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基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 4xb6 | ||||||
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タイトル | Structure of the E. coli C-P lyase core complex | ||||||
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![]() | TRANSFERASE / protein complex | ||||||
機能・相同性 | ![]() alpha-D-ribose 1-methylphosphonate 5-phosphate C-P-lyase / alpha-D-ribose 1-methylphosphonate 5-phosphate C-P-lyase activity / alpha-D-ribose 1-methylphosphonate 5-triphosphate synthase / alpha-D-ribose 1-methylphosphonate 5-triphosphate synthase activity / alpha-D-ribose 1-methylphosphonate 5-triphosphate synthase complex / carbon phosphorus lyase complex / organic phosphonate metabolic process / organic phosphonate transport / organic phosphonate catabolic process / 4 iron, 4 sulfur cluster binding ...alpha-D-ribose 1-methylphosphonate 5-phosphate C-P-lyase / alpha-D-ribose 1-methylphosphonate 5-phosphate C-P-lyase activity / alpha-D-ribose 1-methylphosphonate 5-triphosphate synthase / alpha-D-ribose 1-methylphosphonate 5-triphosphate synthase activity / alpha-D-ribose 1-methylphosphonate 5-triphosphate synthase complex / carbon phosphorus lyase complex / organic phosphonate metabolic process / organic phosphonate transport / organic phosphonate catabolic process / 4 iron, 4 sulfur cluster binding / lyase activity / protein homodimerization activity / identical protein binding / metal ion binding 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | ![]() ![]() | ||||||
手法 | ![]() ![]() ![]() | ||||||
![]() | Brodersen, D.E. | ||||||
資金援助 | ![]()
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![]() | ![]() タイトル: Structural insights into the bacterial carbon-phosphorus lyase machinery. 著者: Paulina Seweryn / Lan Bich Van / Morten Kjeldgaard / Christopher J Russo / Lori A Passmore / Bjarne Hove-Jensen / Bjarne Jochimsen / Ditlev E Brodersen / ![]() ![]() 要旨: Phosphorus is required for all life and microorganisms can extract it from their environment through several metabolic pathways. When phosphate is in limited supply, some bacteria are able to use ...Phosphorus is required for all life and microorganisms can extract it from their environment through several metabolic pathways. When phosphate is in limited supply, some bacteria are able to use phosphonate compounds, which require specialized enzymatic machinery to break the stable carbon-phosphorus (C-P) bond. Despite its importance, the details of how this machinery catabolizes phosphonates remain unknown. Here we determine the crystal structure of the 240-kilodalton Escherichia coli C-P lyase core complex (PhnG-PhnH-PhnI-PhnJ; PhnGHIJ), and show that it is a two-fold symmetric hetero-octamer comprising an intertwined network of subunits with unexpected self-homologies. It contains two potential active sites that probably couple phosphonate compounds to ATP and subsequently hydrolyse the C-P bond. We map the binding site of PhnK on the complex using electron microscopy, and show that it binds to a conserved insertion domain of PhnJ. Our results provide a structural basis for understanding microbial phosphonate breakdown. | ||||||
履歴 |
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構造の表示
構造ビューア | 分子: ![]() ![]() |
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ダウンロードとリンク
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ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | ![]() | 1.1 MB | 表示 | ![]() |
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PDB形式 | ![]() | 936.1 KB | 表示 | ![]() |
PDBx/mmJSON形式 | ![]() | ツリー表示 | ![]() | |
その他 | ![]() |
-検証レポート
文書・要旨 | ![]() | 508.1 KB | 表示 | ![]() |
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文書・詳細版 | ![]() | 520.2 KB | 表示 | |
XML形式データ | ![]() | 86 KB | 表示 | |
CIF形式データ | ![]() | 129.2 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-関連構造データ
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リンク
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集合体
登録構造単位 | ![]()
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1 |
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単位格子 |
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要素
-Alpha-D-ribose 1-methylphosphonate 5-triphosphate synthase subunit ... , 3種, 6分子 AEBFCG
#1: タンパク質 | 分子量: 16560.637 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 由来: (組換発現) ![]() ![]() 遺伝子: phnG, b4101, JW4062 / 発現宿主: ![]() ![]() 参照: UniProt: P16685, alpha-D-ribose 1-methylphosphonate 5-triphosphate synthase #2: タンパク質 | 分子量: 21226.506 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: Cloning introduced mutation Q152R 由来: (組換発現) ![]() ![]() 遺伝子: phnH, b4100, JW4061 / 発現宿主: ![]() ![]() 参照: UniProt: P16686, alpha-D-ribose 1-methylphosphonate 5-triphosphate synthase #3: タンパク質 | 分子量: 38922.707 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: Cloning introduced mutation A322V 由来: (組換発現) ![]() ![]() 遺伝子: phnI, b4099, JW4060 / 発現宿主: ![]() ![]() 参照: UniProt: P16687, alpha-D-ribose 1-methylphosphonate 5-triphosphate synthase |
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-タンパク質 , 1種, 2分子 DH
#4: タンパク質 | 分子量: 31879.088 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 由来: (組換発現) ![]() ![]() 遺伝子: phnJ, b4098, JW4059 / 発現宿主: ![]() ![]() 参照: UniProt: P16688, alpha-D-ribose 1-methylphosphonate 5-phosphate C-P-lyase |
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-非ポリマー , 3種, 1800分子 ![](data/chem/img/SO4.gif)
![](data/chem/img/ZN.gif)
![](data/chem/img/HOH.gif)
![](data/chem/img/ZN.gif)
![](data/chem/img/HOH.gif)
#5: 化合物 | ChemComp-SO4 / #6: 化合物 | ChemComp-ZN / #7: 水 | ChemComp-HOH / | |
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-実験情報
-実験
実験 | 手法: ![]() |
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試料調製
結晶 | マシュー密度: 2.6 Å3/Da / 溶媒含有率: 52.66 % |
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結晶化 | 温度: 277 K / 手法: batch mode / pH: 7.5 詳細: 20% (w/v) PEG 10000, 0.1 M Hepes, pH 7.5, 1 mM trisodium citrate dihydrate, 3% (w/v) 1,8-diaminooctane, and 5 mM 2-mercaptoethanol. |
-データ収集
回折 | 平均測定温度: 100 K |
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放射光源 | 由来: ![]() ![]() ![]() |
検出器 | タイプ: PSI PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2014年2月6日 |
放射 | プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray |
放射波長 | 波長: 1.00004 Å / 相対比: 1 |
反射 | 解像度: 1.7→58.91 Å / Num. obs: 247086 / % possible obs: 99.7 % / 冗長度: 5.6 % / Rsym value: 0.064 / Net I/σ(I): 17.3 |
反射 シェル | 解像度: 1.7→1.74 Å / 冗長度: 5.5 % / Mean I/σ(I) obs: 1.7 / Rsym value: 1.038 / % possible all: 99 |
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解析
ソフトウェア |
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精密化 | 構造決定の手法: ![]() 開始モデル: 2FSU 解像度: 1.7→58.36 Å / SU ML: 0.19 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 16.82 / 立体化学のターゲット値: ML
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溶媒の処理 | 減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
精密化ステップ | サイクル: LAST / 解像度: 1.7→58.36 Å
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拘束条件 |
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LS精密化 シェル |
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精密化 TLS | 手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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精密化 TLSグループ |
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