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- PDB-4uia: Crystal structure of 3a in complex with tafCPB -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4uia
タイトルCrystal structure of 3a in complex with tafCPB
要素CARBOXYPEPTIDASE B
キーワードHYDROLASE / TAFI / CARBOXYPEPTIDASE / THROMBOSIS / FIBRINOLYSIS / DRUG DISCOVERY
機能・相同性
機能・相同性情報


carboxypeptidase B / metallocarboxypeptidase activity / cytoplasmic vesicle / proteolysis / extracellular space / zinc ion binding
類似検索 - 分子機能
Carboxypeptidase B, carboxypeptidase domain / Carboxypeptidase, activation peptide / Metallocarboxypeptidase-like, propeptide / Carboxypeptidase activation peptide / Zinc carboxypeptidases, zinc-binding region 2 signature. / Zinc carboxypeptidases, zinc-binding region 1 signature. / Zn_pept / Peptidase family M14 domain profile. / Peptidase M14, carboxypeptidase A / Zinc carboxypeptidase ...Carboxypeptidase B, carboxypeptidase domain / Carboxypeptidase, activation peptide / Metallocarboxypeptidase-like, propeptide / Carboxypeptidase activation peptide / Zinc carboxypeptidases, zinc-binding region 2 signature. / Zinc carboxypeptidases, zinc-binding region 1 signature. / Zn_pept / Peptidase family M14 domain profile. / Peptidase M14, carboxypeptidase A / Zinc carboxypeptidase / Zn peptidases / Aminopeptidase / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-FH9 / Carboxypeptidase B
類似検索 - 構成要素
生物種SUS SCROFA (ブタ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.18 Å
データ登録者Halland, N. / Broenstrup, M. / Czech, J. / Czechtizky, W. / Evers, A. / Follmann, M. / Kohlmann, M. / Schiell, M. / Kurz, M. / Schreuder, H.A. / Kallus, C.
引用ジャーナル: J.Med.Chem. / 年: 2015
タイトル: Novel Small Molecule Inhibitors of Activated Thrombin Activatable Fibrinolysis Inhibitor (Tafia) from Natural Product Anabaenopeptin.
著者: Halland, N. / Bronstrup, M. / Czech, J. / Czechtizky, W. / Evers, A. / Follmann, M. / Kohlmann, M. / Schiell, M. / Kurz, M. / Schreuder, H.A. / Kallus, C.
履歴
登録2015年3月27日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02015年6月3日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12015年8月26日Group: Database references
改定 1.22024年5月1日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_symmetry / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_symmetry / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr1_symmetry / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_symmetry / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.32024年11月20日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _pdbx_entry_details.has_protein_modification

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: CARBOXYPEPTIDASE B
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)35,4695
ポリマ－34,8601
非ポリマー6094
水5,909328
1


  • 登録構造と同一
  • ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)83.673, 83.673, 97.035
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number92
Space group name H-MP41212
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-1312-

ZN

21A-2020-

HOH

31A-2102-

HOH

41A-2217-

HOH

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要素

#1: タンパク質 CARBOXYPEPTIDASE B / TAFCPB


分子量: 34859.969 Da / 分子数: 1 / 断片: CATALYTIC DOMAIN, RESIDUES 111-416 / 変異: YES / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: CONTAINS CATALYTIC ZINC ION. / 由来: (組換発現) SUS SCROFA (ブタ) / 発現宿主: PICHIA PASTORIS (菌類) / 株 (発現宿主): GS115
参照: UniProt: P09955, carboxypeptidase B, carboxypeptidase U
#2: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#3: 化合物 ChemComp-FH9 / (2S)-6-azanyl-2-[[(2R)-3-cyclohexyl-1-(3-methylbutylamino)-1-oxidanylidene-propan-2-yl]carbamoylamino]hexanoic acid


分子量: 412.567 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C21H40N4O4
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 328 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY
配列の詳細8 RESIDUES ARE MUTATED. F175I, T302S, M309H, L311V, I355L, P357L, A359P AND S362G.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.46 Å3/Da / 溶媒含有率: 49.9 % / 解説: NONE
結晶化pH: 7.5
詳細: THE PURIFIED PROTEIN WAS DISSOLVED IN 50 MM TRIS-HCL, PH 7.5 AND CONCENTRATED TO 11 MG/ML. 1 UL OF PROTEIN SOLUTION WAS EQUILIBRATED AGAINST 1 UL OF RESERVOIR SOLUTIONS CONTAINING 16-20% ...詳細: THE PURIFIED PROTEIN WAS DISSOLVED IN 50 MM TRIS-HCL, PH 7.5 AND CONCENTRATED TO 11 MG/ML. 1 UL OF PROTEIN SOLUTION WAS EQUILIBRATED AGAINST 1 UL OF RESERVOIR SOLUTIONS CONTAINING 16-20% PEG3350, 100 MM MES PH 5.5 AND 50 MM ZNACETATE.

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID14-1 / 波長: 0.934
検出器タイプ: ADSC CCD / 検出器: CCD / 日付: 2007年1月29日 / 詳細: MIRRORS
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.934 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.18→83.74 Å / Num. obs: 18470 / % possible obs: 99.3 % / 冗長度: 4.5 % / Biso Wilson estimate: 20.81 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.17 / Net I/σ(I): 7.9
反射 シェル解像度: 2.18→2.25 Å / 冗長度: 4.4 % / Rmerge(I) obs: 0.46 / Mean I/σ(I) obs: 3.3 / % possible all: 98.3

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
BUSTER2.11.5精密化
XDSデータ削減
XSCALEデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PREVIOUSLY SOLVED IN-HOUSE STRUCTURE

解像度: 2.18→63.37 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.8696 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.8466 / SU R Cruickshank DPI: 0.293 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / SU R Blow DPI: 0.355 / SU Rfree Blow DPI: 0.225 / SU Rfree Cruickshank DPI: 0.214
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2514 1313 7.11 %RANDOM
Rwork0.2163 ---
obs0.2189 18470 99.33 %-
原子変位パラメータBiso mean: 18.6 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.9132 Å20 Å20 Å2
2--0.9132 Å20 Å2
3----1.8265 Å2
Refine analyzeLuzzati coordinate error obs: 0.305 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.18→63.37 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2446 0 32 328 2806
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数Restraint functionWeight
X-RAY DIFFRACTIONt_bond_d0.0082548HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_angle_deg0.923468HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_dihedral_angle_d841SINUSOIDAL2
X-RAY DIFFRACTIONt_incorr_chiral_ct
X-RAY DIFFRACTIONt_pseud_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_trig_c_planes59HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_gen_planes368HARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_it2548HARMONIC20
X-RAY DIFFRACTIONt_nbd0SEMIHARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_omega_torsion1.93
X-RAY DIFFRACTIONt_other_torsion18.14
X-RAY DIFFRACTIONt_improper_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_chiral_improper_torsion331SEMIHARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_sum_occupancies
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_distance
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_ideal_dist_contact3016SEMIHARMONIC4
LS精密化 シェル解像度: 2.18→2.31 Å / Total num. of bins used: 9
Rfactor反射数%反射
Rfree0.3055 219 7.54 %
Rwork0.2357 2687 -
all0.2408 2906 -
obs--99.33 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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