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- PDB-4wj1: Crystal structure of EspB from the ESX-1 type VII secretion system -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4wj1
タイトルCrystal structure of EspB from the ESX-1 type VII secretion system
要素Antigen MTB48, Mycobacterial protein
キーワードPROTEIN TRANSPORT / Mycobacterial protein
機能・相同性ESX-1 secretion-associated protein EspB, PE domain / ESX-1 secreted protein B PE domain / identical protein binding / Antigen MTB48
機能・相同性情報
生物種Mycobacterium smegmatis (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 解像度: 2.415 Å
データ登録者Solomonson, M. / Strynadka, N.C.J.
引用ジャーナル: Structure / 年: 2015
タイトル: Structure of EspB from the ESX-1 type VII secretion system and insights into its export mechanism.
著者: Matthew Solomonson / Dheva Setiaputra / Karl A T Makepeace / Emilie Lameignere / Evgeniy V Petrotchenko / Deborah G Conrady / Julien R Bergeron / Marija Vuckovic / Frank DiMaio / Christoph H ...著者: Matthew Solomonson / Dheva Setiaputra / Karl A T Makepeace / Emilie Lameignere / Evgeniy V Petrotchenko / Deborah G Conrady / Julien R Bergeron / Marija Vuckovic / Frank DiMaio / Christoph H Borchers / Calvin K Yip / Natalie C J Strynadka /
要旨: Mycobacterium tuberculosis (Mtb) uses the ESX-1 type VII secretion system to export virulence proteins across its lipid-rich cell wall, which helps permeabilize the host's macrophage phagosomal ...Mycobacterium tuberculosis (Mtb) uses the ESX-1 type VII secretion system to export virulence proteins across its lipid-rich cell wall, which helps permeabilize the host's macrophage phagosomal membrane, facilitating the escape and cell-to-cell spread of Mtb. ESX-1 membranolytic activity depends on a set of specialized secreted Esp proteins, the structure and specific roles of which are not currently understood. Here, we report the X-ray and electron microscopic structures of the ESX-1-secreted EspB. We demonstrate that EspB adopts a PE/PPE-like fold that mediates oligomerization with apparent heptameric symmetry, generating a barrel-shaped structure with a central pore that we propose contributes to the macrophage killing functions of EspB. Our structural data also reveal unexpected direct interactions between the EspB bipartite secretion signal sequence elements that form a unified aromatic surface. These findings provide insight into how specialized proteins encoded within the ESX-1 locus are targeted for secretion, and for the first time indicate an oligomerization-dependent role for Esp virulence factors.
履歴
登録2014年9月29日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02015年2月25日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12015年8月19日Group: Database references
改定 1.22017年11月22日Group: Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: citation / pdbx_struct_oper_list / software
Item: _citation.journal_id_CSD / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation
改定 1.32023年12月27日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Antigen MTB48, Mycobacterial protein


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)31,9361
ポリマ－31,9361
非ポリマー00
水2,738152
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
2
A: Antigen MTB48, Mycobacterial protein

A: Antigen MTB48, Mycobacterial protein


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)63,8722
ポリマ－63,8722
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation4_556y,x,-z+11
Buried area2120 Å2
ΔGint-9 kcal/mol
Surface area29060 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)125.749, 125.749, 75.061
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 120.000
Int Tables number154
Space group name H-MP3221
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-340-

HOH

21A-342-

HOH

詳細biological unit is the same as asym.

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要素

#1: タンパク質 Antigen MTB48, Mycobacterial protein / Uncharacterized protein


分子量: 31935.869 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Mycobacterium smegmatis (バクテリア)
株: ATCC 700084 / mc(2)155 / 遺伝子: MSMEG_0076, MSMEI_0076 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: A0QNK4
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 152 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 5.36 Å3/Da / 溶媒含有率: 77.07 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 6.8 / 詳細: 100 mM HEPES, 540 mM MgCl2, 15% PEG 6000

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データ収集

回折平均測定温度: 150 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: CLSI / ビームライン: 08ID-1 / 波長: 0.97857 Å
検出器タイプ: RAYONIX MX-300 / 検出器: CCD / 日付: 2013年8月10日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97857 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.41→62.87 Å / Num. obs: 26601 / % possible obs: 100 % / 冗長度: 21.8 % / CC1/2: 0.999 / Rmerge(I) obs: 0.118 / Rpim(I) all: 0.026 / Net I/σ(I): 22.8 / Num. measured all: 580318 / Scaling rejects: 180
反射 シェル

Diffraction-ID: 1 / Rejects: _

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. measured allNum. unique allCC1/2Rpim(I) all% possible all
2.41-2.5120.70.6115.65774527890.9720.137100
9.04-62.87200.06450.5112565640.9990.01499.4

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
Aimless0.3.5データスケーリング
PHENIX(phenix.refine: 1.9_1692)精密化
PDB_EXTRACT3.15データ抽出
SCALAデータスケーリング
精密化解像度: 2.415→61.803 Å / SU ML: 0.25 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.4 / 位相誤差: 20.32 / 立体化学のターゲット値: MLHL
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2011 1997 7.53 %
Rwork0.1755 24541 -
obs0.1774 26538 99.83 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 125.02 Å2 / Biso mean: 48.7152 Å2 / Biso min: 22.68 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.415→61.803 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2177 0 0 152 2329
Biso mean---47.33 -
残基数----286
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0082228
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.0333027
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.038312
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.005413
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d15.643818
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 14

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
2.415-2.47540.33881410.262317251866100
2.4754-2.54230.29071390.254617331872100
2.5423-2.61710.24891390.23171736187599
2.6171-2.70160.25511390.22421717185699
2.7016-2.79810.27031440.209517501894100
2.7981-2.91020.20881390.211717371876100
2.9102-3.04260.23581420.205517381880100
3.0426-3.2030.19051460.187317401886100
3.203-3.40370.23961390.191417711910100
3.4037-3.66640.18111430.15117201863100
3.6664-4.03540.16181440.147417691913100
4.0354-4.61910.1611430.137417681911100
4.6191-5.81890.17711470.153717881935100
5.8189-61.82280.16831520.153418492001100
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
12.314-0.6317-2.18160.84520.58413.2942-0.2529-0.1219-0.16030.14720.02210.20260.0223-0.27840.19390.28730.1229-0.02410.4390.00350.301921.574549.410825.1745
21.1186-0.1071-1.5110.93470.6616.3512-0.243-0.4503-0.24030.19510.04460.07010.6331-0.04870.07310.58330.09550.0180.6087-0.03570.348622.405841.789733.2661
31.090.2259-1.32890.0314-0.2372.6011-0.0906-0.1833-0.1170.04020.037-0.0959-0.07960.31680.08710.28210.0852-0.01020.4049-0.01190.341939.463250.18946.8649
41.9668-0.018-1.93610.66050.221.9379-0.3832-0.087-0.3378-0.1095-0.0161-0.24170.03130.27580.23070.2391-0.00340.01540.5773-0.01320.471455.071544.8079-10.058
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1chain 'A' and (resid 3 through 101 )A0
2X-RAY DIFFRACTION2chain 'A' and (resid 102 through 121 )A0
3X-RAY DIFFRACTION3chain 'A' and (resid 122 through 227 )A0
4X-RAY DIFFRACTION4chain 'A' and (resid 228 through 288 )A0

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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