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万見
- PDB-4wci: Crystal structure of the 1st SH3 domain from human CD2AP (CMS) in... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4wci
タイトルCrystal structure of the 1st SH3 domain from human CD2AP (CMS) in complex with a proline-rich peptide (aa 378-393) from human RIN3
要素
  • CD2-associated protein
  • Ras and Rab interactor 3
キーワードSIGNALING PROTEIN / Endocytosis Adaptor protein Protein-peptide binary complex Kidney / Structural Genomics / Structural Genomics Consortium / SGC
機能・相同性
機能・相同性情報


negative regulation of mast cell chemotaxis / response to glial cell derived neurotrophic factor / transforming growth factor beta1 production / localization of cell / negative regulation of small GTPase mediated signal transduction / slit diaphragm / Rab protein signal transduction / negative regulation of transforming growth factor beta1 production / response to transforming growth factor beta / podocyte differentiation ...negative regulation of mast cell chemotaxis / response to glial cell derived neurotrophic factor / transforming growth factor beta1 production / localization of cell / negative regulation of small GTPase mediated signal transduction / slit diaphragm / Rab protein signal transduction / negative regulation of transforming growth factor beta1 production / response to transforming growth factor beta / podocyte differentiation / regulation of vesicle size / immunological synapse formation / endothelium development / nerve growth factor signaling pathway / protein heterooligomerization / collateral sprouting / renal albumin absorption / substrate-dependent cell migration, cell extension / phosphatidylinositol 3-kinase regulatory subunit binding / cell-cell adhesion mediated by cadherin / filopodium assembly / RAB GEFs exchange GTP for GDP on RABs / membrane organization / negative regulation of receptor internalization / cell-cell junction organization / Nephrin family interactions / podosome / clathrin binding / maintenance of blood-brain barrier / nuclear envelope lumen / neurotrophin TRK receptor signaling pathway / D-glucose import / cell leading edge / filamentous actin / protein secretion / endocytic vesicle / adipose tissue development / lymph node development / stress-activated MAPK cascade / ruffle / ERK1 and ERK2 cascade / actin filament polymerization / GTPase activator activity / actin filament organization / guanyl-nucleotide exchange factor activity / trans-Golgi network membrane / positive regulation of protein secretion / regulation of actin cytoskeleton organization / neuromuscular junction / phosphatidylinositol 3-kinase/protein kinase B signal transduction / protein catabolic process / liver development / synapse organization / response to insulin / regulation of synaptic plasticity / structural constituent of cytoskeleton / lipid metabolic process / SH3 domain binding / small GTPase binding / response to wounding / response to virus / centriolar satellite / positive regulation of protein localization to nucleus / male gonad development / fibrillar center / endocytosis / actin filament binding / late endosome / cell migration / actin cytoskeleton / T cell receptor signaling pathway / growth cone / response to oxidative stress / protein-containing complex assembly / cytoplasmic vesicle / vesicle / negative regulation of neuron apoptotic process / early endosome / cell population proliferation / cadherin binding / inflammatory response / axon / cell division / neuronal cell body / apoptotic process / dendrite / signal transduction / extracellular exosome / identical protein binding / plasma membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Ras and Rab interactor 3, SH2 domain / RIN1-like domain / CD2-associated protein, first SH3 domain / CD2-associated protein, second SH3 domain / CD2-associated protein, third SH3 domain / Vacuolar protein sorting-associated protein 9-like / VPS9 domain / VPS9 domain superfamily / Vacuolar sorting protein 9 (VPS9) domain / VPS9 domain profile. ...Ras and Rab interactor 3, SH2 domain / RIN1-like domain / CD2-associated protein, first SH3 domain / CD2-associated protein, second SH3 domain / CD2-associated protein, third SH3 domain / Vacuolar protein sorting-associated protein 9-like / VPS9 domain / VPS9 domain superfamily / Vacuolar sorting protein 9 (VPS9) domain / VPS9 domain profile. / Domain present in VPS9 / : / Ras-associating (RA) domain profile. / Ras-associating (RA) domain / Variant SH3 domain / SH3 Domains / SH3 domain / Src homology 2 (SH2) domain profile. / Src homology 2 domains / SH2 domain / Src homology 3 domains / SH3 type barrels. / SH2 domain superfamily / SH3-like domain superfamily / Src homology 3 (SH3) domain profile. / SH3 domain / Roll / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Ras and Rab interactor 3 / CD2-associated protein
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.65 Å
データ登録者Rouka, E. / Simister, P.C. / Janning, M. / Kirsch, K.H. / Krojer, T. / Knapp, S. / von Delft, F. / Arrowsmith, C.H. / Edwards, A.M. / Bountra, C. ...Rouka, E. / Simister, P.C. / Janning, M. / Kirsch, K.H. / Krojer, T. / Knapp, S. / von Delft, F. / Arrowsmith, C.H. / Edwards, A.M. / Bountra, C. / Feller, S.M. / Structural Genomics Consortium (SGC)
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2015
タイトル: Differential Recognition Preferences of the Three Src Homology 3 (SH3) Domains from the Adaptor CD2-associated Protein (CD2AP) and Direct Association with Ras and Rab Interactor 3 (RIN3).
著者: Rouka, E. / Simister, P.C. / Janning, M. / Kumbrink, J. / Konstantinou, T. / Muniz, J.R. / Joshi, D. / O'Reilly, N. / Volkmer, R. / Ritter, B. / Knapp, S. / von Delft, F. / Kirsch, K.H. / Feller, S.M.
履歴
登録2014年9月4日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBE
改定 1.02015年8月19日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12016年2月24日Group: Database references
改定 1.22024年1月10日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: CD2-associated protein
B: Ras and Rab interactor 3
C: CD2-associated protein
D: Ras and Rab interactor 3
E: CD2-associated protein
F: Ras and Rab interactor 3
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)28,4488
ポリマ－28,2566
非ポリマー1922
水5,026279
1
A: CD2-associated protein
B: Ras and Rab interactor 3
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)9,5153
ポリマ－9,4192
非ポリマー961
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area960 Å2
ΔGint-8 kcal/mol
Surface area4780 Å2
手法PISA
2
C: CD2-associated protein
D: Ras and Rab interactor 3
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)9,5153
ポリマ－9,4192
非ポリマー961
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1000 Å2
ΔGint-9 kcal/mol
Surface area4990 Å2
手法PISA
3
E: CD2-associated protein
F: Ras and Rab interactor 3


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)9,4192
ポリマ－9,4192
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area880 Å2
ΔGint-3 kcal/mol
Surface area5110 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)95.526, 55.362, 64.557
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 131.72, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11C-235-

HOH

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要素

#1: タンパク質 CD2-associated protein / Adapter protein CMS / Cas ligand with multiple SH3 domains


分子量: 7593.522 Da / 分子数: 3 / 断片: UNP residues 1-60 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: CD2AP / プラスミド: pGEX-6P-1 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: Q9Y5K6
#2: タンパク質・ペプチド Ras and Rab interactor 3 / Ras interaction/interference protein 3


分子量: 1825.143 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: Q8TB24
#3: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 279 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.25 Å3/Da / 溶媒含有率: 45.45 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法
詳細: 0.1 M Ca(ac) pH 4.2, 0.2 M Li2SO4 and 25% PEG 10 000

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Diamond / ビームライン: I04 / 波長: 0.9173 Å
検出器タイプ: PSI PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2011年12月20日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9173 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.65→48.19 Å / Num. all: 29731 / Num. obs: 29622 / % possible obs: 97.7 % / 冗長度: 3.5 % / Rmerge(I) obs: 0.132 / Net I/σ(I): 6.6
反射 シェル解像度: 1.65→1.74 Å / 冗長度: 3.5 % / Rmerge(I) obs: 0.479 / Mean I/σ(I) obs: 2.4 / % possible all: 93

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(phenix.refine: 1.9_1692)精密化
PHASER位相決定
SCALAデータスケーリング
XDSデータ削減
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 2J6F

2j6f


解像度: 1.65→48.186 Å / SU ML: 0.2 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.36 / 位相誤差: 22.8 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2188 1505 5.08 %Random selection
Rwork0.1924 ---
obs0.1938 29619 97.5 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.65→48.186 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1737 0 10 279 2026
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0071868
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.012535
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d12.054749
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.044267
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.005336
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.65-1.70330.32121390.27772351X-RAY DIFFRACTION91
1.7033-1.76410.29551450.24452497X-RAY DIFFRACTION97
1.7641-1.83480.26791350.21982583X-RAY DIFFRACTION98
1.8348-1.91830.21961330.19382575X-RAY DIFFRACTION99
1.9183-2.01940.19731140.192505X-RAY DIFFRACTION96
2.0194-2.14590.19441370.17952615X-RAY DIFFRACTION99
2.1459-2.31160.23621550.1842585X-RAY DIFFRACTION99
2.3116-2.54420.22111430.18522575X-RAY DIFFRACTION99
2.5442-2.91240.19741180.18672572X-RAY DIFFRACTION97
2.9124-3.66910.17571350.172629X-RAY DIFFRACTION99
3.6691-48.20630.22581510.1972627X-RAY DIFFRACTION98
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
12.28930.0943-0.33032.49780.36351.37480.00650.13-0.0449-0.1093-0.01850.0698-0.0032-0.0220.00640.1150.005-0.00480.0740.00210.0841-9.28414.0042-10.9796
28.07162.40981.08385.95020.29232.40670.0943-0.04410.4604-0.0018-0.10260.1266-0.3165-0.17250.00950.13720.0284-0.00570.0774-0.03410.1274-11.940815.9392-8.63
32.20330.6683-0.55670.5804-0.68831.1299-0.03720.1099-0.1077-0.06930.0158-0.07420.1069-0.01280.01360.11510.00360.00530.0576-0.02070.0833-3.5861-18.8426-11.79
45.1459-0.48320.98756.9862-1.37595.82190.16740.1543-0.1941-0.4296-0.05680.44480.2846-0.1095-0.11450.1159-0.0382-0.00350.07190.00050.1713-14.0624-25.7125-9.3881
52.4839-0.99791.07691.7153-0.00832.00870.02820.18170.1696-0.1035-0.0402-0.0301-0.09160.13170.01890.1091-0.00290.02360.09520.01890.099113.0624-2.4457-11.9963
64.5903-1.0701-0.3718.21241.10163.8979-0.00750.213-0.0581-0.14330.1483-0.34570.07140.1489-0.14370.09490.0108-0.00640.10630.01510.107524.2386-8.1031-9.4071
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1(chain 'A' and resid 0 through 58)
2X-RAY DIFFRACTION2(chain 'B' and resid 380 through 389)
3X-RAY DIFFRACTION3(chain 'C' and resid -4 through 58)
4X-RAY DIFFRACTION4(chain 'D' and resid 379 through 388)
5X-RAY DIFFRACTION5(chain 'E' and resid -4 through 58)
6X-RAY DIFFRACTION6(chain 'F' and resid 379 through 389)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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