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万見
- PDB-4xhh: Structure of C. glabrata Hrr25, Apo state -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4xhh
タイトルStructure of C. glabrata Hrr25, Apo state
要素Similar to uniprot|P29295 Saccharomyces cerevisiae YPL204w HRR25
キーワードTRANSFERASE / casein kinase / monopolin
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of vesicle fusion with Golgi apparatus / regulation of protein localization by the Cvt pathway / monopolin complex / positive regulation of clathrin-dependent endocytosis / spindle attachment to meiosis I kinetochore / regulation of ER to Golgi vesicle-mediated transport / tRNA wobble uridine modification / cellular bud tip / regulation of autophagosome assembly / pexophagy ...regulation of vesicle fusion with Golgi apparatus / regulation of protein localization by the Cvt pathway / monopolin complex / positive regulation of clathrin-dependent endocytosis / spindle attachment to meiosis I kinetochore / regulation of ER to Golgi vesicle-mediated transport / tRNA wobble uridine modification / cellular bud tip / regulation of autophagosome assembly / pexophagy / cellular bud neck / spindle pole body / preribosome, small subunit precursor / spindle assembly / ribosomal large subunit biogenesis / spindle microtubule / regulation of circadian rhythm / endocytosis / peroxisome / positive regulation of proteasomal ubiquitin-dependent protein catabolic process / positive regulation of canonical Wnt signaling pathway / ribosomal small subunit biogenesis / protein tyrosine kinase activity / non-specific serine/threonine protein kinase / DNA repair / protein serine/threonine kinase activity / Golgi apparatus / signal transduction / ATP binding / identical protein binding / nucleus / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Serine/threonine-protein kinase, active site / Serine/Threonine protein kinases active-site signature. / Protein kinase domain / Serine/Threonine protein kinases, catalytic domain / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
PHOSPHATE ION / non-specific serine/threonine protein kinase
類似検索 - 構成要素
生物種Candida glabrata (菌類)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.908 Å
データ登録者Ye, Q. / Corbett, K.D.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)R01GM104141 米国
引用ジャーナル: Embo J. / 年: 2016
タイトル: Structure of the Saccharomyces cerevisiae Hrr25:Mam1 monopolin subcomplex reveals a novel kinase regulator.
著者: Ye, Q. / Ur, S.N. / Su, T.Y. / Corbett, K.D.
履歴
登録2015年1月5日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02016年1月6日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12016年12月7日Group: Database references
改定 1.22017年9月27日Group: Author supporting evidence / Database references / カテゴリ: citation / pdbx_audit_support
Item: _citation.journal_id_CSD / _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.32019年12月25日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.42023年9月27日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Similar to uniprot|P29295 Saccharomyces cerevisiae YPL204w HRR25
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)47,4158
ポリマ－46,7501
非ポリマー6657
水73941
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)72.091, 77.860, 85.078
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number18
Space group name H-MP21221

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要素

#1: タンパク質 Similar to uniprot|P29295 Saccharomyces cerevisiae YPL204w HRR25


分子量: 46750.430 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 1-403 / 変異: K38R / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Candida glabrata (菌類) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q6FS46
#2: 化合物
ChemComp-PO4 / PHOSPHATE ION / ホスファ-ト


分子量: 94.971 Da / 分子数: 7 / 由来タイプ: 合成 / 式: PO4
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 41 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.55 Å3/Da / 溶媒含有率: 51.83 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 10.5
詳細: 0.1 M CAPS pH 10.5, 0.2 M lithium sulfate, 0.56 M NaH2PO4, 0.66 M K2HPO4
PH範囲: 10.5

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 24-ID-E / 波長: 0.9792 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2012年10月15日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9792 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.89→85.08 Å / Num. obs: 11067 / % possible obs: 98.9 % / 冗長度: 5.9 % / Rmerge(I) obs: 0.273 / Net I/σ(I): 10.8
反射 シェル解像度: 2.89→3.05 Å / 冗長度: 3.3 % / Rmerge(I) obs: 0.724 / Mean I/σ(I) obs: 2.4 / % possible all: 94.4

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(phenix.refine: 1.9_1692)精密化
XDSデータ削減
SCALAデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 4XH0

4xh0


解像度: 2.908→57.438 Å / SU ML: 0.3 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 19.98 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2247 548 5.06 %
Rwork0.2032 --
obs0.2043 10836 98.39 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.908→57.438 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2949 0 35 41 3025
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0053043
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.84091
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d14.21142
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.034429
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.003512
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.9079-3.20050.26771200.25532398X-RAY DIFFRACTION94
3.2005-3.66360.2481430.20712568X-RAY DIFFRACTION100
3.6636-4.61540.19141570.17282586X-RAY DIFFRACTION100
4.6154-57.44910.22981280.20752736X-RAY DIFFRACTION100
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.8843-0.6771-0.26921.91620.28821.5717-0.1288-0.31680.32770.01820.09920.456-0.4089-0.55530.07660.38770.1003-0.01450.4509-0.02820.375212.9924-25.097510.9419
22.1351-0.33280.44391.18990.00811.4773-0.1470.16630.4202-0.0570.0642-0.1183-0.2369-0.03590.0280.2041-0.0004-0.03240.23010.02740.232325.564-26.3035-14.7423
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1chain 'A' and (resid 2 through 85 )
2X-RAY DIFFRACTION2chain 'A' and (resid 86 through 397 )

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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