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- PDB-4xc9: Crystal Structure of apo HygX from Streptomyces hygroscopicus -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4xc9
タイトルCrystal Structure of apo HygX from Streptomyces hygroscopicus
要素oxidase/hydroxylase
キーワードOXIDOREDUCTASE / double stranded beta helix
機能・相同性Phytanoyl-CoA dioxygenase / Phytanoyl-CoA dioxygenase (PhyH) / q2cbj1_9rhob like domain / Jelly Rolls / Sandwich / Mainly Beta / metal ion binding / Putative oxidase/hydroxylase
機能・相同性情報
生物種Streptomyces hygroscopicus subsp. hygroscopicus (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.4 Å
データ登録者McCulloch, K.M. / McCranie, E.K. / Sarwar, M. / Mathieu, J.L. / Gitschlag, B.L. / Du, Y. / Bachmann, B.O. / Iverson, T.M.
引用ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / 年: 2015
タイトル: Oxidative cyclizations in orthosomycin biosynthesis expand the known chemistry of an oxygenase superfamily.
著者: McCulloch, K.M. / McCranie, E.K. / Smith, J.A. / Sarwar, M. / Mathieu, J.L. / Gitschlag, B.L. / Du, Y. / Bachmann, B.O. / Iverson, T.M.
履歴
登録2014年12月17日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02015年8月5日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12015年8月19日Group: Database references
改定 1.22015年9月30日Group: Database references
改定 1.32023年9月27日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / citation / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_oper_list
Item: _citation.journal_id_CSD / _database_2.pdbx_DOI ..._citation.journal_id_CSD / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: oxidase/hydroxylase
B: oxidase/hydroxylase
C: oxidase/hydroxylase
D: oxidase/hydroxylase
E: oxidase/hydroxylase
F: oxidase/hydroxylase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)174,62212
ポリマ－173,8896
非ポリマー7336
水8,107450
1
A: oxidase/hydroxylase
B: oxidase/hydroxylase
C: oxidase/hydroxylase
D: oxidase/hydroxylase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)116,4148
ポリマ－115,9264
非ポリマー4894
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area14510 Å2
ΔGint-51 kcal/mol
Surface area35500 Å2
手法PISA
2
E: oxidase/hydroxylase
F: oxidase/hydroxylase
ヘテロ分子

E: oxidase/hydroxylase
F: oxidase/hydroxylase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)116,4148
ポリマ－115,9264
非ポリマー4894
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_555-x,-y,z1
Buried area13880 Å2
ΔGint-61 kcal/mol
Surface area35980 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)112.113, 274.427, 52.825
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number18
Space group name H-MP21212
詳細The biological assembly is a tetramer. The asymmetric unit contains one complete biological unit (chains A, B, C, & D) and half of a second biological unit (chains E & F). The second tetramer is generated by the operation: -x, -y, z

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要素

#1: タンパク質
oxidase/hydroxylase


分子量: 28981.477 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Streptomyces hygroscopicus subsp. hygroscopicus (バクテリア)
遺伝子: hygX / プラスミド: pET28a(+) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: Q2MFS1
#2: 化合物
ChemComp-TRS / 2-AMINO-2-HYDROXYMETHYL-PROPANE-1,3-DIOL / TRIS BUFFER / トリス(ヒドロキシメチル)メチルアンモニウム


分子量: 122.143 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 合成 / 式: C4H12NO3 / コメント: pH緩衝剤*YM
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 450 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.34 Å3/Da / 溶媒含有率: 47.36 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.8 / 詳細: 100 mM Bis-Tris, 100 mM MgCl2, 12% PEG8000

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 21-ID-F / 波長: 0.979 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 225 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2012年6月23日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.979 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.4→50 Å / Num. obs: 61662 / % possible obs: 92.9 % / 冗長度: 3.7 % / Biso Wilson estimate: 38.69 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.08 / Χ2: 0.965 / Net I/av σ(I): 14.736 / Net I/σ(I): 9.7 / Num. measured all: 228727
反射 シェル

Diffraction-ID: 1 / Rejects: _

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique allΧ2% possible all
2.4-2.493.60.44359100.66791.1
2.49-2.593.60.34558790.67390.1
2.59-2.73.60.24958740.72689.8
2.7-2.853.60.17958660.73889.7
2.85-3.023.50.13259300.79690.1
3.02-3.263.50.09960020.93491
3.26-3.583.50.07261501.11292.8
3.58-4.13.60.07164431.35296.7
4.1-5.173.90.07666511.44598.7
5.17-504.60.04669571.00398.7

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
HKL-2000データ削減
PHENIX精密化
PDB_EXTRACT3.15データ抽出
HKL-2000データスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 4XCA

4xca


解像度: 2.4→49.295 Å / SU ML: 0.32 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.36 / 位相誤差: 26.85 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2458 3132 5.09 %
Rwork0.1835 58457 -
obs0.1868 61589 91.73 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 94.51 Å2 / Biso mean: 40.6367 Å2 / Biso min: 18.43 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.4→49.295 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数11732 0 48 450 12230
Biso mean--49.86 38.65 -
残基数----1477
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.00812023
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.1216292
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0421787
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0052143
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d14.5764436
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 22

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
2.374-2.41110.28291100.22021884199466
2.4111-2.45070.33821320.21242600273292
2.4507-2.49290.28611420.22432589273190
2.4929-2.53820.30571250.22512552267790
2.5382-2.58710.30031350.21912587272291
2.5871-2.63990.32731430.22032549269289
2.6399-2.69730.31711300.22512570270091
2.6973-2.760.27711430.22012571271489
2.76-2.8290.371380.2282541267990
2.829-2.90550.34181360.23452593272990
2.9055-2.9910.29381350.22892574270990
2.991-3.08750.29621470.22492605275290
3.0875-3.19780.31661450.22772626277191
3.1978-3.32580.28321190.22452643276291
3.3258-3.47720.2551480.19082696284494
3.4772-3.66040.25541460.1762748289494
3.6604-3.88970.24921510.1652781293296
3.8897-4.18990.18271660.14272861302798
4.1899-4.61120.19441590.13582878303798
4.6112-5.27780.18681530.13882962311599
5.2778-6.64690.241410.17182988312999
6.6469-49.30580.18511880.17573059324798

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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