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万見
- PDB-4uv7: The complex structure of extracellular domain of EGFR and GC1118A -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4uv7
タイトルThe complex structure of extracellular domain of EGFR and GC1118A
要素
  • (GC1118A) x 2
  • EPIDERMAL GROWTH FACTOR RECEPTOR
キーワードTRANSFERASE / RECEPTOR TYROSINE KINASE / ANTIBODY
機能・相同性
機能・相同性情報


response to hydroxyisoflavone / multivesicular body, internal vesicle lumen / positive regulation of prolactin secretion / negative regulation of cardiocyte differentiation / positive regulation of protein kinase C activity / diterpenoid metabolic process / Shc-EGFR complex / ovulation cycle / Inhibition of Signaling by Overexpressed EGFR / epidermal growth factor receptor activity ...response to hydroxyisoflavone / multivesicular body, internal vesicle lumen / positive regulation of prolactin secretion / negative regulation of cardiocyte differentiation / positive regulation of protein kinase C activity / diterpenoid metabolic process / Shc-EGFR complex / ovulation cycle / Inhibition of Signaling by Overexpressed EGFR / epidermal growth factor receptor activity / EGFR interacts with phospholipase C-gamma / positive regulation of mucus secretion / response to UV-A / epidermal growth factor binding / PLCG1 events in ERBB2 signaling / tongue development / midgut development / ERBB2-EGFR signaling pathway / hydrogen peroxide metabolic process / PTK6 promotes HIF1A stabilization / digestive tract morphogenesis / morphogenesis of an epithelial fold / ERBB2 Activates PTK6 Signaling / intracellular vesicle / Signaling by EGFR / response to cobalamin / transmembrane receptor protein tyrosine kinase activator activity / protein tyrosine kinase activator activity / negative regulation of epidermal growth factor receptor signaling pathway / Signaling by ERBB4 / eyelid development in camera-type eye / regulation of phosphatidylinositol 3-kinase/protein kinase B signal transduction / protein insertion into membrane / cerebral cortex cell migration / ERBB2 Regulates Cell Motility / Respiratory syncytial virus (RSV) attachment and entry / regulation of JNK cascade / : / PI3K events in ERBB2 signaling / positive regulation of cyclin-dependent protein serine/threonine kinase activity / negative regulation of mitotic cell cycle / hair follicle development / MAP kinase kinase kinase activity / Estrogen-dependent nuclear events downstream of ESR-membrane signaling / embryonic placenta development / positive regulation of bone resorption / positive regulation of G1/S transition of mitotic cell cycle / GAB1 signalosome / salivary gland morphogenesis / peptidyl-tyrosine autophosphorylation / regulation of peptidyl-tyrosine phosphorylation / positive regulation of phosphorylation / positive regulation of glial cell proliferation / positive regulation of vasoconstriction / Signaling by ERBB2 / cellular response to epidermal growth factor stimulus / GRB2 events in EGFR signaling / SHC1 events in EGFR signaling / EGFR Transactivation by Gastrin / cellular response to cadmium ion / positive regulation of DNA repair / GRB2 events in ERBB2 signaling / TFAP2 (AP-2) family regulates transcription of growth factors and their receptors / transmembrane receptor protein tyrosine kinase activity / SHC1 events in ERBB2 signaling / positive regulation of synaptic transmission, glutamatergic / cellular response to dexamethasone stimulus / ossification / neurogenesis / regulation of ERK1 and ERK2 cascade / basal plasma membrane / neuron projection morphogenesis / positive regulation of superoxide anion generation / positive regulation of DNA replication / epithelial cell proliferation / Signal transduction by L1 / cellular response to estradiol stimulus / positive regulation of epithelial cell proliferation / NOTCH3 Activation and Transmission of Signal to the Nucleus / astrocyte activation / liver regeneration / positive regulation of protein localization to plasma membrane / EGFR downregulation / cellular response to amino acid stimulus / positive regulation of smooth muscle cell proliferation / Signaling by ERBB2 TMD/JMD mutants / positive regulation of MAP kinase activity / lung development / clathrin-coated endocytic vesicle membrane / Constitutive Signaling by EGFRvIII / Signaling by ERBB2 ECD mutants / Signaling by ERBB2 KD Mutants / epidermal growth factor receptor signaling pathway / negative regulation of protein catabolic process / receptor protein-tyrosine kinase / Downregulation of ERBB2 signaling / kinase binding / ruffle membrane / positive regulation of miRNA transcription / cell-cell adhesion
類似検索 - 分子機能
24 nucleotide stem-loop, u2 snrnp hairpin iv. U2 a'; Chain A / Receptor L-domain / Hormone Receptor, Insulin-like Growth Factor Receptor 1; Chain A domain 2 / Hormone Receptor, Insulin-like Growth Factor Receptor 1; Chain A, domain 2 / : / Epidermal growth factor receptor transmembrane-juxtamembrane segment / Tyrosine protein kinase, EGF/ERB/XmrK receptor / Growth factor receptor domain 4 / Growth factor receptor domain IV / Alpha-Beta Horseshoe ...24 nucleotide stem-loop, u2 snrnp hairpin iv. U2 a'; Chain A / Receptor L-domain / Hormone Receptor, Insulin-like Growth Factor Receptor 1; Chain A domain 2 / Hormone Receptor, Insulin-like Growth Factor Receptor 1; Chain A, domain 2 / : / Epidermal growth factor receptor transmembrane-juxtamembrane segment / Tyrosine protein kinase, EGF/ERB/XmrK receptor / Growth factor receptor domain 4 / Growth factor receptor domain IV / Alpha-Beta Horseshoe / Receptor L-domain / Furin-like cysteine-rich domain / Receptor L-domain superfamily / Furin-like cysteine rich region / Receptor L domain / Furin-like repeat / Furin-like repeats / Growth factor receptor cysteine-rich domain superfamily / Ribbon / Tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Tyrosine kinase, catalytic domain / Tyrosine protein kinases specific active-site signature. / Tyrosine-protein kinase, active site / Protein tyrosine and serine/threonine kinase / Serine-threonine/tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Immunoglobulins / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily / Immunoglobulin-like / Sandwich / Mainly Beta / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Epidermal growth factor receptor
類似検索 - 構成要素
生物種HOMO SAPIENS (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.1 Å
データ登録者Yoo, J.H. / Cho, H.S.
引用ジャーナル: Mol.Cancer Ther. / 年: 2016
タイトル: Gc1118, an Anti-Egfr Antibody with a Distinct Binding Epitope and Superior Inhibitory Activity Against High-Affinity Egfr Ligands.
著者: Lim, Y. / Yoo, J. / Kim, M.S. / Hur, M. / Lee, E.H. / Hur, H.S. / Lee, J.C. / Lee, S.N. / Park, T.W. / Lee, K. / Chang, K.H. / Kim, K. / Kang, Y. / Hong, K.W. / Kim, S.H. / Kim, Y.G. / Yoon, ...著者: Lim, Y. / Yoo, J. / Kim, M.S. / Hur, M. / Lee, E.H. / Hur, H.S. / Lee, J.C. / Lee, S.N. / Park, T.W. / Lee, K. / Chang, K.H. / Kim, K. / Kang, Y. / Hong, K.W. / Kim, S.H. / Kim, Y.G. / Yoon, Y. / Nam, D.H. / Yang, H. / Kim, D.G. / Cho, H.S. / Won, J.
履歴
登録2014年8月5日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02015年10月14日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12015年10月21日Group: Structure summary
改定 1.22015年12月2日Group: Database references
改定 1.32016年3月2日Group: Database references
改定 2.02020年7月29日Group: Advisory / Atomic model ...Advisory / Atomic model / Data collection / Derived calculations / Other / Structure summary
カテゴリ: atom_site / chem_comp ...atom_site / chem_comp / entity / pdbx_branch_scheme / pdbx_chem_comp_identifier / pdbx_database_status / pdbx_entity_branch / pdbx_entity_branch_descriptor / pdbx_entity_branch_link / pdbx_entity_branch_list / pdbx_entity_nonpoly / pdbx_nonpoly_scheme / pdbx_struct_assembly_gen / pdbx_validate_close_contact / struct_asym / struct_conn / struct_site / struct_site_gen
Item: _atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x ..._atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x / _atom_site.Cartn_y / _atom_site.Cartn_z / _atom_site.auth_asym_id / _atom_site.auth_seq_id / _atom_site.label_asym_id / _atom_site.label_entity_id / _chem_comp.name / _chem_comp.type / _pdbx_database_status.status_code_sf / _pdbx_struct_assembly_gen.asym_id_list / _pdbx_validate_close_contact.auth_asym_id_1 / _pdbx_validate_close_contact.auth_asym_id_2 / _pdbx_validate_close_contact.auth_seq_id_1 / _pdbx_validate_close_contact.auth_seq_id_2 / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.pdbx_role / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id
解説: Carbohydrate remediation / Provider: repository / タイプ: Remediation
改定 2.12024年1月10日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Refinement description / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / chem_comp_atom ...chem_comp / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: EPIDERMAL GROWTH FACTOR RECEPTOR
H: GC1118A
L: GC1118A
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)118,5197
ポリマ－116,8633
非ポリマー1,6574
水6,666370
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area7130 Å2
ΔGint-7.6 kcal/mol
Surface area50770 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)78.389, 84.172, 97.793
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 97.11, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

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抗体 , 2種, 2分子 HL

#2: 抗体 GC1118A


分子量: 23980.746 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) HOMO SAPIENS (ヒト) / 細胞株 (発現宿主): CHO
発現宿主: CRICETULUS GRISEUS (モンゴルキヌゲネズミ)
#3: 抗体 GC1118A


分子量: 24214.939 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) HOMO SAPIENS (ヒト) / 細胞株 (発現宿主): CHO
発現宿主: CRICETULUS GRISEUS (モンゴルキヌゲネズミ)

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タンパク質 / 非ポリマー , 2種, 371分子 A

#1: タンパク質 EPIDERMAL GROWTH FACTOR RECEPTOR / PROTO-ONCOGENE C-ERBB-1 / RECEPTOR TYROSINE-PROTEIN KINASE ERBB-1 / EPIDERMAL GROWTH FACTOR RECEPTOR 1


分子量: 68667.172 Da / 分子数: 1 / 断片: EXTRACELLULAR DOMAIN, UNP RESIDUES 25-645 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) HOMO SAPIENS (ヒト) / 細胞株 (発現宿主): SF9
発現宿主: SPODOPTERA FRUGIPERDA (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: P00533, receptor protein-tyrosine kinase
#7: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 370 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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糖 , 3種, 4分子

#4: 多糖 beta-D-mannopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta- ...beta-D-mannopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose


タイプ: oligosaccharide / 分子量: 586.542 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
記述子タイププログラム
DManpb1-4DGlcpNAcb1-4DGlcpNAcb1-Glycam Condensed SequenceGMML 1.0
WURCS=2.0/2,3,2/[a2122h-1b_1-5_2*NCC/3=O][a1122h-1b_1-5]/1-1-2/a4-b1_b4-c1WURCSPDB2Glycan 1.1.0
[]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{[(4+1)][b-D-Manp]{}}}}LINUCSPDB-CARE
#5: 多糖 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose


タイプ: oligosaccharide / 分子量: 424.401 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
記述子タイププログラム
DGlcpNAcb1-4DGlcpNAcb1-Glycam Condensed SequenceGMML 1.0
WURCS=2.0/1,2,1/[a2122h-1b_1-5_2*NCC/3=O]/1-1/a4-b1WURCSPDB2Glycan 1.1.0
[]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{}}}LINUCSPDB-CARE
#6: 糖 ChemComp-NAG / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose / N-acetyl-beta-D-glucosamine / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-glucose / N-ACETYL-D-GLUCOSAMINE / N-アセチル-β-D-グルコサミン


タイプ: D-saccharide, beta linking / 分子量: 221.208 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 式: C8H15NO6
識別子タイププログラム
DGlcpNAcbCONDENSED IUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
N-acetyl-b-D-glucopyranosamineCOMMON NAMEGMML 1.0
b-D-GlcpNAcIUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLPDB-CARE 1.0
GlcNAcSNFG CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.8 Å3/Da / 溶媒含有率: 56 % / 解説: NONE

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データ収集

回折平均測定温度: 95 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SPring-8 / ビームライン: BL26B1 / 波長: 1
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.9→50 Å / Num. obs: 104241 / % possible obs: 98.1 % / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 6.9 % / Rmerge(I) obs: 0.09 / Net I/σ(I): 19.38
反射 シェル解像度: 1.87→1.9 Å / 冗長度: 5.5 % / Rmerge(I) obs: 0.94 / Mean I/σ(I) obs: 1.2 / % possible all: 84.6

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.8.0073精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
MOLREP位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1YY9

1yy9


解像度: 2.1→19.75 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.949 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.921 / SU B: 4.972 / SU ML: 0.133 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.207 / ESU R Free: 0.183 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.24759 3710 5 %RANDOM
Rwork0.20199 ---
obs0.20429 69903 99.69 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 46.354 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.04 Å20 Å20 Å2
2---0.04 Å20 Å2
3---0 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.1→19.75 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数7906 0 109 370 8385
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0160.0198221
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0060.027558
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.5351.96711170
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.83317453
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.63451025
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg36.73824.403352
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg13.903151345
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg16.0281546
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0980.21243
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0070.0219279
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.021835
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it3.9034.3924115
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other3.9014.3924114
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it5.2146.5685135
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other5.2146.5695136
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it4.9074.8664106
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other4.9074.8674107
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other7.1757.1046036
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined8.50634.9488990
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other8.534.9368946
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 2.099→2.153 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.25 248 -
Rwork0.225 4984 -
obs--97.85 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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