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万見
- PDB-4x3g: Crystal structure of SIAH1 SINA domain in complex with a USP19 peptide -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4x3g
タイトルCrystal structure of SIAH1 SINA domain in complex with a USP19 peptide
要素
  • E3 ubiquitin-protein ligase SIAH1
  • Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase 19
キーワードLIGASE / UBIQUITIN-PROTEIN LIGASE / HYDROLASE / UBIQUITIN SPECIFIC PROTEASE / PROTEIN-PEPTIDE COMPLEX / SGC
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of ERAD pathway / positive regulation of cell cycle process / negative regulation of skeletal muscle tissue development / Netrin-1 signaling / regulation of cellular response to hypoxia / beta-catenin destruction complex / ubiquitin conjugating enzyme binding / protein deubiquitination / anatomical structure morphogenesis / canonical Wnt signaling pathway ...regulation of ERAD pathway / positive regulation of cell cycle process / negative regulation of skeletal muscle tissue development / Netrin-1 signaling / regulation of cellular response to hypoxia / beta-catenin destruction complex / ubiquitin conjugating enzyme binding / protein deubiquitination / anatomical structure morphogenesis / canonical Wnt signaling pathway / positive regulation of intrinsic apoptotic signaling pathway / ERAD pathway / response to endoplasmic reticulum stress / axon guidance / Hsp90 protein binding / protein catabolic process / regulation of protein stability / RING-type E3 ubiquitin transferase / ubiquitin-protein transferase activity / ubiquitin protein ligase activity / Antigen processing: Ubiquitination & Proteasome degradation / nervous system development / ubiquitin-dependent protein catabolic process / neuron apoptotic process / spermatogenesis / amyloid fibril formation / proteasome-mediated ubiquitin-dependent protein catabolic process / ubiquitinyl hydrolase 1 / cysteine-type deubiquitinase activity / protein stabilization / Ub-specific processing proteases / protein ubiquitination / positive regulation of apoptotic process / Amyloid fiber formation / apoptotic process / endoplasmic reticulum membrane / zinc ion binding / identical protein binding / nucleus / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Linker region of USP19 deubiquitinase / E3 ubiquitin-protein ligase SINA-like, animal / Seven-in-absentia protein, TRAF-like domain / : / Sina, TRAF-like domain / Sina, zinc finger / E3 ubiquitin-protein ligase sina/sinah, RING finger / Zinc finger, SIAH-type / Zinc finger SIAH-type profile. / CS domain ...Linker region of USP19 deubiquitinase / E3 ubiquitin-protein ligase SINA-like, animal / Seven-in-absentia protein, TRAF-like domain / : / Sina, TRAF-like domain / Sina, zinc finger / E3 ubiquitin-protein ligase sina/sinah, RING finger / Zinc finger, SIAH-type / Zinc finger SIAH-type profile. / CS domain / CS domain / CS domain profile. / Apoptosis, Tumor Necrosis Factor Receptor Associated Protein 2; Chain A / Apoptosis, Tumor Necrosis Factor Receptor Associated Protein 2; Chain A / : / MYND finger / Zinc finger MYND-type signature. / Zinc finger, MYND-type / Zinc finger MYND-type profile. / HSP20-like chaperone / TRAF-like / Ubiquitin specific protease (USP) domain signature 2. / Ubiquitin specific protease (USP) domain signature 1. / Ubiquitin specific protease, conserved site / Peptidase C19, ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase / Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase / Ubiquitin specific protease domain / Ubiquitin specific protease (USP) domain profile. / Zinc/RING finger domain, C3HC4 (zinc finger) / Herpes Virus-1 / Papain-like cysteine peptidase superfamily / Zinc finger RING-type profile. / Zinc finger, RING-type / Zinc finger, RING/FYVE/PHD-type / Sandwich / 2-Layer Sandwich / Mainly Beta / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase 19 / E3 ubiquitin-protein ligase SIAH1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.34 Å
データ登録者Walker, J.R. / Dong, A. / Zhang, Q. / Huang, X. / Li, Y. / Bountra, C. / Edwards, A.M. / Arrowsmith, C.H. / Tong, Y. / Structural Genomics Consortium (SGC)
引用ジャーナル: To be published
タイトル: Crystal structure of SIAH1 SINA domain in complex with a USP19 peptide
著者: Walker, J.R. / Dong, A. / Zhang, Q. / Huang, X. / Li, Y. / Bountra, C. / Edwards, A.M. / Arrowsmith, C.H. / Tong, Y. / Structural Genomics Consortium (SGC)
履歴
登録2014年11月28日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02014年12月31日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12016年4月27日Group: Structure summary
改定 1.22018年1月24日Group: Database references / Derived calculations / カテゴリ: citation_author / pdbx_struct_oper_list
Item: _citation_author.name / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation
改定 1.32023年9月27日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: E3 ubiquitin-protein ligase SIAH1
B: E3 ubiquitin-protein ligase SIAH1
C: Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase 19
D: Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase 19
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)46,5878
ポリマ－46,3254
非ポリマー2624
水1,00956
1
A: E3 ubiquitin-protein ligase SIAH1
C: Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase 19
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)23,2934
ポリマ－23,1632
非ポリマー1312
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1320 Å2
ΔGint-13 kcal/mol
Surface area11050 Å2
手法PISA
2
B: E3 ubiquitin-protein ligase SIAH1
D: Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase 19
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)23,2934
ポリマ－23,1632
非ポリマー1312
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1290 Å2
ΔGint-18 kcal/mol
Surface area10940 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)41.343, 88.092, 59.590
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 103.240, 90.000
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質 E3 ubiquitin-protein ligase SIAH1 / Seven in absentia homolog 1 / Siah-1 / Siah-1a


分子量: 21651.742 Da / 分子数: 2 / 断片: SINA DOMAIN, RESIDUES 91-282 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: SIAH1, HUMSIAH / プラスミド: pET28-MHL / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / Variant (発現宿主): V2R-pRARE2
参照: UniProt: Q8IUQ4, 合成酵素; C-N結合を形成; 酸-D-アミノ酸リガーゼ（ペプチド合成）
#2: タンパク質・ペプチド Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase 19 / Deubiquitinating enzyme 19 / Ubiquitin thioesterase 19 / Ubiquitin-specific-processing protease 19 ...Deubiquitinating enzyme 19 / Ubiquitin thioesterase 19 / Ubiquitin-specific-processing protease 19 / Zinc finger MYND domain-containing protein 9


分子量: 1510.840 Da / 分子数: 2 / 断片: SIAH1 BINDING MOTIF (SBM), RESIDUES 461-474 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: O94966, ubiquitinyl hydrolase 1
#3: 化合物
ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 56 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.28 Å3/Da / 溶媒含有率: 46.06 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 9
詳細: SIAH1 AT 17.6 MG/ML WAS MIXED WITH A TWO-FOLD EXCESS OF USP19 PEPTIDE ON ICE FOR 30 MIN. BEFORE SETTING UP FOR CRYSTALLIZATION. CRYSTALS WERE GROWN AT 298K USING THE SITTING DROP METHOD BY ...詳細: SIAH1 AT 17.6 MG/ML WAS MIXED WITH A TWO-FOLD EXCESS OF USP19 PEPTIDE ON ICE FOR 30 MIN. BEFORE SETTING UP FOR CRYSTALLIZATION. CRYSTALS WERE GROWN AT 298K USING THE SITTING DROP METHOD BY MIXING 0.5 UL PROTEIN:PEPTIDE MIX WITH 0.5 UL WELL SOLUTION CONSISTING OF 20% PEG6000, 0.1 M BICINE PH 9.0. THE CRYSTALS WERE CRYOPROTECTED BY FIRST IMMERSION IN WELL SOLUTION MIXED WITH 15% (FINAL) ETHYLENE GLYCOL, THEN IMMERSION IN N-PARATONE.
PH範囲: 9

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 19-ID / 波長: 0.97918 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2014年7月17日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97918 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.33→50 Å / Num. obs: 15818 / % possible obs: 90.9 % / 冗長度: 2.3 % / Biso Wilson estimate: 67.92 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.089 / Χ2: 1.007 / Net I/av σ(I): 9.631 / Net I/σ(I): 6.2 / Num. measured all: 36140
反射 シェル

Diffraction-ID: 1 / Rejects: _

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique allΧ2% possible all
2.33-2.371.50.445130.45658.9
2.37-2.411.70.4096590.4376.3
2.41-2.461.80.3527060.37582.1
2.46-2.5120.3347320.45284.2
2.51-2.562.10.3017700.49788.4
2.56-2.622.10.2697800.44491.8
2.62-2.692.20.2438230.52893.4
2.69-2.762.30.2398150.55295.1
2.76-2.842.40.28360.66296.4
2.84-2.942.40.1678530.71497.5
2.94-3.042.40.1478320.84698.5
3.04-3.162.50.1348510.97896.8
3.16-3.312.50.1258401.49597.6
3.31-3.482.50.0998341.67296.2
3.48-3.72.40.0948451.26695.8
3.7-3.982.50.0888431.37397.2
3.98-4.382.40.0788261.45395.6
4.38-5.022.50.0838441.40395
5.02-6.322.50.0878191.46694.5
6.32-502.40.0727971.20487.9

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
HKL-3000データ削減
BUSTER-TNTBUSTER 2.10.0精密化
PDB_EXTRACT3.15データ抽出
HKL-3000データスケーリング
MOLREP位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 4I7B

4i7b


解像度: 2.34→48.45 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.9353 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.9303 / SU R Cruickshank DPI: 0.54 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / SU R Blow DPI: 0.508 / SU Rfree Blow DPI: 0.265 / SU Rfree Cruickshank DPI: 0.271
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2512 780 4.94 %RANDOM
Rwork0.2218 ---
obs0.2233 15802 89.68 %-
原子変位パラメータBiso max: 173.92 Å2 / Biso mean: 82.59 Å2 / Biso min: 31.82 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-4.7768 Å20 Å2-1.8572 Å2
2---19.3544 Å20 Å2
3---14.5776 Å2
Refine analyzeLuzzati coordinate error obs: 0.5 Å
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.34→48.45 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3079 0 4 58 3141
Biso mean--92.57 69.86 -
残基数----399
拘束条件
Refine-IDタイプ数Restraint functionWeightDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONt_dihedral_angle_d1068SINUSOIDAL2
X-RAY DIFFRACTIONt_trig_c_planes77HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_gen_planes464HARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_it3190HARMONIC20
X-RAY DIFFRACTIONt_nbd4SEMIHARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_improper_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_pseud_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_chiral_improper_torsion429SEMIHARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_sum_occupancies
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_distance
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_ideal_dist_contact3399SEMIHARMONIC4
X-RAY DIFFRACTIONt_bond_d3190HARMONIC20.008
X-RAY DIFFRACTIONt_angle_deg4335HARMONIC20.95
X-RAY DIFFRACTIONt_omega_torsion1.97
X-RAY DIFFRACTIONt_other_torsion18.94
LS精密化 シェル解像度: 2.34→2.5 Å / Total num. of bins used: 8
Rfactor反射数%反射
Rfree0.27 99 4.56 %
Rwork0.2334 2074 -
all0.235 2173 -
obs--89.68 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
12.53970.7306-0.11513.5326-0.92361.0883-0.08940.50330.1379-0.10220.3811-0.0983-0.0781-0.3051-0.2917-0.1890.08770.05540.20880.027-0.2221.11131.3498.9114
21.88541.09550.99533.7359-1.27972.9621-0.0252-0.1945-0.2247-0.38830.0574-0.43020.7702-0.6147-0.0322-0.1227-0.22420.06480.06580.0391-0.20694.6407-32.139620.7236
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1{ A|91 - A|602 }A91 - 602
2X-RAY DIFFRACTION2{ B|93 - B|602 }B93 - 602

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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