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万見
- PDB-4v16: KlHsv2 with loop 6CD replaced by a Gly-Ser linker -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4v16
タイトルKlHsv2 with loop 6CD replaced by a Gly-Ser linker
要素SVP1-LIKE PROTEIN 2
キーワードPROTEIN TRANSPORT / PROPPIN / PHOSPHOINOSITIDE BINDING
機能・相同性
機能・相同性情報


nucleophagy / protein localization to phagophore assembly site / phagophore assembly site membrane / phosphatidylinositol-3-phosphate binding / phosphatidylinositol-3,5-bisphosphate binding / vacuolar membrane / extrinsic component of membrane / autophagy of mitochondrion / cytoplasmic vesicle membrane / protein transport / cytosol
類似検索 - 分子機能
: / PROPPIN / WD40 repeats / WD40 repeat / WD40-repeat-containing domain superfamily / WD40/YVTN repeat-like-containing domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
SVP1-like protein 2
類似検索 - 構成要素
生物種KLUYVEROMYCES LACTIS (酵母)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.8 Å
データ登録者Busse, R.A. / Scacioc, A. / Krick, R. / Perez-Lara, A. / Thumm, M. / Kuhnel, K.
引用ジャーナル: Biophys.J. / 年: 2015
タイトル: Characterization of Proppin-Phosphoinositide Binding and Role of Loop 6Cd in Proppin-Membrane Binding.
著者: Busse, R.A. / Scacioc, A. / Krick, R. / Perez-Lara, A. / Thumm, M. / Kuhnel, K.
履歴
登録2014年9月25日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02015年4月1日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12015年10月7日Group: Database references
改定 1.22024年1月10日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Other / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: SVP1-LIKE PROTEIN 2


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)37,5641
ポリマ－37,5641
非ポリマー00
水1267
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)101.700, 101.700, 78.030
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number152
Space group name H-MP3121

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要素

#1: タンパク質 SVP1-LIKE PROTEIN 2 / HSV2


分子量: 37563.867 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: GSGSGSGSG REPLACES RESIDUES 257-274 / 由来: (組換発現) KLUYVEROMYCES LACTIS (酵母) / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 / 参照: UniProt: Q6CN23
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 7 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
配列の詳細REISUDES 257-274 WERE REPLACED WITH A GSGSGSGSG LINKER

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.1 Å3/Da / 溶媒含有率: 60 % / 解説: NONE
結晶化詳細: 14 % PEG 3350, 0.2 M MGCL2, 0.1 M TRIS PH 9.0

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SLS / ビームライン: X10SA / 波長: 1
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS / 検出器: PIXEL / 日付: 2011年2月4日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.8→40 Å / Num. obs: 11779 / % possible obs: 99 % / Observed criterion σ(I): 3 / 冗長度: 5.5 % / Biso Wilson estimate: 47.34 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.08 / Net I/σ(I): 19.9
反射 シェル解像度: 2.8→2.9 Å / 冗長度: 5 % / Rmerge(I) obs: 0.44 / Mean I/σ(I) obs: 4 / % possible all: 99

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(PHENIX.REFINE)精密化
XDSデータ削減
XSCALEデータスケーリング
MOLREP位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 4AV9

4av9


解像度: 2.8→42.602 Å / SU ML: 0.29 / σ(F): 2 / 位相誤差: 22.96 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2393 588 5 %
Rwork0.1983 --
obs0.2004 11776 99.89 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.8→42.602 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2346 0 0 7 2353
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0032397
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.7573258
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d12.602844
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.031373
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.002414
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.8-3.08170.32091430.26832735X-RAY DIFFRACTION100
3.0817-3.52750.26371460.22482775X-RAY DIFFRACTION100
3.5275-4.44350.23631470.17792792X-RAY DIFFRACTION100
4.4435-42.60720.20131520.17892886X-RAY DIFFRACTION100

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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