G. / MacDonald, S.S. / Arnal, G. / Brumer, H. / Withers, S.G. / Ryan, K.S. | ||||||
History |
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-Structure visualization
Structure viewer | Molecule: MolmilJmol/JSmol |
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-Downloads & links
-Download
PDBx/mmCIF format | 7lr1.cif.gz | 860.4 KB | Display | PDBx/mmCIF format |
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PDB format | pdb7lr1.ent.gz | 584.2 KB | Display | PDB format |
PDBx/mmJSON format | 7lr1.json.gz | Tree view | PDBx/mmJSON format | |
Others | Other downloads |
-Validation report
Summary document | 7lr1_validation.pdf.gz | 494.7 KB | Display | wwPDB validaton report |
---|---|---|---|---|
Full document | 7lr1_full_validation.pdf.gz | 505.3 KB | Display | |
Data in XML | 7lr1_validation.xml.gz | 84.5 KB | Display | |
Data in CIF | 7lr1_validation.cif.gz | 132.6 KB | Display | |
Arichive directory | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/lr/7lr1 ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/lr/7lr1 | HTTPS FTP |
-Related structure data
Related structure data | 7lqxSC 7lr2C 7lr6C 7lr7C 7lr8C S: Starting model for refinement C: citing same article (ref.) |
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Similar structure data |
-Links
-Assembly
Deposited unit |
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1 |
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2 |
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Unit cell |
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-Components
#1: Protein | Mass: 49622.227 Da / Num. of mol.: 4 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Bifidobacterium longum subsp. longum ATCC 55813 (bacteria) Gene: HMPREF0175_1989 / Production host: Escherichia coli BL21(DE3) (bacteria) / Strain (production host): BL21(DE3) / References: UniProt: C2GY91 #2: Chemical | ChemComp-PO4 / #3: Chemical | ChemComp-EDO / #4: Water | ChemComp-HOH / | Has ligand of interest | N | |
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-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: X-RAY DIFFRACTION / Number of used crystals: 1 |
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-Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 2.97 Å3/Da / Density % sol: 58.59 % |
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Crystal grow | Temperature: 292 K / Method: vapor diffusion, hanging drop / Details: 0.22 M ammonium phosphate monobasic |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K / Serial crystal experiment: N |
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Diffraction source | Source: SYNCHROTRON / Site: CLSI / Beamline: 08ID-1 / Wavelength: 0.97949 Å |
Detector | Type: RAYONIX MX300HE / Detector: CCD / Date: Apr 20, 2016 |
Radiation | Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray |
Radiation wavelength | Wavelength: 0.97949 Å / Relative weight: 1 |
Reflection | Resolution: 1.8→62.61 Å / Num. obs: 218071 / % possible obs: 99.9 % / Redundancy: 5 % / Biso Wilson estimate: 16.26 Å2 / CC1/2: 0.995 / Net I/σ(I): 8.6 |
Reflection shell | Resolution: 1.8→1.83 Å / Num. unique obs: 10715 / CC1/2: 0.727 |
-Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: MOLECULAR REPLACEMENT Starting model: 7LQX Resolution: 1.8→55.48 Å / SU ML: 0.1538 / Cross valid method: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34 / Phase error: 15.5739 / Stereochemistry target values: GeoStd + Monomer Library
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Solvent computation | Shrinkage radii: 0.9 Å / VDW probe radii: 1.11 Å / Solvent model: FLAT BULK SOLVENT MODEL | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters | Biso mean: 21.33 Å2 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 1.8→55.48 Å
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Refine LS restraints |
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LS refinement shell |
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group | Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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