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- PDB-4xhs: Crystal structure of human NLRP12 PYD domain and implication in h... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4xhs
タイトルCrystal structure of human NLRP12 PYD domain and implication in homotypic interaction
要素Maltose-binding periplasmic protein,NACHT, LRR and PYD domains-containing protein 12
キーワードTRANSPORT PROTEIN / NOD-like receptor / NLRP12 / death domain superfamily / PYD / MBP / homotypic interaction / caspase-1
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of interleukin-18 production / negative regulation of Toll signaling pathway / positive regulation of MHC class I biosynthetic process / : / dendritic cell migration / negative regulation of protein autophosphorylation / negative regulation of interleukin-1 production / negative regulation of non-canonical NF-kappaB signal transduction / regulation of canonical NF-kappaB signal transduction / negative regulation of cytokine production ...regulation of interleukin-18 production / negative regulation of Toll signaling pathway / positive regulation of MHC class I biosynthetic process / : / dendritic cell migration / negative regulation of protein autophosphorylation / negative regulation of interleukin-1 production / negative regulation of non-canonical NF-kappaB signal transduction / regulation of canonical NF-kappaB signal transduction / negative regulation of cytokine production / negative regulation of NF-kappaB transcription factor activity / detection of maltose stimulus / maltose transport complex / cellular response to cytokine stimulus / cysteine-type endopeptidase activator activity involved in apoptotic process / maltose binding / carbohydrate transport / maltose transport / maltodextrin transmembrane transport / negative regulation of interleukin-6 production / carbohydrate transmembrane transporter activity / ATP-binding cassette (ABC) transporter complex, substrate-binding subunit-containing / negative regulation of signal transduction / negative regulation of canonical NF-kappaB signal transduction / ERK1 and ERK2 cascade / ATP-binding cassette (ABC) transporter complex / cell chemotaxis / positive regulation of interleukin-1 beta production / : / negative regulation of ERK1 and ERK2 cascade / negative regulation of inflammatory response / positive regulation of inflammatory response / positive regulation of non-canonical NF-kappaB signal transduction / protein-macromolecule adaptor activity / outer membrane-bounded periplasmic space / periplasmic space / DNA damage response / SARS-CoV-2 activates/modulates innate and adaptive immune responses / signal transduction / ATP binding / membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
NACHT-associated domain / Fish-specific NACHT associated domain / Fish-specific NACHT associated domain / : / NACHT, LRR and PYD domains-containing protein, helical domain HD2 / NLRC4 helical domain HD2 / NOD2, winged helix domain / NOD2 winged helix domain / DAPIN domain / DAPIN domain profile. ...NACHT-associated domain / Fish-specific NACHT associated domain / Fish-specific NACHT associated domain / : / NACHT, LRR and PYD domains-containing protein, helical domain HD2 / NLRC4 helical domain HD2 / NOD2, winged helix domain / NOD2 winged helix domain / DAPIN domain / DAPIN domain profile. / PAAD/DAPIN/Pyrin domain / PAAD/DAPIN/Pyrin domain / NACHT nucleoside triphosphatase / NACHT domain / NACHT-NTPase domain profile. / Leucine rich repeat, ribonuclease inhibitor type / Leucine Rich repeat / Maltose/Cyclodextrin ABC transporter, substrate-binding protein / Solute-binding family 1, conserved site / Bacterial extracellular solute-binding proteins, family 1 signature. / Bacterial extracellular solute-binding protein / Bacterial extracellular solute-binding protein / Death-like domain superfamily / Leucine-rich repeat profile. / Leucine-rich repeat / Leucine-rich repeat domain superfamily / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
alpha-maltose / FORMIC ACID / Maltose/maltodextrin-binding periplasmic protein / Maltose/maltodextrin-binding periplasmic protein / NACHT, LRR and PYD domains-containing protein 12
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli O157:H7 (大腸菌)
Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.7 Å
データ登録者Jin, T. / Huang, M. / Jiang, J. / Xiao, T.
引用ジャーナル: To Be Published
タイトル: Crystal structure of human NLRP12 PYD domain and implication in homotypic interaction
著者: Jin, T. / Huang, M. / Jiang, J. / Smith, P. / Xiao, T.
履歴
登録2015年1月6日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02016年1月27日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12016年7月20日Group: Data collection
改定 2.02020年7月29日Group: Atomic model / Data collection ...Atomic model / Data collection / Derived calculations / Non-polymer description / Structure summary
カテゴリ: atom_site / chem_comp ...atom_site / chem_comp / entity / entity_name_com / pdbx_branch_scheme / pdbx_chem_comp_identifier / pdbx_entity_branch / pdbx_entity_branch_descriptor / pdbx_entity_branch_link / pdbx_entity_branch_list / pdbx_entity_nonpoly / pdbx_molecule_features / pdbx_nonpoly_scheme / pdbx_struct_conn_angle / pdbx_struct_oper_list / struct_asym / struct_conn / struct_conn_type / struct_site / struct_site_gen
Item: _atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x ..._atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x / _atom_site.Cartn_y / _atom_site.Cartn_z / _atom_site.auth_asym_id / _atom_site.auth_atom_id / _atom_site.auth_comp_id / _atom_site.auth_seq_id / _atom_site.label_asym_id / _atom_site.label_atom_id / _atom_site.label_comp_id / _atom_site.label_entity_id / _atom_site.type_symbol / _chem_comp.formula / _chem_comp.formula_weight / _chem_comp.id / _chem_comp.mon_nstd_flag / _chem_comp.name / _chem_comp.type / _entity.formula_weight / _entity.pdbx_description / _entity.src_method / _entity.type / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_symmetry / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_symmetry / _pdbx_struct_conn_angle.value / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation / _struct_asym.entity_id
解説: Carbohydrate remediation / Provider: repository / タイプ: Remediation
改定 2.12023年9月27日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Refinement description / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / chem_comp_atom ...chem_comp / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Maltose-binding periplasmic protein,NACHT, LRR and PYD domains-containing protein 12
B: Maltose-binding periplasmic protein,NACHT, LRR and PYD domains-containing protein 12
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)106,58515
ポリマ－105,5562
非ポリマー1,03013
水19,4741081
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4150 Å2
ΔGint-71 kcal/mol
Surface area37760 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)52.720, 103.620, 186.740
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number18
Space group name H-MP22121
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11B-1009-

HOH

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要素

#1: タンパク質 Maltose-binding periplasmic protein,NACHT, LRR and PYD domains-containing protein 12 / MBP / MMBP / Maltodextrin-binding protein / Monarch-1 / PYRIN-containing APAF1-like protein 7 / ...MBP / MMBP / Maltodextrin-binding protein / Monarch-1 / PYRIN-containing APAF1-like protein 7 / Regulated by nitric oxide


分子量: 52777.801 Da / 分子数: 2
断片: UNP P0AEY0 residues 27-392, UNP P59046 residues 10-106
由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Escherichia coli O157:H7 (大腸菌), (組換発現) Homo sapiens (ヒト)
遺伝子: malE, Z5632, ECs5017, NLRP12, NALP12, PYPAF7, RNO
発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21
参照: UniProt: P0AEY0, UniProt: P59046, UniProt: P0AEX9*PLUS
#2: 多糖 alpha-D-glucopyranose-(1-4)-alpha-D-glucopyranose / alpha-maltose


タイプ: oligosaccharide, Oligosaccharide / クラス: 栄養素 / 分子量: 342.297 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: oligosaccharide / 参照: alpha-maltose
記述子タイププログラム
DGlcpa1-4DGlcpa1-ROHGlycam Condensed SequenceGMML 1.0
WURCS=2.0/1,2,1/[a2122h-1a_1-5]/1-1/a4-b1WURCSPDB2Glycan 1.1.0
[][a-D-Glcp]{[(4+1)][a-D-Glcp]{}}LINUCSPDB-CARE
#3: 化合物
ChemComp-FMT / FORMIC ACID / ギ酸


分子量: 46.025 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: CH2O2
#4: 化合物
ChemComp-NA / SODIUM ION / ナトリウムカチオン


分子量: 22.990 Da / 分子数: 7 / 由来タイプ: 合成 / 式: Na
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 1081 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.41 Å3/Da / 溶媒含有率: 49 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 4.6 / 詳細: 3.5 M Sodium Formate, 0.1 M Sodium Acetate pH 4.6 / Temp details: RT

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データ収集

回折平均測定温度: 110 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 23-ID-D / 波長: 1.033 Å
検出器タイプ: MAR scanner 300 mm plate / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2012年10月22日
放射モノクロメーター: Si(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.033 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.7→50 Å / Num. obs: 110662 / % possible obs: 97.5 % / 冗長度: 3.5 % / Rmerge(I) obs: 0.051 / Net I/σ(I): 22.4
反射 シェル解像度: 1.7→1.8 Å / 冗長度: 3.1 % / Rmerge(I) obs: 0.287 / Mean I/σ(I) obs: 3.7 / % possible all: 85.3

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.9_1683精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 3VD8, 2L6A

3vd8

2l6a


解像度: 1.7→46.988 Å / SU ML: 0.16 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.35 / 位相誤差: 18.88 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.1901 2000 1.8 %Random selection
Rwork0.1601 ---
obs0.1606 110662 94.83 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.7→46.988 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数7029 0 65 1081 8175
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0067428
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.99610113
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d12.0772763
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0411112
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0051299
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.7-1.72080.2334840.25164941X-RAY DIFFRACTION63
1.7208-1.74350.23871050.23075856X-RAY DIFFRACTION74
1.7435-1.76740.2641110.22346176X-RAY DIFFRACTION78
1.7674-1.79260.2581250.21246504X-RAY DIFFRACTION82
1.7926-1.81940.22111280.21476910X-RAY DIFFRACTION86
1.8194-1.84780.20871270.21247051X-RAY DIFFRACTION90
1.8478-1.87810.27081370.1967410X-RAY DIFFRACTION93
1.8781-1.91050.22991420.19597588X-RAY DIFFRACTION96
1.9105-1.94520.22191500.18667901X-RAY DIFFRACTION99
1.9452-1.98260.21671440.17647836X-RAY DIFFRACTION100
1.9826-2.02310.26081490.17687957X-RAY DIFFRACTION100
2.0231-2.06710.18781440.16257865X-RAY DIFFRACTION100
2.0671-2.11520.20221460.16718016X-RAY DIFFRACTION100
2.1152-2.16810.18151440.16657848X-RAY DIFFRACTION100
2.1681-2.22670.2351400.16747906X-RAY DIFFRACTION100
2.2267-2.29220.19281440.16397991X-RAY DIFFRACTION100
2.2922-2.36620.18811470.16687864X-RAY DIFFRACTION100
2.3662-2.45080.20241460.16947878X-RAY DIFFRACTION100
2.4508-2.54890.2061460.16967942X-RAY DIFFRACTION100
2.5489-2.66490.20831500.17047884X-RAY DIFFRACTION100
2.6649-2.80540.21951480.16467933X-RAY DIFFRACTION100
2.8054-2.98110.17541460.1687896X-RAY DIFFRACTION100
2.9811-3.21120.19071470.15887890X-RAY DIFFRACTION100
3.2112-3.53430.18881380.1437946X-RAY DIFFRACTION100
3.5343-4.04540.1391470.12437904X-RAY DIFFRACTION100
4.0454-5.09590.15081470.12357894X-RAY DIFFRACTION100
5.0959-47.00590.17391410.15877904X-RAY DIFFRACTION100

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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