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- PDB-4whe: Crystal structure of E. coli phage shock protein A (PspA 1-144) -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4whe
タイトルCrystal structure of E. coli phage shock protein A (PspA 1-144)
要素Phage shock protein A
キーワードSIGNALING PROTEIN / PspA/IM30 family / AAA+ protein regulation / transcriptional regulation / stress inducible Psp system / phage shock response / coiled-coil / sigma 54 promoter / transcription initiation
機能・相同性
機能・相同性情報


phage shock / cell pole / regulation of cellular response to stress / phospholipid binding / response to heat / transcription regulator complex / regulation of DNA-templated transcription / identical protein binding / plasma membrane / cytosol
類似検索 - 分子機能
Phage shock protein, PspA / PspA/IM30 / PspA/IM30 family
類似検索 - ドメイン・相同性
Phage shock protein A / Phage shock protein A
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli K-12 (大腸菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多波長異常分散 / 解像度: 1.8 Å
データ登録者Parthier, C. / Schoepfel, M. / Stubbs, M.T. / Osadnik, H. / Brueser, T.
引用ジャーナル: Mol.Microbiol. / 年: 2015
タイトル: PspF-binding domain PspA1-144 and the PspAF complex: New insights into the coiled-coil-dependent regulation of AAA+ proteins.
著者: Osadnik, H. / Schopfel, M. / Heidrich, E. / Mehner, D. / Lilie, H. / Parthier, C. / Risselada, H.J. / Grubmuller, H. / Stubbs, M.T. / Bruser, T.
履歴
登録2014年9月22日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBE
改定 1.02015年9月2日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12015年11月18日Group: Database references
改定 1.22024年5月8日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Phage shock protein A
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)17,5982
ポリマ－17,4761
非ポリマー1221
水1,38777
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area100 Å2
ΔGint2 kcal/mol
Surface area9820 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)79.650, 30.377, 80.480
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 115.610, 90.000
Int Tables number5
Space group name H-MC121
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-358-

HOH

-
要素

#1: タンパク質 Phage shock protein A


分子量: 17476.092 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 1-144 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli K-12 (大腸菌) / 遺伝子: pspA, Z2482, ECs1881 / プラスミド: pBAD / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BW25113 / 参照: UniProt: P0AFM7, UniProt: P0AFM6*PLUS
#2: 化合物 ChemComp-TRS / 2-AMINO-2-HYDROXYMETHYL-PROPANE-1,3-DIOL / TRIS BUFFER / トリス(ヒドロキシメチル)メチルアンモニウム


分子量: 122.143 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C4H12NO3 / コメント: pH緩衝剤*YM
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 77 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.64 Å3/Da / 溶媒含有率: 53.36 %
結晶化温度: 288 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.2
詳細: 0.1 M HEPES/NaOH, 10% (w/v) PEG 6000, 5% (v/v) MPD l

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: BESSY / ビームライン: 14.1 / 波長: 0.91841, 0.97981, 0.979927,0.975915
検出器タイプ: PSI PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2013年7月16日
放射プロトコル: MAD / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長
ID波長 (Å)相対比
10.918411
20.979811
30.9799271
40.9759151
Reflection数: 48941 / Rmerge(I) obs: 0.047 / Χ2: 1.47 / D res high: 2.01 Å / D res low: 39.73 Å / Num. obs: 22364 / % possible obs: 96.7
Diffraction reflection shell
最高解像度 (Å)最低解像度 (Å)Num. obsIDRmerge(I) obs
5.9639.7382910.018
4.245.96150610.025
3.474.24195510.026
3.013.47233810.037
2.693.01264610.063
2.462.69295810.108
2.282.46316510.161
2.132.28340610.239
2.012.13356110.427
反射解像度: 1.8→39.73 Å / Num. obs: 15969 / % possible obs: 96.8 % / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 3.4 % / Biso Wilson estimate: 37.195 Å2 / Rmerge F obs: 1 / Rmerge(I) obs: 0.031 / Rrim(I) all: 0.037 / Χ2: 0.967 / Net I/σ(I): 20.46 / Num. measured all: 54081
反射 シェル

Diffraction-ID: 1 / Rejects: _

解像度 (Å)最高解像度 (Å)Rmerge F obsRmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. measured obsNum. possibleNum. unique obsRrim(I) all% possible all
1.8-1.90.9290.3983.547875245523470.47495.6
1.9-20.9670.2515.536557195018860.29796.7
2-2.10.9840.1747.575573162915720.20696.5
2.1-2.20.9920.11210.684432133912890.13396.3
2.2-2.660.9970.05817.5112901390937970.06997.1
2.66-3.120.9990.03128.876203193018810.03797.5
3.12-3.580.9990.02143.693764110510790.02597.6
3.58-4.040.9990.01752.6221036486340.02197.8
4.04-4.50.9990.01852.511824073960.02397.3
4.5-100.9990.01955.01318510189860.02396.9
10-2010.01361.0528297900.01692.8
20-3010.00651.192211100.00990.9
3025240

-
位相決定

位相決定手法: 多波長異常分散

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
Cootモデル構築
REFMAC5.8.0069精密化
PDB_EXTRACT3.15データ抽出
XSCALEデータスケーリング
XDSデータ削減
SHELXD位相決定
精密化構造決定の手法: 多波長異常分散 / 解像度: 1.8→39.73 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.961 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.929 / WRfactor Rfree: 0.2745 / WRfactor Rwork: 0.2186 / FOM work R set: 0.6813 / SU B: 9.683 / SU ML: 0.141 / SU R Cruickshank DPI: 0.1351 / SU Rfree: 0.138 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.135 / ESU R Free: 0.138 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS U VALUES : WITH TLS ADDED
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2639 798 5 %RANDOM
Rwork0.2131 15170 --
obs0.2156 15170 96.93 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso max: 172.08 Å2 / Biso mean: 54.663 Å2 / Biso min: 22.09 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--3.31 Å20 Å2-0.55 Å2
2--5.98 Å20 Å2
3----1.46 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 1.8→39.73 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1108 0 8 77 1193
Biso mean--71.8 41.79 -
残基数----137
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0180.0191141
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.021191
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.87421530
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.90432732
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.8495141
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg35.17424.03557
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg16.85615249
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg20.7851515
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1120.2183
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0070.021248
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.02241
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it3.1513.327553
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other3.133.308551
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it4.5064.92688
LS精密化 シェル解像度: 1.8→1.847 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.376 57 -
Rwork0.362 1086 -
all-1143 -
obs--95.57 %
精密化 TLS手法: refined / 詳細: coil 2 / Origin x: 5.048 Å / Origin y: -1.66 Å / Origin z: 57.218 Å
111213212223313233
T0.0758 Å20.1203 Å2-0.035 Å2-0.2358 Å2-0.1111 Å2--0.0849 Å2
L6.5561 °2-2.5536 °2-1.5148 °2-1.0089 °20.6335 °2--0.818 °2
S0.2715 Å °0.565 Å °-0.2957 Å °-0.0876 Å °-0.2033 Å °0.1201 Å °0.0397 Å °0.1006 Å °-0.0682 Å °

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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