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- PDB-4xoe: Crystal structure of a FimH*DsG complex from E.coli F18 with boun... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4xoe
タイトルCrystal structure of a FimH*DsG complex from E.coli F18 with bound heptyl alpha-D-mannopyrannoside
要素
  • FimG protein
  • FimH protein
キーワードCELL ADHESION / type I pilus / catch-bond / lectin / UPEC / bacterial adhesion / UTI / mannose / isomerase
機能・相同性
機能・相同性情報


cell adhesion involved in single-species biofilm formation / pilus / cell adhesion
類似検索 - 分子機能
FimH, mannose-binding domain / FimH, mannose binding / Fimbrial-type adhesion domain / Fimbrial-type adhesion domain / Fimbrial protein / : / Fimbrial-type adhesion domain superfamily / Adhesion domain superfamily / Prokaryotic membrane lipoprotein lipid attachment site profile. / Immunoglobulin-like ...FimH, mannose-binding domain / FimH, mannose binding / Fimbrial-type adhesion domain / Fimbrial-type adhesion domain / Fimbrial protein / : / Fimbrial-type adhesion domain superfamily / Adhesion domain superfamily / Prokaryotic membrane lipoprotein lipid attachment site profile. / Immunoglobulin-like / Sandwich / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
CACODYLATE ION / FimG protein / FimH protein / FimH protein / FimG protein
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli O6:K15:H31 (大腸菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.4 Å
データ登録者Jakob, R.P. / Sauer, M.M. / Navarra, G. / Ernst, B. / Glockshuber, R. / Maier, T.
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2016
タイトル: Catch-bond mechanism of the bacterial adhesin FimH.
著者: Sauer, M.M. / Jakob, R.P. / Eras, J. / Baday, S. / Eris, D. / Navarra, G. / Berneche, S. / Ernst, B. / Maier, T. / Glockshuber, R.
履歴
登録2015年1月16日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBE
改定 1.02016年1月27日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12016年3月16日Group: Database references
改定 2.02020年7月29日Group: Atomic model / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: atom_site / chem_comp ...atom_site / chem_comp / entity / pdbx_entity_nonpoly / struct_site / struct_site_gen
Item: _atom_site.auth_atom_id / _atom_site.label_atom_id ..._atom_site.auth_atom_id / _atom_site.label_atom_id / _chem_comp.mon_nstd_flag / _chem_comp.name / _chem_comp.type / _entity.pdbx_description / _pdbx_entity_nonpoly.name
解説: Carbohydrate remediation / Provider: repository / タイプ: Remediation
改定 2.12024年1月10日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Refinement description / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / chem_comp_atom ...chem_comp / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 2.22024年10月23日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: FimH protein
B: FimG protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)30,8854
ポリマ－30,4702
非ポリマー4152
水5,819323
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2310 Å2
ΔGint-7 kcal/mol
Surface area13130 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)128.360, 128.360, 128.360
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number198
Space group name H-MP213
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-588-

HOH

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要素

#1: タンパク質 FimH protein


分子量: 29053.260 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 25-303 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Escherichia coli O6:K15:H31 (大腸菌)
株: F18 / 遺伝子: ECP_4655 / プラスミド: pTRC / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): HM125 / 参照: UniProt: Q0T8Y8, UniProt: A0A454AB91*PLUS
#2: タンパク質・ペプチド FimG protein


分子量: 1416.661 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 24-37 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Escherichia coli O6:K15:H31 (大腸菌)
株: F18 / 遺伝子: ECP_4654 / プラスミド: pTRC / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): HM125 / 参照: UniProt: Q0T8Y9, UniProt: A0A140UH97*PLUS
#3: 糖 ChemComp-KGM / heptyl alpha-D-mannopyranoside / Heptyl Alpha-D-mannopyrannoside / heptyl alpha-D-mannoside / heptyl D-mannoside / heptyl mannoside / ヘプチルα-D-マンノピラノシド


タイプ: D-saccharide / 分子量: 278.342 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C13H26O6 / コメント: 可溶化剤*YM
#4: 化合物 ChemComp-CAC / CACODYLATE ION / dimethylarsinate / ジメチルアルシン酸アニオン


分子量: 136.989 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6AsO2
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 323 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折

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試料調製

結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 6.5
詳細: 30 % (v/v) 2-Methyl-2,4-pentanediol (MPD), 0.1 M sodium cacodylate, 0.2 M magnesium acetate pH 6.5

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SLS / ビームライン: X06DA / 波長: 0.97928 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 2M / 検出器: PIXEL / 日付: 2013年2月28日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97928 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.4→57.404 Å / Num. obs: 27814 / % possible obs: 99.9 % / 冗長度: 20 % / Rmerge(I) obs: 0.207 / Net I/σ(I): 18.3
反射 シェル解像度: 2.4→2.5 Å / 冗長度: 20 % / Rmerge(I) obs: 2.024 / Mean I/σ(I) obs: 1.6 / Num. unique all: 2605 / % possible all: 99.9

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(phenix.refine: dev_1779)精密化
XDSデータ削減
XSCALEデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 3mcy, 1qun

3mcy

1qun


解像度: 2.4→57.404 Å / SU ML: 0.22 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.99 / 位相誤差: 18.23 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.1788 1393 5.01 %Random selection
Rwork0.1508 ---
obs0.1522 27814 99.97 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.4→57.404 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2148 0 24 323 2495
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0042227
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.8823055
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d12.278759
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.033371
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.004393
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.4002-2.4860.27961380.25262590X-RAY DIFFRACTION100
2.486-2.58550.29561360.22882655X-RAY DIFFRACTION100
2.5855-2.70320.21141340.20242583X-RAY DIFFRACTION100
2.7032-2.84570.21831380.18122632X-RAY DIFFRACTION100
2.8457-3.0240.18481370.16652633X-RAY DIFFRACTION100
3.024-3.25740.1871360.14832625X-RAY DIFFRACTION100
3.2574-3.58520.16911410.13492640X-RAY DIFFRACTION100
3.5852-4.10390.19451380.13332639X-RAY DIFFRACTION100
4.1039-5.16990.11731450.11472670X-RAY DIFFRACTION100
5.1699-57.42070.17251500.14532754X-RAY DIFFRACTION100
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
13.20222.28760.1046.06372.16362.01950.01250.39820.8181-1.16280.12310.1879-0.5901-0.0325-0.17670.47540.0340.09250.2910.09210.341-5.3507-45.0055-3.2649
20.6159-0.5821-0.49174.01784.24934.52380.02610.0050.4515-0.3088-0.1186-0.0094-0.3686-0.17770.14420.45020.00750.01830.23960.00530.3863-8.699-37.312710.2125
32.58361.45922.02654.11543.30024.05640.1336-0.18230.18680.2549-0.0785-0.04640.009-0.1738-0.04070.31680.04130.05320.24380.02020.2375-9.7515-50.058710.9272
40.6847-0.2157-0.26482.80242.22812.82410.10780.04170.2547-0.15130.0462-0.1842-0.37050.0356-0.12210.34470.01630.03330.19570.0210.2651-6.2661-45.28418.5546
50.6761-0.22340.19493.01891.92421.5949-0.04290.1032-0.0256-1.0293-0.1475-0.3162-0.583-0.02990.09820.6013-0.00290.07220.2634-0.0550.3909-4.4624-16.562324.9076
61.4246-0.26020.39413.16761.8932.4944-0.07270.0138-0.0891-0.3029-0.27830.22450.0153-0.18090.32230.37280.02020.00030.2639-0.07010.3877-11.0755-20.698933.1889
76.258-0.1069-1.07856.6259-0.50946.03620.04530.1043-0.139-0.22890.0293-0.5672-0.12840.6539-0.01850.3358-0.0429-0.01970.2827-0.09110.30621.7146-8.852439.6659
80.89590.29830.38034.1382.46822.9876-0.05320.0669-0.0047-0.4894-0.0394-0.0775-0.2117-0.03610.12470.3610.04090.01120.2333-0.04890.3345-4.6789-12.391135.9621
93.84861.324-0.48812.34490.6392.4305-0.34730.17630.1215-1.28410.5786-1.2158-0.64270.2358-0.24790.66-0.05440.06310.3652-0.08190.39171.262-5.466930.0355
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1chain 'A' and (resid 1 through 15 )
2X-RAY DIFFRACTION2chain 'A' and (resid 16 through 45 )
3X-RAY DIFFRACTION3chain 'A' and (resid 46 through 95 )
4X-RAY DIFFRACTION4chain 'A' and (resid 96 through 150 )
5X-RAY DIFFRACTION5chain 'A' and (resid 151 through 177 )
6X-RAY DIFFRACTION6chain 'A' and (resid 178 through 198 )
7X-RAY DIFFRACTION7chain 'A' and (resid 199 through 237 )
8X-RAY DIFFRACTION8chain 'A' and (resid 238 through 279 )
9X-RAY DIFFRACTION9chain 'B' and (resid 1 through 14 )

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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