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- PDB-4xy8: Crystal Structure of the bromodomain of BRD9 in complex with a 2-... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4xy8
タイトルCrystal Structure of the bromodomain of BRD9 in complex with a 2-amine-9H-purine ligand
要素Bromodomain-containing protein 9
キーワードTRANSCRIPTION / Bromodomain / ligand / complex / Structural Genomics Consortium / SGC
機能・相同性
機能・相同性情報


GBAF complex / SWI/SNF complex / positive regulation of stem cell population maintenance / negative regulation of cell differentiation / lysine-acetylated histone binding / nucleic acid binding / chromatin remodeling / positive regulation of cell population proliferation / chromatin / regulation of transcription by RNA polymerase II ...GBAF complex / SWI/SNF complex / positive regulation of stem cell population maintenance / negative regulation of cell differentiation / lysine-acetylated histone binding / nucleic acid binding / chromatin remodeling / positive regulation of cell population proliferation / chromatin / regulation of transcription by RNA polymerase II / nucleoplasm / nucleus
類似検索 - 分子機能
Protein of unknown function DUF3512 / Domain of unknown function (DUF3512) / Bromodomain-like / Histone Acetyltransferase; Chain A / Bromodomain / Bromodomain profile. / bromo domain / Bromodomain / Bromodomain-like superfamily / Up-down Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
6-(5-bromo-2-methoxyphenyl)-9H-purin-2-amine / BROMIDE ION / Bromodomain-containing protein 9
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 1.7 Å
データ登録者Picaud, S. / von Delft, F. / Edwards, A.M. / Arrowsmith, C.H. / Bountra, C. / Filippakopoulos, P. / Structural Genomics Consortium (SGC)
資金援助 英国, 1件
組織認可番号国
Wellcome Trust095751/Z/11/Z 英国
引用ジャーナル: J.Med.Chem. / 年: 2015
タイトル: 9H-Purine Scaffold Reveals Induced-Fit Pocket Plasticity of the BRD9 Bromodomain.
著者: Picaud, S. / Strocchia, M. / Terracciano, S. / Lauro, G. / Mendez, J. / Daniels, D.L. / Riccio, R. / Bifulco, G. / Bruno, I. / Filippakopoulos, P.
履歴
登録2015年2月2日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBE
改定 1.02015年3月11日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12015年3月18日Group: Database references
改定 1.22015年4月8日Group: Database references
改定 1.32024年1月10日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Bromodomain-containing protein 9
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)14,6503
ポリマ－14,2501
非ポリマー4002
水3,441191
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area110 Å2
ΔGint-1 kcal/mol
Surface area7150 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)80.716, 43.604, 40.880
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 104.340, 90.000
Int Tables number5
Space group name H-MC121
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-353-

HOH

21A-487-

HOH

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要素

#1: タンパク質 Bromodomain-containing protein 9 / Rhabdomyosarcoma antigen MU-RMS-40.8 / BRD9


分子量: 14249.763 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 14-134 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: BRD9, UNQ3040/PRO9856 / 詳細 (発現宿主): pNIC28-Bsa4 / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / Variant (発現宿主): R3 / 参照: UniProt: Q9H8M2
#2: 化合物 ChemComp-43U / 6-(5-bromo-2-methoxyphenyl)-9H-purin-2-amine


分子量: 320.145 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C12H10BrN5O
#3: 化合物 ChemComp-BR / BROMIDE ION / ブロミド


分子量: 79.904 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Br
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 191 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.65 Å3/Da / 溶媒含有率: 53.6 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: 0.20M NaBr, 0.1M BTProp pH 7.5, 20.0% PEG 3350, 10.0% EtGly,

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU FR-E SUPERBRIGHT / 波長: 1.52 Å
検出器タイプ: RIGAKU RAXIS IV / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2013年2月10日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.52 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.7→19.559 Å / Num. all: 14841 / Num. obs: 14841 / % possible obs: 97.7 % / 冗長度: 9.6 % / Rmerge(I) obs: 0.086 / Rpim(I) all: 0.029 / Rrim(I) all: 0.09 / Rsym value: 0.086 / Net I/av σ(I): 7.4 / Net I/σ(I): 20.3 / Num. measured all: 142203
反射 シェル

Diffraction-ID: 1 / Rejects: _

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. measured allNum. unique allRpim(I) allRsym valueNet I/σ(I) obs% possible all
1.7-1.799.40.3377.41935220640.1150.3377.495.2
1.79-1.99.60.242.91927120040.0810.2410.196.1
1.9-2.039.60.1674.11843219130.0560.16713.697
2.03-2.199.70.11661738317940.0390.11618.597.9
2.19-2.49.70.0967.21619816740.0320.09622.298.4
2.4-2.699.70.0877.71447614970.0290.08725.298.8
2.69-3.19.70.0768.71303813440.0260.07629.199.5
3.1-3.89.60.05710.91098911470.0190.05735.199.8
3.8-5.389.50.05311.885159010.0180.05338100
5.38-19.55990.06945495030.020.0635.398.1

-
位相決定

位相決定手法: 分子置換
Phasing MRRfactor: 51.65 / Model details: Phaser MODE: MR_AUTO
最高解像度最低解像度
Rotation3.5 Å19.55 Å
Translation3.5 Å19.55 Å

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
XDSデータ削減
SCALA3.3.21データスケーリング
PHASER2.1.4位相決定
REFMAC5.7.0032精密化
PDB_EXTRACT3.15データ抽出
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 3HME

3hme


解像度: 1.7→19.54 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.963 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.945 / WRfactor Rfree: 0.1883 / WRfactor Rwork: 0.1458 / FOM work R set: 0.9032 / SU B: 2.657 / SU ML: 0.053 / SU R Cruickshank DPI: 0.0898 / SU Rfree: 0.0924 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.09 / ESU R Free: 0.092 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS U VALUES : WITH TLS ADDED
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.1857 748 5 %RANDOM
Rwork0.1482 14086 --
obs0.1502 14086 97.19 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso max: 105.61 Å2 / Biso mean: 15.873 Å2 / Biso min: 3.71 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.23 Å20 Å2-0.57 Å2
2--0.03 Å2-0 Å2
3---0.31 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 1.7→19.54 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数920 0 20 191 1131
Biso mean--6.78 27.17 -
残基数----113
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0160.019978
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.02961
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.7471.9991316
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.8283.0042217
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg4.5595116
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg36.08222.92741
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg13.84815188
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg15.703156
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0930.2138
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0090.0211066
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.02229
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it2.5571.57455
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other2.5581.549454
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it3.362.893568
LS精密化 シェル解像度: 1.701→1.745 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.275 43 -
Rwork0.174 972 -
all-1015 -
obs--92.44 %
精密化 TLS手法: refined / Origin x: 25.9548 Å / Origin y: 15.74 Å / Origin z: -10.722 Å
111213212223313233
T0.0188 Å20.0031 Å20.0088 Å2-0.0181 Å2-0.0015 Å2--0.0176 Å2
L0.7364 °2-0.4185 °20.5184 °2-0.3688 °2-0.2422 °2--0.3888 °2
S0.0074 Å °-0.02 Å °-0.0088 Å °0.0031 Å °0.011 Å °-0.0021 Å °0.0066 Å °-0.0131 Å °-0.0184 Å °

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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