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万見
- PDB-2jtf: Solution Structure of the PHF20L1 MBT domain -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2jtf
タイトルSolution Structure of the PHF20L1 MBT domain
要素PHD finger protein 20-like 1
キーワードPROTEIN BINDING (タンパク質) / Histone binding (ヒストン) / MBT domain
機能・相同性
機能・相同性情報


methylation-dependent protein binding / NSL complex / Formation of WDR5-containing histone-modifying complexes / negative regulation of proteasomal ubiquitin-dependent protein catabolic process / negative regulation of protein catabolic process / regulation of transcription by RNA polymerase II / 核質 / metal ion binding
類似検索 - 分子機能
: / PHD finger protein 20-like protein 1 / PHD finger protein 20-like / Agenet domain, plant type / Tudor-like domain present in plant sequences. / PhD finger domain / mbt repeat / Lysine-specific demethylase 4, Tudor domain / Jumonji domain-containing protein 2A Tudor domain / Tudor domain ...: / PHD finger protein 20-like protein 1 / PHD finger protein 20-like / Agenet domain, plant type / Tudor-like domain present in plant sequences. / PhD finger domain / mbt repeat / Lysine-specific demethylase 4, Tudor domain / Jumonji domain-containing protein 2A Tudor domain / Tudor domain / Tudor domain / SH3 type barrels. - #140 / Zinc finger, PHD-type, conserved site / Zinc finger PHD-type signature. / Zinc finger, FYVE/PHD-type / SH3 type barrels. / Zinc finger, RING/FYVE/PHD-type / Roll / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
PHD finger protein 20-like protein 1 / PHD finger protein 20-like protein 1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法溶液NMR / simulated annealing, simulated annealing
データ登録者Brockmann, C. / Iberg, A.N. / Rehbein, K. / Diehl, A. / Bedford, M.T. / Oschkinat, H.
引用ジャーナル: To be Published
タイトル: Structural Analysis of Histone H4K20 Methyllysine Recognition by the MBT Domain of PHF20L1
著者: Brockmann, C. / Iberg, A.N. / Rehbein, K. / Diehl, A. / Bedford, M.T. / Oschkinat, H.
履歴
登録2007年7月30日登録サイト: BMRB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02008年8月19日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22022年3月16日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: database_2 / pdbx_nmr_software ...database_2 / pdbx_nmr_software / pdbx_struct_assembly / pdbx_struct_oper_list / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_nmr_software.name / _struct_ref_seq_dif.details

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: PHD finger protein 20-like 1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)10,0551
ポリマ－10,0551
非ポリマー00
水0
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)20 / 200structures with the lowest energy
代表モデルモデル #1closest to the average

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要素

#1: タンパク質 PHD finger protein 20-like 1 /


分子量: 10055.441 Da / 分子数: 1 / 断片: residues 1-74 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: PHF20L1 / プラスミド: pGEX6-P1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q96BT0, UniProt: A8MW92*PLUS

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDタイプ
1112D 1H-15N HSQC
1212D 1H-13C HSQC
1313D CBCA(CO)NH
1413D HN(CA)CB
1513D 1H-15N NOESY
1623D 1H-13C NOESY

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試料調製

詳細
Solution-ID内容溶媒系
10.89 mM [U-100% 13C; U-100% 15N] PHF20L1, 20 mM potassium phosphate, 50 mM sodium chloride, 90% H2O/10% D2O90% H2O/10% D2O
20.89 mM [U-100% 13C; U-100% 15N] PHF20L1, 20 mM potassium phosphate, 50 mM sodium chloride, 100% D2O100% D2O
試料
濃度 (mg/ml)構成要素Isotopic labelingSolution-ID
0.89 mMPHF20L1[U-100% 13C; U-100% 15N]1
20 mMpotassium phosphate1
50 mMsodium chloride1
0.89 mMPHF20L1[U-100% 13C; U-100% 15N]2
20 mMpotassium phosphate2
50 mMsodium chloride2
試料状態pH: 6.5 / 圧: ambient / 温度: 300 K

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NMR測定

NMRスペクトロメーター
タイプ製造業者モデル磁場強度 (MHz)Spectrometer-ID
Bruker DRXBrukerDRX6001
Bruker DMXBrukerDMX7502

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解析

NMR software
名称バージョン開発者分類
XwinNMR3.6Brukercollection
SparkyGoddardchemical shift assignment
Analysis1.0.12Vranken, Boucher, Stevens, Fogh, Pajon, Llinas, Ulrich, Markley, Ionides and Lauechemical shift assignment
X-PLOR NIH2.13Schwieters, Kuszewski, Tjandra and Clore構造決定
X-PLOR NIH2.13Schwieters, Kuszewski, Tjandra and Clore精密化
精密化手法: simulated annealing, simulated annealing / ソフトェア番号: 1 / 詳細: in explicit water
代表構造選択基準: closest to the average
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: structures with the lowest energy
計算したコンフォーマーの数: 200 / 登録したコンフォーマーの数: 20

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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