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万見
- PDB-4wjw: Crystal Structure of the Chs5-Chs6 Exomer Cargo Adaptor Complex B... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4wjw
タイトルCrystal Structure of the Chs5-Chs6 Exomer Cargo Adaptor Complex Bound to portion of Chs3
要素
  • CHITIN SYNTHASE 3
  • Chitin biosynthesis protein CHS5
  • Chitin biosynthesis protein CHS6
キーワードtransport protein/transferase / Adaptor protein / cargo binding / vesicular trafficking / chitin synthase / Biosynthetic Protein / transport protein-transferase complex
機能・相同性
機能・相同性情報


exomer complex / protein localization to bud neck / chitosome / conjugation with cellular fusion / chitin synthase / chitin synthase activity / prospore membrane / chitin biosynthetic process / cellular bud site selection / ascospore wall assembly ...exomer complex / protein localization to bud neck / chitosome / conjugation with cellular fusion / chitin synthase / chitin synthase activity / prospore membrane / chitin biosynthetic process / cellular bud site selection / ascospore wall assembly / incipient cellular bud site / Golgi to plasma membrane transport / cell septum / cellular bud neck / trans-Golgi network transport vesicle / mating projection tip / chitin catabolic process / cytoplasmic vesicle membrane / cell periphery / trans-Golgi network / small GTPase binding / protein transport / protein dimerization activity / regulation of DNA-templated transcription / endoplasmic reticulum / membrane / plasma membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Chitin synthase / Chitin synthase 4-like domain / OB fold (Dihydrolipoamide Acetyltransferase, E2P) - #50 / Fibronectin type III domain, fungi / Chitin biosynthesis protein Chs5, N-terminal / : / Chitin biosynthesis protein CHS5 N-terminus / Fibronectin type III domain / Chs5p-Arf1p binding / ChAPs (Chs5p-Arf1p-binding proteins) ...Chitin synthase / Chitin synthase 4-like domain / OB fold (Dihydrolipoamide Acetyltransferase, E2P) - #50 / Fibronectin type III domain, fungi / Chitin biosynthesis protein Chs5, N-terminal / : / Chitin biosynthesis protein CHS5 N-terminus / Fibronectin type III domain / Chs5p-Arf1p binding / ChAPs (Chs5p-Arf1p-binding proteins) / OB fold (Dihydrolipoamide Acetyltransferase, E2P) / Chitin synthase / Other non-globular / BRCA1 C Terminus (BRCT) domain / breast cancer carboxy-terminal domain / BRCT domain profile. / BRCT domain / TPR repeat region circular profile. / BRCT domain superfamily / Nucleotide-diphospho-sugar transferases / Fibronectin type 3 domain / Fibronectin type-III domain profile. / Fibronectin type III / Fibronectin type III superfamily / Special / Tetratricopeptide-like helical domain superfamily / Immunoglobulin-like fold
類似検索 - ドメイン・相同性
Chitin synthase 3 / Chitin biosynthesis protein CHS6 / Chitin biosynthesis protein CHS5
類似検索 - 構成要素
生物種Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.59 Å
データ登録者Weiskoff, A.M. / Fromme, J.C.
引用ジャーナル: Front Cell Dev Biol / 年: 2014
タイトル: Distinct N-terminal regions of the exomer secretory vesicle cargo Chs3 regulate its trafficking itinerary.
著者: Weiskoff, A.M. / Fromme, J.C.
履歴
登録2014年10月1日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
置き換え2014年10月15日ID: 4U9T
改定 1.02014年10月15日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12014年12月3日Group: Database references
改定 1.22023年9月27日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other / Refinement description / Source and taxonomy
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / citation / database_2 / diffrn_radiation_wavelength / entity_src_gen / pdbx_database_status / pdbx_entity_src_syn / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_assembly / pdbx_struct_assembly_gen / pdbx_struct_oper_list / refine_hist
Item: _citation.country / _database_2.pdbx_DOI ..._citation.country / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _entity_src_gen.pdbx_alt_source_flag / _pdbx_database_status.pdb_format_compatible / _pdbx_entity_src_syn.pdbx_alt_source_flag / _pdbx_struct_assembly.oligomeric_details / _pdbx_struct_assembly_gen.asym_id_list / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Chitin biosynthesis protein CHS5
B: Chitin biosynthesis protein CHS6
P: CHITIN SYNTHASE 3


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)98,9793
ポリマ－98,9793
非ポリマー00
水1,65792
1
A: Chitin biosynthesis protein CHS5
B: Chitin biosynthesis protein CHS6
P: CHITIN SYNTHASE 3

A: Chitin biosynthesis protein CHS5
B: Chitin biosynthesis protein CHS6
P: CHITIN SYNTHASE 3


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)197,9576
ポリマ－197,9576
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation11_455-x+y-1,y,-z+1/21
単位格子
Length a, b, c (Å)218.613, 218.613, 137.848
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number182
Space group name H-MP6322
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11B-810-

HOH

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要素

#1: タンパク質 Chitin biosynthesis protein CHS5 / Protein CAL3


分子量: 8653.009 Da / 分子数: 1 / 断片: unp residues 1-77 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
株: ATCC 204508 / S288c / 遺伝子: CHS5, CAL3, YLR330W, L8543.18 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q12114
#2: タンパク質 Chitin biosynthesis protein CHS6 / Protein CSD3


分子量: 87977.008 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
株: ATCC 204508 / S288c / 遺伝子: CHS6, CSD3, YJL099W, J0838 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P40955
#3: タンパク質・ペプチド CHITIN SYNTHASE 3 / CHITIN-UDP ACETYL-GLUCOSAMINYL TRANSFERASE 3 / CLASS-IV CHITIN SYNTHASE 3


分子量: 2348.505 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母) / 参照: UniProt: P29465*PLUS, chitin synthase
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 92 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折

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試料調製

結晶マシュー密度: 4.8 Å3/Da / 溶媒含有率: 74.39 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 4.5 / 詳細: 0.3 M AMMONIUM SULFATE, 0.1 M CITRIC ACID / PH範囲: 4.0-4.5

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: CHESS / ビームライン: A1 / 波長: 0.9767 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 210 / 検出器: CCD / 日付: 2012年3月16日
放射モノクロメーター: SI(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9767 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.59→44.65 Å / Num. obs: 59936 / % possible obs: 99 % / 冗長度: 12.2 % / Rsym value: 0.09 / Net I/σ(I): 19.45
反射 シェル解像度: 2.59→2.683 Å / % possible all: 99

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解析

ソフトウェア名称: PHENIX / バージョン: (PHENIX.REFINE: 1.8.4_1496) / 分類: 精密化
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 4GNS

4gns
PDB 未公開エントリ


解像度: 2.59→44.65 Å / SU ML: 0.2 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.35 / 位相誤差: 20.44 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.211 2000 3.34 %RANDOM
Rwork0.18 ---
obs0.181 59892 98.9 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.59→44.65 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数6006 0 0 92 6098
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.59-2.65480.26891350.22753908X-RAY DIFFRACTION95
2.6548-2.72660.22091410.19664076X-RAY DIFFRACTION99
2.7266-2.80680.23941410.18824095X-RAY DIFFRACTION99
2.8068-2.89740.22741400.18494078X-RAY DIFFRACTION99
2.8974-3.00090.21871430.19524128X-RAY DIFFRACTION100
3.0009-3.1210.22811420.19344111X-RAY DIFFRACTION100
3.121-3.2630.23961430.19244121X-RAY DIFFRACTION100
3.263-3.4350.2321420.19194126X-RAY DIFFRACTION100
3.435-3.65010.19571440.1784162X-RAY DIFFRACTION100
3.6501-3.93180.21221440.16634164X-RAY DIFFRACTION100
3.9318-4.32720.19341440.15774178X-RAY DIFFRACTION100
4.3272-4.95260.17871440.15284201X-RAY DIFFRACTION100
4.9526-6.23710.24891470.20314232X-RAY DIFFRACTION99
6.2371-44.65960.18631500.18154312X-RAY DIFFRACTION96

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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