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- PDB-4x8i: de novo crystal structure of the Pyrococcus Furiosus TET3 aminope... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4x8i
タイトルde novo crystal structure of the Pyrococcus Furiosus TET3 aminopeptidase
要素Lysyl aminopeptidase
キーワードHYDROLASE / aminopeptidase
機能・相同性
機能・相同性情報


aminopeptidase Y / aminopeptidase activity / metallopeptidase activity / proteolysis / metal ion binding
類似検索 - 分子機能
: / Peptidase M42, domain 2 / Peptidase M42, domain 2 / : / M42 glutamyl aminopeptidase / Peptidase M42 / Zn peptidases / Elongation Factor Tu (Ef-tu); domain 3 / Aminopeptidase / Beta Barrel ...: / Peptidase M42, domain 2 / Peptidase M42, domain 2 / : / M42 glutamyl aminopeptidase / Peptidase M42 / Zn peptidases / Elongation Factor Tu (Ef-tu); domain 3 / Aminopeptidase / Beta Barrel / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Beta / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
: / Chem-DO3 / GADOLINIUM ATOM / Lysyl aminopeptidase
類似検索 - 構成要素
生物種Pyrococcus furiosus (古細菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散 / 解像度: 2.5 Å
データ登録者Colombo, M.
資金援助 フランス, 1件
組織認可番号国
Centre Nationale de la Recherche Scientifique フランス
引用ジャーナル: Sci Rep / 年: 2016
タイトル: Tuned by metals: the TET peptidase activity is controlled by 3 metal binding sites.
著者: Colombo, M. / Girard, E. / Franzetti, B.
履歴
登録2014年12月10日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBE
改定 1.02016年2月10日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12016年3月16日Group: Database references
改定 2.02019年11月20日Group: Advisory / Atomic model / Derived calculations
カテゴリ: atom_site / pdbx_struct_conn_angle ...atom_site / pdbx_struct_conn_angle / pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms / struct_conn
Item: _atom_site.occupancy
改定 2.12024年5月8日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Lysyl aminopeptidase
B: Lysyl aminopeptidase
C: Lysyl aminopeptidase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)117,40624
ポリマ－114,7923
非ポリマー2,61421
水3,603200
1
A: Lysyl aminopeptidase
B: Lysyl aminopeptidase
C: Lysyl aminopeptidase
ヘテロ分子

A: Lysyl aminopeptidase
B: Lysyl aminopeptidase
C: Lysyl aminopeptidase
ヘテロ分子

A: Lysyl aminopeptidase
B: Lysyl aminopeptidase
C: Lysyl aminopeptidase
ヘテロ分子

A: Lysyl aminopeptidase
B: Lysyl aminopeptidase
C: Lysyl aminopeptidase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)469,62396
ポリマ－459,16912
非ポリマー10,45484
水21612
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation7_544y+1/2,x-1/2,-z-1/21
crystal symmetry operation10_655-x+1,-y,z1
crystal symmetry operation16_554-y+1/2,-x+1/2,-z-1/21
Buried area66960 Å2
ΔGint-1304 kcal/mol
Surface area128310 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)203.908, 203.908, 112.443
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number98
Space group name H-MI4122
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11C-509-

HOH

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要素

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タンパク質 , 1種, 3分子 ABC

#1: タンパク質 Lysyl aminopeptidase


分子量: 38264.043 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Pyrococcus furiosus (古細菌) / 遺伝子: PF1861 / プラスミド: pET41c / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: Q8TZW4, aminopeptidase Y

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非ポリマー , 6種, 221分子

#2: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#3: 化合物 ChemComp-CO / COBALT (II) ION


分子量: 58.933 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: Co
#4: 化合物 ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド


分子量: 35.453 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#5: 化合物
ChemComp-GD / GADOLINIUM ATOM / ガドリニウムヒドリド


分子量: 157.250 Da / 分子数: 11 / 由来タイプ: 合成 / 式: Gd
#6: 化合物 ChemComp-DO3 / 10-((2R)-2-HYDROXYPROPYL)-1,4,7,10-TETRAAZACYCLODODECANE 1,4,7-TRIACETIC ACID


分子量: 404.459 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C17H32N4O7
#7: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 200 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.55 Å3/Da / 溶媒含有率: 51.68 % / 解説: star
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.7
詳細: drop : 1.5 ul of protein+1.5 ul reservoir (HEPES 0.1 M pH 7.7, NH4CH3COO 0.2 M, 2 mM CoCl2, MPD 44%) +1.5 Gd-DO3A 300 mM
PH範囲: 7.0-8.0

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID29 / 波長: 1.71081 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2012年8月11日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.71081 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.5→48.062 Å / Num. obs: 39432 / % possible obs: 96.1 % / 冗長度: 22.1 % / Biso Wilson estimate: 44.2 Å2 / CC1/2: 0.998 / Rmerge(I) obs: 0.192 / Rpim(I) all: 0.04 / Net I/σ(I): 14.6 / Num. measured all: 872739 / Scaling rejects: 47
反射 シェル

Diffraction-ID: 1 / Rejects: _

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. measured allNum. unique allCC1/2Rpim(I) all% possible all
2.5-2.69.21.2481.93224435000.4810.42277.4
9.01-48.0624.50.12942.8239739790.9980.02699.3

-
位相決定

位相決定手法: 単波長異常分散

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(phenix.refine: dev_1839)精密化
XDSデータ削減
SHELX位相決定
PDB_EXTRACT3.15データ抽出
Aimlessデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散 / 解像度: 2.5→48.062 Å / SU ML: 0.26 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.35 / 位相誤差: 22.68 / 立体化学のターゲット値: MLHL
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2184 1982 5.03 %Random selection
Rwork0.1781 ---
obs0.1802 39419 96 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.5→48.062 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数7863 0 44 200 8107
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0168097
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.28110893
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d13.2733072
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.061232
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0061424
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.5-2.56250.30571110.29752027X-RAY DIFFRACTION74
2.5625-2.63180.3081240.27332274X-RAY DIFFRACTION83
2.6318-2.70920.28691270.24862502X-RAY DIFFRACTION91
2.7092-2.79670.26581310.23022660X-RAY DIFFRACTION96
2.7967-2.89660.28041620.21222703X-RAY DIFFRACTION99
2.8966-3.01260.24921210.20862783X-RAY DIFFRACTION100
3.0126-3.14970.22621510.20262773X-RAY DIFFRACTION100
3.1497-3.31570.25541450.19892767X-RAY DIFFRACTION100
3.3157-3.52340.23561530.18612784X-RAY DIFFRACTION100
3.5234-3.79530.19481440.17122768X-RAY DIFFRACTION100
3.7953-4.17710.19041690.14392770X-RAY DIFFRACTION100
4.1771-4.7810.19591600.13162781X-RAY DIFFRACTION100
4.781-6.02170.19561390.15642862X-RAY DIFFRACTION100
6.0217-48.07040.1881450.16692983X-RAY DIFFRACTION100
精密化 TLS手法: refined / Origin x: 101.8166 Å / Origin y: 31.3497 Å / Origin z: -5.8539 Å
111213212223313233
T0.4183 Å2-0.0182 Å2-0.0468 Å2-0.3004 Å2-0.0505 Å2--0.3275 Å2
L0.4519 °2-0.0229 °2-0.0965 °2-0.2812 °2-0.0423 °2--0.4839 °2
S-0.0375 Å °-0.0579 Å °0.0862 Å °0.0369 Å °-0.014 Å °-0.0193 Å °-0.1434 Å °0.0249 Å °0.0511 Å °
精密化 TLSグループSelection details: all

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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