PDB-4xet: Fe-Cl bound Y157F CDO at pH ~7.0 in the presence of azide

IDまたはキーワード:

登録情報

データベース: PDB / ID: 4xet

タイトル

Fe-Cl bound Y157F CDO at pH ~7.0 in the presence of azide

要素

Cysteine dioxygenase type 1

キーワード

OXIDOREDUCTASE / Cupin Fold / cysteine to cysteine sulfinic acid catalysis / Cytosol / thiol dioxygenase

機能・相同性

機能・相同性情報

L-cysteine metabolic process / Degradation of cysteine and homocysteine / taurine biosynthetic process / cysteine dioxygenase / cysteine dioxygenase activity / L-cysteine catabolic process / cysteine metabolic process / response to glucagon / nickel cation binding / response to amino acid ...
類似検索 - 分子機能

生物種

Rattus norvegicus (ドブネズミ)

手法

X線回折 /

シンクロトロン /

フーリエ合成 / 解像度: 1.3 Å

データ登録者

Driggers, C.M. / Karplus, P.A.

資金援助

米国, 2件

組織	認可番号	国
National Institutes of Health/National Institute of Diabetes and Digestive and Kidney Disease (NIH/NIDDK)	NIH-DK-056649	米国
Department of Energy (DOE, United States)	DE-AC02-98CH10886	米国

引用

ジャーナル: J. Mol. Biol. / 年: 2016
タイトル: Structure-Based Insights into the Role of the Cys-Tyr Crosslink and Inhibitor Recognition by Mammalian Cysteine Dioxygenase.
著者: Driggers, C.M. / Kean, K.M. / Hirschberger, L.L. / Cooley, R.B. / Stipanuk, M.H. / Karplus, P.A.

履歴

登録	2014年12月24日	登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.0	2016年4月6日	Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.1	2016年12月14日	Group: Database references
改定 1.2	2017年9月6日	Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.3	2019年12月4日	Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.4	2023年9月27日	Group: Data collection / Database references / Refinement description カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

構造ビューア	分子: MolmilJmol/JSmol

-
ダウンロード

PDBx/mmCIF形式	4xet.cif.gz	100.8 KB	表示	PDBx/mmCIF形式
PDB形式	pdb4xet.ent.gz	75.7 KB	表示	PDB形式
PDBx/mmJSON形式	4xet.json.gz		ツリー表示	PDBx/mmJSON形式
その他	その他のダウンロード

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検証レポート

文書・要旨	4xet_validation.pdf.gz	419.8 KB	表示	wwPDB検証レポート
文書・詳細版	4xet_full_validation.pdf.gz	420.9 KB	表示
XML形式データ	4xet_validation.xml.gz	12.4 KB	表示
CIF形式データ	4xet_validation.cif.gz	18.4 KB	表示
アーカイブディレクトリ	https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/xe/4xet ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/xe/4xet	HTTPS FTP

-
関連構造データ

関連構造データ	4pixC 4piyC 4pizC 4pjyC 4xezC 4xf0C 4xf1C 4xf3C 4xf4C 4xf9C 4xfbC 4xfcC 4xffC 4xfgC 4xfhC 4xfiC 5i0rC 5i0sC 5i0tC 5i0uC 4ieuS 4ieo 4iep 4ieq 4ier 4ies 4iet 4iev 4iew 4iex 4iey 4iez S: 精密化の開始モデル C: 同じ文献を引用 (文献)
類似構造データ	4xfg-d 4piy-d 4iev-d 4xfi-d 4piz-d 4z82-d 2atf-d 4iez-d 6u4l-d 5efu-d Omokage検索で類似形状データを探す (詳細) 類似検索 - 機能・相同性F&H 検索類似検索 - 機能F&H 検索類似検索 - 相同性F&H 検索

-
リンク

PDBのページ	PDBj / wwPDB / NCBI

登録構造単位

A: Cysteine dioxygenase type 1

ヘテロ分子

23.1 kDa, 1 ポリマー
Omokage検索でこの集合体の類似形状データを探す (詳細)

1

登録構造と同一
登録者・ソフトウェアが定義した集合体

単位格子

Length a, b, c (Å)	57.600, 57.600, 122.400
Angle α, β, γ (deg.)	90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number	96
Space group name H-M	P4₃2₁2

Components on special symmetry positions

ID	モデル	要素
1	1	A-858- HOH

#1: タンパク質	Cysteine dioxygenase type 1 / Cysteine dioxygenase type I / CDO-I 分子量: 23042.889 Da / 分子数: 1 / 変異: Y157F / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Rattus norvegicus (ドブネズミ) / 遺伝子: Cdo1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P21816, cysteine dioxygenase
#2: 化合物	ChemComp-FE / FE (III) ION 分子量: 55.845 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Fe
#3: 化合物	ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド分子量: 35.453 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#4: 水	ChemComp-HOH / water 分子量: 18.015 Da / 分子数: 289 / 由来タイプ: 天然 / 式: H₂O

-
実験

実験	手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶	マシュー密度: 2.2 Å³/Da / 溶媒含有率: 44.17 %
結晶化	温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.2 詳細: Purified enzyme was concentrated to ~8 mg/mL and then added into a crystallization screen containing 0.1 M tri-sodium citrate pH=5.6, 24-34% PEG 4K, and 0.1-0.25 M ammonium acetate. 1.5L of ...詳細: Purified enzyme was concentrated to ~8 mg/mL and then added into a crystallization screen containing 0.1 M tri-sodium citrate pH=5.6, 24-34% PEG 4K, and 0.1-0.25 M ammonium acetate. 1.5L of protein solution was added to each well and mixed with an equivalent volume of reservoir solution., pH 6.2, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 298K PH範囲: 6.2

結晶

マシュー密度: 2.2 Å³/Da / 溶媒含有率: 44.17 %

結晶化

温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.2
詳細: Purified enzyme was concentrated to ~8 mg/mL and then added into a crystallization screen containing 0.1 M tri-sodium citrate pH=5.6, 24-34% PEG 4K, and 0.1-0.25 M ammonium acetate. 1.5L of ...
PH範囲: 6.2

-
データ収集

回折	平均測定温度: 100 K
放射光源	由来: シンクロトロン / サイト: ALS / ビームライン: 5.0.2 / 波長: 1 Å
検出器	タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2013年6月15日
放射	モノクロメーター: Double-crystal, Si(111) liquid N2 cooled プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長	波長: 1 Å / 相対比: 1
反射	解像度: 1.3→34 Å / Num. all: 47533 / Num. obs: 47060 / % possible obs: 91 % / 冗長度: 40.7 % / Net I/σ(I): 27.8
反射シェル	解像度: 1.3→1.32 Å / 冗長度: 18 % / Mean I/σ(I) obs: 1.5 / % possible all: 52

-
解析

ソフトウェア

名称	バージョン	分類
PHENIX	(1.10.1_2155: ???)	精密化
MOSFLM		データ削減
Aimless		データスケーリング
PHENIX	(phenix.refine: 1.9_1692)	位相決定

精密化

構造決定の手法:

フーリエ合成
開始モデル: 4IEU with Cys removed

4ieu

解像度: 1.3→33.907 Å / SU ML: 0.12 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 19.26 / 立体化学のターゲット値: ML

	R_factor	反射数	%反射	Selection details
R_free	0.1885	4574	9.72 %	same 5% as 4IEU
R_work	0.1628	-	-	-
obs	0.1653	47060	91.3 %	-

溶媒の処理

減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL

精密化ステップ

サイクル: LAST / 解像度: 1.3→33.907 Å

	タンパク質	核酸	リガンド	溶媒	全体
原子数	1509	0	2	289	1800

拘束条件

Refine-ID	タイプ	Dev ideal	数
X-RAY DIFFRACTION	f_bond_d	0.01	1655
X-RAY DIFFRACTION	f_angle_d	1.011	2254
X-RAY DIFFRACTION	f_dihedral_angle_d	13.184	629
X-RAY DIFFRACTION	f_chiral_restr	0.083	241
X-RAY DIFFRACTION	f_plane_restr	0.006	297

LS精密化シェル

解像度 (Å)	R_factor R_free	Num. reflection R_free	R_factor R_work	Num. reflection R_work	Refine-ID	% reflection obs (%)
1.3-1.3148	0.2851	83	0.2777	823	X-RAY DIFFRACTION	52
1.3148-1.3303	0.3155	84	0.2886	854	X-RAY DIFFRACTION	56
1.3303-1.3465	0.3123	91	0.2668	944	X-RAY DIFFRACTION	62
1.3465-1.3635	0.2719	118	0.2378	1002	X-RAY DIFFRACTION	67
1.3635-1.3815	0.2464	101	0.2308	1088	X-RAY DIFFRACTION	71
1.3815-1.4004	0.2619	129	0.2282	1186	X-RAY DIFFRACTION	77
1.4004-1.4204	0.2069	123	0.2257	1322	X-RAY DIFFRACTION	87
1.4204-1.4416	0.2234	163	0.2277	1481	X-RAY DIFFRACTION	95
1.4416-1.4642	0.2424	158	0.2055	1453	X-RAY DIFFRACTION	97
1.4642-1.4882	0.2222	157	0.1861	1494	X-RAY DIFFRACTION	97
1.4882-1.5138	0.2116	173	0.1766	1511	X-RAY DIFFRACTION	98
1.5138-1.5413	0.2168	146	0.1735	1476	X-RAY DIFFRACTION	98
1.5413-1.571	0.1977	178	0.1652	1500	X-RAY DIFFRACTION	98
1.571-1.6031	0.1875	178	0.1626	1475	X-RAY DIFFRACTION	98
1.6031-1.6379	0.1738	149	0.1694	1519	X-RAY DIFFRACTION	98
1.6379-1.676	0.1938	179	0.1565	1480	X-RAY DIFFRACTION	98
1.676-1.7179	0.1716	172	0.1633	1502	X-RAY DIFFRACTION	98
1.7179-1.7644	0.1947	158	0.1703	1519	X-RAY DIFFRACTION	98
1.7644-1.8163	0.2047	154	0.1665	1535	X-RAY DIFFRACTION	98
1.8163-1.8749	0.1933	158	0.1626	1528	X-RAY DIFFRACTION	98
1.8749-1.9419	0.1848	150	0.1606	1546	X-RAY DIFFRACTION	99
1.9419-2.0197	0.1815	180	0.1592	1523	X-RAY DIFFRACTION	99
2.0197-2.1116	0.183	181	0.1559	1524	X-RAY DIFFRACTION	99
2.1116-2.2229	0.1754	154	0.1544	1569	X-RAY DIFFRACTION	99
2.2229-2.3621	0.182	165	0.1499	1536	X-RAY DIFFRACTION	99
2.3621-2.5444	0.1726	162	0.1631	1590	X-RAY DIFFRACTION	100
2.5444-2.8004	0.2122	185	0.1647	1554	X-RAY DIFFRACTION	99
2.8004-3.2053	0.197	182	0.1637	1594	X-RAY DIFFRACTION	100
3.2053-4.0373	0.1889	175	0.144	1613	X-RAY DIFFRACTION	100
4.0373-33.9184	0.1488	188	0.1463	1745	X-RAY DIFFRACTION	100

精密化 TLS

手法: refined / Origin x: -17.2187 Å / Origin y: 2.993 Å / Origin z: -49.6165 Å

	11	12	13	21	22	23	31	32	33
T	0.0556 Å²	-0.0002 Å²	0.0002 Å²	-	0.0733 Å²	0.0018 Å²	-	-	0.0665 Å²
L	0.5904 °²	0.3551 °²	-0.1597 °²	-	0.5658 °²	0.0474 °²	-	-	0.5765 °²
S	0.0213 Å °	-0.0115 Å °	-0.0239 Å °	0.0421 Å °	-0.0072 Å °	-0.0091 Å °	0.0309 Å °	-0.0158 Å °	0.0719 Å °

精密化 TLSグループ

Selection details: chain 'A' and resid 5 through 190

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

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これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

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新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

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