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- PDB-4whv: E3 ubiquitin-protein ligase RNF8 in complex with Ubiquitin-conjug... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4whv
タイトルE3 ubiquitin-protein ligase RNF8 in complex with Ubiquitin-conjugating enzyme E2 N and Polyubiquitin-B
要素
  • E3 ubiquitin-protein ligase RNF8
  • Polyubiquitin-B
  • Ubiquitin-conjugating enzyme E2 N
キーワードligase/protein binding / E3 ligase / E2 conjugating enzyme / ubiquitination / coiled coil / ligase-protein binding complex
機能・相同性
機能・相同性情報


: / UBC13-MMS2 complex / ubiquitin conjugating enzyme complex / sperm DNA condensation / ubiquitin-protein transferase activator activity / positive regulation of protein K63-linked ubiquitination / DNA double-strand break processing / protein K6-linked ubiquitination / isotype switching / postreplication repair ...: / UBC13-MMS2 complex / ubiquitin conjugating enzyme complex / sperm DNA condensation / ubiquitin-protein transferase activator activity / positive regulation of protein K63-linked ubiquitination / DNA double-strand break processing / protein K6-linked ubiquitination / isotype switching / postreplication repair / hypothalamus gonadotrophin-releasing hormone neuron development / female meiosis I / positive regulation of protein monoubiquitination / positive regulation of intracellular signal transduction / DNA repair-dependent chromatin remodeling / positive regulation of double-strand break repair / mitochondrion transport along microtubule / fat pad development / E2 ubiquitin-conjugating enzyme / response to ionizing radiation / female gonad development / seminiferous tubule development / male meiosis I / negative regulation of transcription elongation by RNA polymerase II / positive regulation of intrinsic apoptotic signaling pathway by p53 class mediator / ubiquitin conjugating enzyme activity / protein K63-linked ubiquitination / positive regulation of double-strand break repair via homologous recombination / signal transduction in response to DNA damage / protein K48-linked ubiquitination / protein autoubiquitination / regulation of DNA repair / interstrand cross-link repair / regulation of neuron apoptotic process / regulation of proteasomal protein catabolic process / ubiquitin ligase complex / energy homeostasis / antiviral innate immune response / Maturation of protein E / Maturation of protein E / ER Quality Control Compartment (ERQC) / negative regulation of TORC1 signaling / Myoclonic epilepsy of Lafora / FLT3 signaling by CBL mutants / Prevention of phagosomal-lysosomal fusion / IRAK2 mediated activation of TAK1 complex / Alpha-protein kinase 1 signaling pathway / Glycogen synthesis / Regulation of TBK1, IKKε (IKBKE)-mediated activation of IRF3, IRF7 / IRAK1 recruits IKK complex / IRAK1 recruits IKK complex upon TLR7/8 or 9 stimulation / Membrane binding and targetting of GAG proteins / Regulation of TBK1, IKKε-mediated activation of IRF3, IRF7 upon TLR3 ligation / Endosomal Sorting Complex Required For Transport (ESCRT) / IRAK2 mediated activation of TAK1 complex upon TLR7/8 or 9 stimulation / PTK6 Regulates RTKs and Their Effectors AKT1 and DOK1 / Negative regulation of FLT3 / Constitutive Signaling by NOTCH1 HD Domain Mutants / Regulation of FZD by ubiquitination / TICAM1,TRAF6-dependent induction of TAK1 complex / TICAM1-dependent activation of IRF3/IRF7 / NOTCH2 Activation and Transmission of Signal to the Nucleus / APC/C:Cdc20 mediated degradation of Cyclin B / p75NTR recruits signalling complexes / Downregulation of ERBB4 signaling / APC-Cdc20 mediated degradation of Nek2A / TRAF6-mediated induction of TAK1 complex within TLR4 complex / TRAF6 mediated IRF7 activation in TLR7/8 or 9 signaling / PINK1-PRKN Mediated Mitophagy / Pexophagy / Regulation of innate immune responses to cytosolic DNA / InlA-mediated entry of Listeria monocytogenes into host cells / positive regulation of DNA repair / VLDLR internalisation and degradation / Regulation of pyruvate metabolism / Downregulation of ERBB2:ERBB3 signaling / epigenetic regulation of gene expression / NF-kB is activated and signals survival / Regulation of PTEN localization / NRIF signals cell death from the nucleus / Regulation of BACH1 activity / Activated NOTCH1 Transmits Signal to the Nucleus / Synthesis of active ubiquitin: roles of E1 and E2 enzymes / Translesion synthesis by REV1 / MAP3K8 (TPL2)-dependent MAPK1/3 activation / Translesion synthesis by POLK / TICAM1, RIP1-mediated IKK complex recruitment / Downregulation of TGF-beta receptor signaling / neuron projection morphogenesis / Activation of IRF3, IRF7 mediated by TBK1, IKKε (IKBKE) / Translesion synthesis by POLI / Gap-filling DNA repair synthesis and ligation in GG-NER / Josephin domain DUBs / Regulation of activated PAK-2p34 by proteasome mediated degradation / InlB-mediated entry of Listeria monocytogenes into host cell / IKK complex recruitment mediated by RIP1 / JNK (c-Jun kinases) phosphorylation and activation mediated by activated human TAK1 / regulation of mitochondrial membrane potential / TGF-beta receptor signaling in EMT (epithelial to mesenchymal transition) / N-glycan trimming in the ER and Calnexin/Calreticulin cycle
類似検索 - 分子機能
E3 ubiquitin-protein ligase RNF8 / Forkhead associated domain / Forkhead-associated (FHA) domain profile. / FHA domain / Forkhead-associated (FHA) domain / Zinc finger, C3HC4 type (RING finger) / SMAD/FHA domain superfamily / Ubiquitin-conjugating enzyme, active site / Ubiquitin-conjugating (UBC) active site signature. / Ubiquitin-conjugating enzyme E2, catalytic domain homologues ...E3 ubiquitin-protein ligase RNF8 / Forkhead associated domain / Forkhead-associated (FHA) domain profile. / FHA domain / Forkhead-associated (FHA) domain / Zinc finger, C3HC4 type (RING finger) / SMAD/FHA domain superfamily / Ubiquitin-conjugating enzyme, active site / Ubiquitin-conjugating (UBC) active site signature. / Ubiquitin-conjugating enzyme E2, catalytic domain homologues / Ubiquitin-conjugating enzyme E2 / Ubiquitin-conjugating enzyme / Ubiquitin-conjugating (UBC) core domain profile. / Ubiquitin-conjugating enzyme/RWD-like / Zinc finger, RING-type, conserved site / Zinc finger RING-type signature. / Ring finger / Zinc finger RING-type profile. / Zinc finger, RING-type / : / Ubiquitin domain signature. / Ubiquitin conserved site / Ubiquitin domain / Ubiquitin family / Ubiquitin homologues / Ubiquitin domain profile. / Ubiquitin-like domain / Zinc finger, RING/FYVE/PHD-type / Ubiquitin-like domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
E3 ubiquitin-protein ligase RNF8 / Polyubiquitin-B / Ubiquitin-conjugating enzyme E2 N
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 8.3 Å
データ登録者Hodge, C.D. / Edwards, R.A. / Glover, J.N.M.
引用ジャーナル: J Biol Chem / 年: 2016
タイトル: RNF8 E3 Ubiquitin Ligase Stimulates Ubc13 E2 Conjugating Activity That Is Essential for DNA Double Strand Break Signaling and BRCA1 Tumor Suppressor Recruitment.
著者: Curtis D Hodge / Ismail H Ismail / Ross A Edwards / Greg L Hura / Andrew T Xiao / John A Tainer / Michael J Hendzel / J N Mark Glover /
要旨: DNA double strand break (DSB) responses depend on the sequential actions of the E3 ubiquitin ligases RNF8 and RNF168 plus E2 ubiquitin-conjugating enzyme Ubc13 to specifically generate histone Lys-63- ...DNA double strand break (DSB) responses depend on the sequential actions of the E3 ubiquitin ligases RNF8 and RNF168 plus E2 ubiquitin-conjugating enzyme Ubc13 to specifically generate histone Lys-63-linked ubiquitin chains in DSB signaling. Here, we defined the activated RNF8-Ubc13∼ubiquitin complex by x-ray crystallography and its functional solution conformations by x-ray scattering, as tested by separation-of-function mutations imaged in cells by immunofluorescence. The collective results show that the RING E3 RNF8 targets E2 Ubc13 to DSB sites and plays a critical role in damage signaling by stimulating polyubiquitination through modulating conformations of ubiquitin covalently linked to the Ubc13 active site. Structure-guided separation-of-function mutations show that the RNF8 E2 stimulating activity is essential for DSB signaling in mammalian cells and is necessary for downstream recruitment of 53BP1 and BRCA1. Chromatin-targeted RNF168 rescues 53BP1 recruitment involved in non-homologous end joining but not BRCA1 recruitment for homologous recombination. These findings suggest an allosteric approach to targeting the ubiquitin-docking cleft at the E2-E3 interface for possible interventions in cancer and chronic inflammation, and moreover, they establish an independent RNF8 role in BRCA1 recruitment.
履歴
登録2014年9月23日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02015年9月30日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12016年3月9日Group: Database references
改定 1.22016年5月11日Group: Database references / Structure summary
改定 1.32017年11月22日Group: Derived calculations / Refinement description / カテゴリ: pdbx_struct_oper_list / software / Item: _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation
改定 1.42023年9月27日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
B: Ubiquitin-conjugating enzyme E2 N
C: E3 ubiquitin-protein ligase RNF8
D: E3 ubiquitin-protein ligase RNF8
E: Ubiquitin-conjugating enzyme E2 N
H: Ubiquitin-conjugating enzyme E2 N
I: E3 ubiquitin-protein ligase RNF8
J: E3 ubiquitin-protein ligase RNF8
K: Ubiquitin-conjugating enzyme E2 N
A: Polyubiquitin-B
F: Polyubiquitin-B
G: Polyubiquitin-B
L: Polyubiquitin-B
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)180,15020
ポリマ－179,62712
非ポリマー5238
水00
1
B: Ubiquitin-conjugating enzyme E2 N
C: E3 ubiquitin-protein ligase RNF8
D: E3 ubiquitin-protein ligase RNF8
E: Ubiquitin-conjugating enzyme E2 N
A: Polyubiquitin-B
F: Polyubiquitin-B
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)90,07510
ポリマ－89,8136
非ポリマー2624
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
H: Ubiquitin-conjugating enzyme E2 N
I: E3 ubiquitin-protein ligase RNF8
J: E3 ubiquitin-protein ligase RNF8
K: Ubiquitin-conjugating enzyme E2 N
G: Polyubiquitin-B
L: Polyubiquitin-B
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)90,07510
ポリマ－89,8136
非ポリマー2624
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)341.379, 341.379, 113.447
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 120.000
Int Tables number181
Space group name H-MP6422
詳細The biological unit is a dimer set (2RNF8 protomers, 2Ubc13~Ub). There are 2 biological units in the asymmetric unit (chains A, B, C, D, E, F and chains G, H, I, J, K, L

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要素

#1: タンパク質
Ubiquitin-conjugating enzyme E2 N / Bendless-like ubiquitin-conjugating enzyme / Ubc13 / UbcH13 / Ubiquitin carrier protein N / ...Bendless-like ubiquitin-conjugating enzyme / Ubc13 / UbcH13 / Ubiquitin carrier protein N / Ubiquitin-protein ligase N


分子量: 17968.668 Da / 分子数: 4 / 断片: unp residues 1-152 / 変異: C87K / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: UBE2N, BLU / プラスミド: pGEX6p1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P61088, ubiquitin-protein ligase
#2: タンパク質
E3 ubiquitin-protein ligase RNF8 / hRNF8 / RING finger protein 8


分子量: 17646.484 Da / 分子数: 4 / 断片: unp residues 345-485 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: RNF8, KIAA0646 / プラスミド: pGEX6p1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)
参照: UniProt: O76064, 合成酵素; C-N結合を形成; 酸-D-アミノ酸リガーゼ（ペプチド合成）
#3: タンパク質
Polyubiquitin-B


分子量: 9291.554 Da / 分子数: 4 / 断片: unp residues 1-76 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: UBB / プラスミド: pET47b+ / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P0CG47
#4: 化合物
ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 8 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 5.31 Å3/Da / 溶媒含有率: 76.84 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 8 / 詳細: 1.04 M (NH4)2HPO4

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データ収集

回折平均測定温度: 105 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ALS / ビームライン: 12.3.1 / 波長: 1.03321 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2013年7月19日
放射モノクロメーター: Unk / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.03321 Å / 相対比: 1
反射解像度: 8.3→50 Å / Num. obs: 4094 / % possible obs: 100 % / 冗長度: 21.8 % / Biso Wilson estimate: 468.44 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.191 / Χ2: 1.042 / Net I/av σ(I): 24.273 / Net I/σ(I): 6.7 / Num. measured all: 89114
反射 シェル

Diffraction-ID: 1 / Rejects: _

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique allΧ2% possible all
8.3-8.624.20.9013801.075100
8.6-8.9423.80.7464001.067100
8.94-9.3423.90.4824041.116100
9.34-9.8323.50.3513991.068100
9.83-10.4423.20.2854051.082100
10.44-11.2424.10.2073990.965100
11.24-12.3523.40.1314051.012100
12.35-14.1122.70.1124120.989100
14.11-17.6417.20.0984240.98499.8
17.64-5013.30.0554661.049100

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
HKL-2000データ削減
PHENIX(phenix.refine: 1.9_1692)精密化
PDB_EXTRACT3.15データ抽出
HKL-2000データスケーリング
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 4ORH

4orh


解像度: 8.3→49.274 Å / SU ML: 0.58 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.36 / 位相誤差: 37.74 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.3374 189 4.64 %
Rwork0.3293 3883 -
obs0.3298 4072 99.41 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 607.75 Å2 / Biso mean: 522.6599 Å2 / Biso min: 429.98 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 8.3→49.274 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数9612 0 8 0 9620
Biso mean--498.95 --
残基数----1349
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0079764
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.08913345
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0571640
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0041733
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d12.9763377
LS精密化 シェル解像度: 8.2056→49.2747 Å / Total num. of bins used: 1
Rfactor反射数%反射
Rfree0.3374 189 -
Rwork0.3293 3883 -
all-4072 -
obs--99 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.08320.0448-0.03950.2806-0.0490.0054-1.7433-0.3495-1.02450.50460.64520.15350.9222.55140.27125.85920.3197-1.40566.14-0.08715.7536-55.6348-116.09610.2947
2-0.04660.1198-0.00270.22740.68611.43911.2304-0.4749-1.44771.4608-0.55410.5705-1.3437-0.89170.45625.7974-0.26620.07624.34960.36015.1482-90.3906-109.34931.6418
31.4811-1.465-0.03241.2880.45690.5387-0.62740.323-4.7742-0.17180.45761.49850.1697-0.4897-1.91865.44270.5045-0.1455.8910.06867.5364-99.2962-104.8491-7.9739
40.6958-0.278-0.23690.14660.03430.04080.24080.6909-0.02741.61380.1172-0.5093-0.2063-0.2152.82755.7150.4943-0.17585.37921.1637.1025-115.0228-72.9423-9.4638
50.0258-0.0296-0.03940.19640.40540.83590.8326-1.4725-0.27790.8728-0.47910.3103-0.32820.2211.1476.67950.0196-0.5926.84240.46535.3549-62.525-73.188131.5667
60.5465-0.83620.64011.2764-0.9551.2715-0.66-0.5532-0.6091-0.0551-0.6709-2.4614-0.59070.632-0.43125.17590.95320.53426.1314-1.04894.7387-59.1374-70.89191.0045
70.3258-0.36340.38440.4206-0.41780.9658-0.1378-0.43360.699-0.3076-0.28010.3944-0.0959-1.03250.46575.40120.92671.54445.14160.20635.3009-71.3089-63.0116-10.9716
80.2622-0.21410.24470.156-0.17730.24080.6618-0.0875-0.2368-0.3948-0.6739-0.198-0.7362-0.3072-0.42577.06140.1107-0.71675.4310.04385.7511-71.5807-66.3725-42.2015
9-0.0024-0.0139-0.00980.0069-0.00510.0087-0.08320.596-0.10940.01290.11420.0432-0.05590.6498-0.12377.3310.78520.13235.51860.11867.0914-69.1139-110.6676-19.3505
100.05840.03630.02410.0080.02450.0084-0.6557-0.26050.44250.6171-0.0196-0.2317-0.65150.2918-0.39976.52570.09390.79556.0166-0.83855.9082-104.4062-83.06318.8897
110.2365-0.0565-0.00410.07960.05140.01360.3522-0.5761-0.0566-0.00720.2481-0.0716-0.1674-0.70380.49467.28640.29-0.46995.9258-0.94495.8237-77.9775-59.026417.6071
120.07020.0429-0.0940.0611-0.08110.09170.01370.1793-0.1948-0.44310.26250.0821-0.01840.17961.51216.68470.691.16796.9134-0.12157.2149-55.2023-75.5734-28.2982
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1(chain 'B' and resid 4 through 150)B0
2X-RAY DIFFRACTION2(chain 'C' and resid 345 through 480)C0
3X-RAY DIFFRACTION3(chain 'D' and resid 342 through 480)D0
4X-RAY DIFFRACTION4(chain 'E' and resid 4 through 150)E0
5X-RAY DIFFRACTION5(chain 'H' and resid 4 through 150)H0
6X-RAY DIFFRACTION6(chain 'I' and resid 380 through 480)I0
7X-RAY DIFFRACTION7(chain 'J' and resid 380 through 480)J0
8X-RAY DIFFRACTION8(chain 'K' and resid 4 through 150)K0
9X-RAY DIFFRACTION9(chain 'A' and resid 1 through 71)A0
10X-RAY DIFFRACTION10(chain 'F' and resid 1 through 71)F0
11X-RAY DIFFRACTION11(chain 'G' and resid 1 through 71)G0
12X-RAY DIFFRACTION12(chain 'L' and resid 1 through 71)L0

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlc1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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