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- PDB-4xhm: Archaeoglobus fulgidus thioredoxin 3 M60H -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4xhm
タイトルArchaeoglobus fulgidus thioredoxin 3 M60H
要素Thioredoxin (Trx-3)
キーワードOXIDOREDUCTASE / disulfide / thioredoxin
機能・相同性
機能・相同性情報


protein-disulfide reductase activity / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Thioredoxin / Thioredoxin / Thioredoxin domain profile. / Thioredoxin domain / Glutaredoxin / Glutaredoxin / Thioredoxin-like superfamily / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Thioredoxin (Trx-3)
類似検索 - 構成要素
生物種Archaeoglobus fulgidus (古細菌)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 1.95 Å
データ登録者Dey, M. / Bjork, R.E. / Drennan, C.L.
資金援助 米国, 2件
組織認可番号国
Howard Hughes Medical Institute (HHMI) 米国
National Science Foundation (NSF, United States)MCB 1122977 米国
引用ジャーナル: Plos One
タイトル: Rheostat Re-Wired: Alternative Hypotheses for the Control of Thioredoxin Reduction Potentials.
著者: Bewley, K.D. / Dey, M. / Bjork, R.E. / Mitra, S. / Chobot, S.E. / Drennan, C.L. / Elliott, S.J.
履歴
登録2015年1月5日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02015年4月29日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12017年9月6日Group: Advisory / Author supporting evidence ...Advisory / Author supporting evidence / Derived calculations / Source and taxonomy
カテゴリ: entity_src_gen / pdbx_audit_support ...entity_src_gen / pdbx_audit_support / pdbx_struct_assembly / pdbx_struct_oper_list / pdbx_validate_close_contact
Item: _entity_src_gen.pdbx_alt_source_flag / _pdbx_audit_support.funding_organization ..._entity_src_gen.pdbx_alt_source_flag / _pdbx_audit_support.funding_organization / _pdbx_struct_assembly.oligomeric_details / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation
改定 1.22019年11月20日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.32024年10月16日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Refinement description / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_modification_feature
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Thioredoxin (Trx-3)
B: Thioredoxin (Trx-3)


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)31,3172
ポリマ－31,3172
非ポリマー00
水5,134285
1
A: Thioredoxin (Trx-3)


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)15,6581
ポリマ－15,6581
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
2
B: Thioredoxin (Trx-3)


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)15,6581
ポリマ－15,6581
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)49.564, 56.905, 100.076
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 Thioredoxin (Trx-3)


分子量: 15658.253 Da / 分子数: 2 / 変異: M60H / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Archaeoglobus fulgidus (strain ATCC 49558 / VC-16 / DSM 4304 / JCM 9628 / NBRC 100126) (古細菌)
株: ATCC 49558 / VC-16 / DSM 4304 / JCM 9628 / NBRC 100126 / 遺伝子: AF_1284 / プラスミド: pET28a / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): Rosetta (DE3)pLysS / 参照: UniProt: O28984
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 285 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.25 Å3/Da / 溶媒含有率: 45.11 %
結晶化温度: 292 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7
詳細: 1.0 ul of 20 mg/ml protein solution (in 10 mM HEPES pH 7.0 and 20 mM NaCl) and 1.0 ul of precipitant solution containing 60% Tacsimate, pH 7.0 using sitting drop method. Rod-shaped crystals ...詳細: 1.0 ul of 20 mg/ml protein solution (in 10 mM HEPES pH 7.0 and 20 mM NaCl) and 1.0 ul of precipitant solution containing 60% Tacsimate, pH 7.0 using sitting drop method. Rod-shaped crystals of approximately 100-150 um grew in 3-4 days. Crystals were cryo-protected in precipitant solution containing 10% glycerol by soaking for 2-5 minutes before flash-freezing in liquid nitrogen

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU MICROMAX-007 HF / 波長: 1.541 Å
検出器タイプ: RIGAKU RAXIS IV / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2009年4月15日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.541 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.95→50 Å / Num. obs: 18906 / % possible obs: 88.4 % / 冗長度: 3.9 % / Biso Wilson estimate: 22.03 Å2 / Rsym value: 0.052 / Χ2: 0.968 / Net I/σ(I): 25.422 / Num. measured all: 74266
反射 シェル

Diffraction-ID: 1 / Rejects: _

解像度 (Å)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. unique allΧ2% possible all
1.95-2.020.2325.2520850.86499.7
2.02-2.10.24112680.85760.2
2.1-2.20.13120960.777100
2.2-2.310.12112870.87161.2
2.31-2.460.08421210.802100
2.46-2.650.07721120.919100
2.65-2.910.07221401.31299.8
2.91-3.330.0421361.025100
3.33-4.20.03613741.3263
4.2-500.0252287199.2

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位相決定

位相決定手法: 分子置換

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
PHASER位相決定
Cootモデル構築
PHENIX精密化
CNS精密化
REFMAC精密化
PDB_EXTRACT3.15データ抽出
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 207K

207k


解像度: 1.95→24.887 Å / SU ML: 0.18 / 交差検証法: THROUGHOUT / 位相誤差: 22.88 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2499 969 5.17 %random
Rwork0.1906 17790 --
obs0.1936 18759 88.11 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 78.75 Å2 / Biso mean: 26.5884 Å2 / Biso min: 11.72 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 1.95→24.887 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1739 0 0 285 2024
Biso mean---32.39 -
残基数----219
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0031826
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.7492487
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.028278
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.004320
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d9.882697
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.95-2.05280.25171650.21282709X-RAY DIFFRACTION96.5
2.0528-2.18130.24711090.20282111X-RAY DIFFRACTION74.1
2.1813-2.34960.25111150.19412066X-RAY DIFFRACTION72.7
2.3496-2.58580.24821610.18212848X-RAY DIFFRACTION100
2.5858-2.95950.29011440.23382857X-RAY DIFFRACTION99.4
2.9595-3.72660.2831320.18932634X-RAY DIFFRACTION90.1
3.7266-24.88940.19761430.15862565X-RAY DIFFRACTION84.5

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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