[日本語] English
万見
- PDB-4wwv: Aminopeptidase APDkam598 from the archaeon Desulfurococcus kamcha... -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4wwv
タイトルAminopeptidase APDkam598 from the archaeon Desulfurococcus kamchatkensis
要素Aminopeptidase from family M42
キーワードHYDROLASE / aminopeptidase
機能・相同性
機能・相同性情報


aminopeptidase activity / proteolysis / metal ion binding
類似検索 - 分子機能
Peptidase M42, domain 2 / Peptidase M42, domain 2 / : / M42 glutamyl aminopeptidase / Peptidase M42 / Zn peptidases / Elongation Factor Tu (Ef-tu); domain 3 / Aminopeptidase / Beta Barrel / 3-Layer(aba) Sandwich ...Peptidase M42, domain 2 / Peptidase M42, domain 2 / : / M42 glutamyl aminopeptidase / Peptidase M42 / Zn peptidases / Elongation Factor Tu (Ef-tu); domain 3 / Aminopeptidase / Beta Barrel / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Beta / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Aminopeptidase from family M42
類似検索 - 構成要素
生物種Desulfurococcus kamchatkensis (古細菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.006 Å
データ登録者Petrova, T. / Boyko, K.M. / Rakitina, T.V. / Korzhenevskiy, D.A. / Gorbacheva, M.A. / Popov, V.O.
引用ジャーナル: Acta Crystallogr.,Sect.F / 年: 2015
タイトル: Structure of the dodecamer of the aminopeptidase APDkam598 from the archaeon Desulfurococcus kamchatkensis.
著者: Petrova, T.E. / Slutskaya, E.S. / Boyko, K.M. / Sokolova, O.S. / Rakitina, T.V. / Korzhenevskiy, D.A. / Gorbacheva, M.A. / Bezsudnova, E.Y. / Popov, V.O.
履歴
登録2014年11月12日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBE
改定 1.02015年3月4日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12015年3月11日Group: Database references
改定 1.22016年7月27日Group: Database references
改定 1.32024年1月10日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: Aminopeptidase from family M42
B: Aminopeptidase from family M42


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)86,5222
ポリマ－86,5222
非ポリマー00
水46826
1
A: Aminopeptidase from family M42
x 12


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)519,12912
ポリマ－519,12912
非ポリマー00
水21612
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_555-x,-y,z1
crystal symmetry operation3_556-x,y,-z+11
crystal symmetry operation4_556x,-y,-z+11
crystal symmetry operation21_545y,z-1/2,x+1/21
crystal symmetry operation22_545-y,z-1/2,-x+1/21
crystal symmetry operation23_555y,-z+1/2,-x+1/21
crystal symmetry operation24_555-y,-z+1/2,x+1/21
crystal symmetry operation29_455z-1/2,x,y+1/21
crystal symmetry operation30_455z-1/2,-x,-y+1/21
crystal symmetry operation31_555-z+1/2,-x,y+1/21
crystal symmetry operation32_555-z+1/2,x,-y+1/21
Buried area62870 Å2
ΔGint-285 kcal/mol
Surface area130890 Å2
手法PISA
2
B: Aminopeptidase from family M42
x 12


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)519,12912
ポリマ－519,12912
非ポリマー00
水21612
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation7_555-z,-x,y1
crystal symmetry operation10_555-y,z,-x1
crystal symmetry operation16_555x,-y+1/2,-z+1/21
crystal symmetry operation20_555-z,x+1/2,-y+1/21
crystal symmetry operation24_555-y,-z+1/2,x+1/21
crystal symmetry operation27_455-x-1/2,y,-z+1/21
crystal symmetry operation30_455z-1/2,-x,-y+1/21
crystal symmetry operation33_455y-1/2,z,x+1/21
crystal symmetry operation38_455-x-1/2,-y+1/2,z1
crystal symmetry operation41_455z-1/2,x+1/2,y1
crystal symmetry operation47_455y-1/2,-z+1/2,-x1
Buried area61830 Å2
ΔGint-303 kcal/mol
Surface area129130 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)234.323, 234.323, 234.323
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number196
Space group name H-MF23
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-405-

HOH

-
要素

#1: タンパク質 Aminopeptidase from family M42


分子量: 43260.789 Da / 分子数: 2 / 変異: M26V / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Desulfurococcus kamchatkensis (古細菌)
株: 1221n / DSM 18924 / 遺伝子: DKAM_0589 / プラスミド: pET15b
発現宿主: Escherichia coli 'BL21-Gold(DE3)pLysS AG' (大腸菌)
参照: UniProt: B8D484
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 26 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 3.38 Å3/Da / 溶媒含有率: 63.6 %
結晶化温度: 293 K / 手法: liquid diffusion / pH: 7.5
詳細: The reservoir solution contained 0.1 M HEPES, pH 7.0, 0.8 M ammonium sulfate, and glycerol. The crystals were grown over a period of several months.

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SPring-8 / ビームライン: BL41XU / 波長: 1 Å
検出器タイプ: RAYONIX MX-225 / 検出器: CCD / 日付: 2013年9月6日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3→50 Å / Num. all: 21480 / Num. obs: 21317 / % possible obs: 99.9 % / 冗長度: 5.1 % / Rmerge(I) obs: 0.079 / Net I/σ(I): 19.4
反射 シェル解像度: 3→3.05 Å / Mean I/σ(I) obs: 2 / % possible all: 100

-
位相決定

位相決定手法: 分子置換

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
HKL-2000データ削減
PHENIX精密化
PDB_EXTRACT3.15データ抽出
HKL-2000データスケーリング
BALBES位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1XFO

1xfo


解像度: 3.006→47.831 Å / FOM work R set: 0.7646 / SU ML: 0.32 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 26.97 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2634 1044 5.16 %
Rwork0.2041 19194 -
obs0.2074 20238 94.98 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 103.88 Å2 / Biso mean: 36.05 Å2 / Biso min: 21.82 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 3.006→47.831 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5479 0 0 26 5505
Biso mean---24.22 -
残基数----723
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0135579
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.467569
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.068883
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.006963
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d15.8322027
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 7

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
3.0064-3.16480.35231110.25191907201867
3.1648-3.36310.30681620.24252835299799
3.3631-3.62270.2991480.232428763024100
3.6227-3.98710.25341760.203128503026100
3.9871-4.56360.24461460.173628753021100
4.5636-5.74810.261580.19129023060100
5.7481-47.8370.231430.19872949309299

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る