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万見
- PDB-4wvj: Crystal structure of the Type-I signal peptidase from Staphylococ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4wvj
タイトルCrystal structure of the Type-I signal peptidase from Staphylococcus aureus (SpsB) in complex with an inhibitor peptide (pep3).
要素
  • Maltose-binding periplasmic protein,Signal peptidase IB
  • inhibitor peptide (PEP3)
キーワードhydrolase/hydrolase inhibitor / SpsB Type-I signal peptidase Peptide inhibitor complex Cell secretion S. aureus MBP fusion / hydrolase-hydrolase inhibitor complex
機能・相同性
機能・相同性情報


signal peptidase I / thylakoid membrane organization / signal peptide processing / carbohydrate transmembrane transporter activity / maltose binding / maltose transport / maltodextrin transmembrane transport / ATP-binding cassette (ABC) transporter complex, substrate-binding subunit-containing / outer membrane-bounded periplasmic space / serine-type endopeptidase activity / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Peptidase S26A, signal peptidase I, lysine active site / Signal peptidases I lysine active site. / Peptidase S26A, signal peptidase I / Signal peptidase, peptidase S26 / Peptidase S26A, signal peptidase I, conserved site / Signal peptidases I signature 3. / Peptidase S26A, signal peptidase I, serine active site / Signal peptidases I serine active site. / Peptidase S26 / LexA/Signal peptidase-like superfamily ...Peptidase S26A, signal peptidase I, lysine active site / Signal peptidases I lysine active site. / Peptidase S26A, signal peptidase I / Signal peptidase, peptidase S26 / Peptidase S26A, signal peptidase I, conserved site / Signal peptidases I signature 3. / Peptidase S26A, signal peptidase I, serine active site / Signal peptidases I serine active site. / Peptidase S26 / LexA/Signal peptidase-like superfamily / Maltose/Cyclodextrin ABC transporter, substrate-binding protein / Solute-binding family 1, conserved site / Bacterial extracellular solute-binding proteins, family 1 signature. / Bacterial extracellular solute-binding protein / Bacterial extracellular solute-binding protein
類似検索 - ドメイン・相同性
alpha-maltose / Maltose/maltodextrin-binding periplasmic protein / Signal peptidase IB
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli K-12 (大腸菌)
Staphylococcus aureus subsp. aureus str. Newman (黄色ブドウ球菌)
Staphylococcus aureus (黄色ブドウ球菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.95 Å
データ登録者Young, P.G. / Ting, Y.T. / Baker, E.N.
資金援助 ニュージーランド, 1件
組織認可番号国
Health Research Council (HRC) ニュージーランド
引用ジャーナル: IUCrJ / 年: 2016
タイトル: Peptide binding to a bacterial signal peptidase visualized by peptide tethering and carrier-driven crystallization.
著者: Ting, Y.T. / Harris, P.W. / Batot, G. / Brimble, M.A. / Baker, E.N. / Young, P.G.
履歴
登録2014年11月5日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02015年9月23日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12016年2月17日Group: Database references
改定 1.22017年11月22日Group: Data collection / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: diffrn_source / pdbx_struct_oper_list / software
Item: _diffrn_source.pdbx_synchrotron_site / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation
改定 1.32018年4月25日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.journal_abbrev / _citation.pdbx_database_id_PubMed ..._citation.journal_abbrev / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation_author.name
改定 1.42018年6月13日Group: Data collection / カテゴリ: diffrn_radiation / Item: _diffrn_radiation.pdbx_diffrn_protocol
改定 1.52019年1月23日Group: Data collection / Source and taxonomy / カテゴリ: entity_src_gen
Item: _entity_src_gen.gene_src_strain / _entity_src_gen.pdbx_gene_src_ncbi_taxonomy_id / _entity_src_gen.pdbx_gene_src_scientific_name
改定 1.62020年1月1日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 2.02020年7月29日Group: Atomic model / Data collection ...Atomic model / Data collection / Derived calculations / Non-polymer description / Structure summary
カテゴリ: atom_site / chem_comp ...atom_site / chem_comp / entity / entity_name_com / pdbx_branch_scheme / pdbx_chem_comp_identifier / pdbx_entity_branch / pdbx_entity_branch_descriptor / pdbx_entity_branch_link / pdbx_entity_branch_list / pdbx_entity_nonpoly / pdbx_molecule_features / pdbx_nonpoly_scheme / struct_conn / struct_site / struct_site_gen
Item: _atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x ..._atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x / _atom_site.Cartn_y / _atom_site.Cartn_z / _atom_site.auth_asym_id / _atom_site.auth_atom_id / _atom_site.auth_comp_id / _atom_site.auth_seq_id / _atom_site.label_atom_id / _atom_site.label_comp_id / _chem_comp.formula / _chem_comp.formula_weight / _chem_comp.id / _chem_comp.mon_nstd_flag / _chem_comp.name / _chem_comp.type / _entity.formula_weight / _entity.pdbx_description / _entity.type
解説: Carbohydrate remediation / Provider: repository / タイプ: Remediation
改定 2.12023年9月27日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Refinement description / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / chem_comp_atom ...chem_comp / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Maltose-binding periplasmic protein,Signal peptidase IB
D: inhibitor peptide (PEP3)
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)60,6893
ポリマ－60,3472
非ポリマー3421
水6,738374
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2100 Å2
ΔGint-5 kcal/mol
Surface area23540 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)64.110, 80.101, 119.648
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 Maltose-binding periplasmic protein,Signal peptidase IB / MBP / MMBP / Maltodextrin-binding protein / SPase IB / Leader peptidase IB


分子量: 59189.781 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP RESIDUES 33-393, unp residues 26-175 / 変異: K143G, Q78C / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Escherichia coli K-12 (大腸菌), (組換発現) Staphylococcus aureus subsp. aureus str. Newman (黄色ブドウ球菌)
株: K12, Newman / 遺伝子: malE, Z5632, ECs5017, spsB, SACOL0969 / プラスミド: pMBP-pProExHta / 詳細 (発現宿主): MBP fusion protein / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): K12
参照: UniProt: P0AEY0, UniProt: Q5HHB9, signal peptidase I
#2: タンパク質・ペプチド inhibitor peptide (PEP3)


分子量: 1157.278 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成
由来: (合成) Staphylococcus aureus (黄色ブドウ球菌)
#3: 多糖 alpha-D-glucopyranose-(1-4)-alpha-D-glucopyranose / alpha-maltose


タイプ: oligosaccharide, Oligosaccharide / クラス: 栄養素 / 分子量: 342.297 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: oligosaccharide / 参照: alpha-maltose
記述子タイププログラム
DGlcpa1-4DGlcpa1-ROHGlycam Condensed SequenceGMML 1.0
WURCS=2.0/1,2,1/[a2122h-1a_1-5]/1-1/a4-b1WURCSPDB2Glycan 1.1.0
[][a-D-Glcp]{[(4+1)][a-D-Glcp]{}}LINUCSPDB-CARE
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 374 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
配列の詳細THESE ARE MUTATION AS CONSEQUENCE OF PCR REACTION. THE MUTATION R393N WAS INTRODUCED TO STABILIZE ...THESE ARE MUTATION AS CONSEQUENCE OF PCR REACTION. THE MUTATION R393N WAS INTRODUCED TO STABILIZE THE LINKER REGION

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.64 Å3/Da / 溶媒含有率: 53.44 % / 解説: Needles
結晶化温度: 290 K / 手法: batch mode
詳細: 12 % PEG 8000, 20 % ethylene glycol, 100 mM sodium acetate pH 5.3 - 5.5
PH範囲: 5.3 - 5.5

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Australian Synchrotron / ビームライン: MX2 / 波長: 0.9537 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2014年4月1日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9537 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.95→19.75 Å / Num. obs: 45665 / % possible obs: 99.9 % / 冗長度: 12.1 % / CC1/2: 0.996 / Rmerge(I) obs: 0.237 / Rpim(I) all: 0.071 / Net I/σ(I): 10.3 / Num. measured all: 551863
反射 シェル

Diffraction-ID: 1 / Rejects: _

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. measured allNum. unique allCC1/2Rpim(I) all% possible all
1.95-212.21.9521.53904631900.4820.583100
8.94-19.7510.10.04736.750535020.9990.01591.4

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
XDSデータスケーリング
Aimlessデータスケーリング
PHASER位相決定
REFMAC5.6.0117精密化
PDB_EXTRACT3.15データ抽出
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 4WVG

4wvg


解像度: 1.95→19.75 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.953 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.936 / WRfactor Rfree: 0.1974 / WRfactor Rwork: 0.1669 / FOM work R set: 0.8469 / SU B: 3.824 / SU ML: 0.107 / SU R Cruickshank DPI: 0.1626 / SU Rfree: 0.1458 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.163 / ESU R Free: 0.146 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN USED IF PRESENT IN THE INPUT U VALUES : REFINED INDIVIDUALLY
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2286 2318 5.1 %RANDOM
Rwork0.1953 43284 --
obs0.197 43284 99.82 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso max: 66.84 Å2 / Biso mean: 26.372 Å2 / Biso min: 13.97 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.66 Å20 Å20 Å2
2---0.73 Å20 Å2
3---1.38 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 1.95→19.75 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4063 0 23 374 4460
Biso mean--19.39 36.02 -
残基数----529
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0070.024192
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.1661.9665701
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.5135527
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg33.12225.568185
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg12.65615670
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg13.5331511
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0780.2625
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0050.0213209
LS精密化 シェル解像度: 1.95→2.001 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.32 166 -
Rwork0.287 2935 -
all-3101 -
obs--99.97 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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