[日本語] English
万見
- PDB-4uem: UCH-L5 in complex with the RPN13 DEUBAD domain -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4uem
タイトルUCH-L5 in complex with the RPN13 DEUBAD domain
要素
  • PROTEASOMAL UBIQUITIN RECEPTOR ADRM1
  • UBIQUITIN CARBOXYL-TERMINAL HYDROLASE ISOZYME L5
キーワードHYDROLASE / DEUBIQUITINATING ENZYME / DUB / PROTEASOME
機能・相同性
機能・相同性情報


lateral ventricle development / regulation of DNA strand elongation / positive regulation of telomere maintenance in response to DNA damage / forebrain morphogenesis / Ino80 complex / cytosolic proteasome complex / proteasome regulatory particle, lid subcomplex / positive regulation of smoothened signaling pathway / protein deubiquitination / midbrain development ...lateral ventricle development / regulation of DNA strand elongation / positive regulation of telomere maintenance in response to DNA damage / forebrain morphogenesis / Ino80 complex / cytosolic proteasome complex / proteasome regulatory particle, lid subcomplex / positive regulation of smoothened signaling pathway / protein deubiquitination / midbrain development / endopeptidase inhibitor activity / molecular function inhibitor activity / proteasome binding / regulation of chromosome organization / regulation of DNA replication / regulation of embryonic development / endopeptidase activator activity / proteasome assembly / regulation of DNA repair / regulation of proteasomal protein catabolic process / negative regulation of proteasomal ubiquitin-dependent protein catabolic process / positive regulation of DNA repair / telomere maintenance / proteasome complex / Downregulation of TGF-beta receptor signaling / transcription elongation by RNA polymerase II / UCH proteinases / ubiquitin-dependent protein catabolic process / protease binding / proteasome-mediated ubiquitin-dependent protein catabolic process / DNA recombination / ubiquitinyl hydrolase 1 / cysteine-type deubiquitinase activity / regulation of cell cycle / Ub-specific processing proteases / chromatin remodeling / DNA repair / nucleolus / positive regulation of DNA-templated transcription / RNA binding / nucleoplasm / nucleus / plasma membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Methane Monooxygenase Hydroxylase; Chain G, domain 1 - #860 / Ubiquitinyl hydrolase, UCH37 type / Ubiquitinyl hydrolase-L5 / Peptidase C12, C-terminal domain / Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolases / RPN13, DEUBAD domain / RPN13, DEUBAD domain superfamily / UCH-binding domain / Ubiquitin C-terminal Hydrolase UCH-l3 / Peptidase C12, ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase ...Methane Monooxygenase Hydroxylase; Chain G, domain 1 - #860 / Ubiquitinyl hydrolase, UCH37 type / Ubiquitinyl hydrolase-L5 / Peptidase C12, C-terminal domain / Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolases / RPN13, DEUBAD domain / RPN13, DEUBAD domain superfamily / UCH-binding domain / Ubiquitin C-terminal Hydrolase UCH-l3 / Peptidase C12, ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase / DEUBAD domain / DEUBAD (DEUBiquitinase ADaptor) domain profile. / Peptidase C12, ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase superfamily / Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase, family 1 / Peptidase C12, ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase / Proteasomal ubiquitin receptor Rpn13/ADRM1 / Proteasomal ubiquitin receptor Rpn13/ADRM1, Pru domain superfamily / Rpn13/ADRM1, Pru domain / Proteasome complex subunit Rpn13, Pru domain / Pru (pleckstrin-like receptor for ubiquitin) domain profile. / Methane Monooxygenase Hydroxylase; Chain G, domain 1 / Papain-like cysteine peptidase superfamily / Up-down Bundle / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Proteasomal ubiquitin receptor ADRM1 / Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase isozyme L5
類似検索 - 構成要素
生物種HOMO SAPIENS (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.82 Å
データ登録者Sahtoe, D.D. / Van Dijk, W.J. / El Oualid, F. / Ekkebus, R. / Ovaa, H. / Sixma, T.K.
引用ジャーナル: Mol.Cell / 年: 2015
タイトル: Mechanism of Uch-L5 Activation and Inhibition by Deubad Domains in Rpn13 and Ino80G.
著者: Sahtoe, D.D. / Van Dijk, W.J. / El Oualid, F. / Ekkebus, R. / Ovaa, H. / Sixma, T.K.
履歴
登録2014年12月18日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02015年3月4日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12015年3月25日Group: Database references
改定 1.22019年4月3日Group: Data collection / Experimental preparation / Other
カテゴリ: exptl_crystal_grow / pdbx_database_proc / pdbx_database_status
Item: _exptl_crystal_grow.temp / _pdbx_database_status.recvd_author_approval
改定 1.32023年12月20日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Other / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: UBIQUITIN CARBOXYL-TERMINAL HYDROLASE ISOZYME L5
B: PROTEASOMAL UBIQUITIN RECEPTOR ADRM1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)50,8012
ポリマ－50,8012
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3720 Å2
ΔGint-34.9 kcal/mol
Surface area20250 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)56.596, 97.067, 100.616
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

-
要素

#1: タンパク質 UBIQUITIN CARBOXYL-TERMINAL HYDROLASE ISOZYME L5 / UCH-L5 / UBIQUITIN C-TERMINAL HYDROLASE UCH37 / UBIQUITIN THIOESTERASE L5


分子量: 37734.934 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: ISOFORM 3 / 由来: (組換発現) HOMO SAPIENS (ヒト) / プラスミド: PGEX-NKI-3C-LIC / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / Variant (発現宿主): ROSETTA 2 / 参照: UniProt: Q9Y5K5, ubiquitinyl hydrolase 1
#2: タンパク質 PROTEASOMAL UBIQUITIN RECEPTOR ADRM1 / 110 KDA CELL MEMBRANE GLYCOPROTEIN / GP110 / ADHESION-REGULATING MOLECULE 1 / ARM-1 / PROTEASOME ...110 KDA CELL MEMBRANE GLYCOPROTEIN / GP110 / ADHESION-REGULATING MOLECULE 1 / ARM-1 / PROTEASOME REGULATORY PARTICLE NON-ATPASE 13 / HRPN13 / RPN13 HOMOLOG


分子量: 13065.674 Da / 分子数: 1 / Fragment: DEUBAD DOMAIN, RESIDUES 266-388 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) HOMO SAPIENS (ヒト) / プラスミド: PCDF-NKI-HIS-3C-LIC / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / Variant (発現宿主): ROSETTA 2 / 参照: UniProt: Q16186
配列の詳細ISOFORM 3

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.7 Å3/Da / 溶媒含有率: 54 % / 解説: NONE
結晶化温度: 277 K
詳細: 100 MM BIS-TRIS-PROPANE PH 6.4, 230 MM NABR, 21% PEG3350. 4 DEGREES CELSIUS

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID14-4 / 波長: 0.9793
検出器タイプ: ADSC CCD / 検出器: CCD / 日付: 2013年7月25日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9793 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.82→33.54 Å / Num. obs: 13635 / % possible obs: 98.5 % / Observed criterion σ(I): 2.2 / 冗長度: 3 % / Biso Wilson estimate: 77.01 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.06 / Net I/σ(I): 15.3
反射 シェル解像度: 2.82→2.97 Å / 冗長度: 3.7 % / Rmerge(I) obs: 0.86 / Mean I/σ(I) obs: 2.2 / % possible all: 97.3

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(PHENIX.REFINE)精密化
Aimlessデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 3IHR

3ihr


解像度: 2.82→28.853 Å / SU ML: 0.48 / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 31.33 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2813 675 5 %
Rwork0.2318 --
obs0.234 13580 97.73 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.82→28.853 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2989 0 0 0 2989
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0033042
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.7354107
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d12.7871146
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.028459
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.003539
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.8201-3.03760.3931520.33392507X-RAY DIFFRACTION97
3.0376-3.34290.38381510.30192558X-RAY DIFFRACTION99
3.3429-3.82570.27161220.2612571X-RAY DIFFRACTION99
3.8257-4.81630.30341230.21032622X-RAY DIFFRACTION98
4.8163-28.85450.22231270.20052647X-RAY DIFFRACTION95
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
14.99771.541-0.3286.2911-0.00486.2566-0.11630.2012-0.2359-0.39220.1416-0.36750.12450.1817-0.04140.55350.04140.01380.29420.0120.4088124.545691.0564122.3952
23.87181.3387-0.97313.7718-1.53155.35640.0488-0.4747-0.41250.5961-0.3436-0.69890.1180.81150.27060.4897-0.0136-0.12710.38830.04870.5745129.80889.1509129.1914
31.2098-0.53460.12710.71820.67761.5377-0.04190.02890.02140.14770.1343-0.0612-0.71980.3177-0.10920.838-0.1022-0.04360.4985-0.02040.5471133.5052112.008117.5688
40.15260.2605-0.31440.7112-0.68970.72990.10090.9682-1.1421-0.27070.2764-0.7508-0.28560.9580.06371.04020.08610.24951.26050.05161.1899155.3077108.424103.3493
56.53110.6597-0.28295.8579-1.41267.78230.2131-0.21920.15150.59140.022-0.8217-0.89611.3207-0.33370.6276-0.1402-0.13710.83630.06270.4897147.2903105.105494.8974
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1(CHAIN A AND RESID 7:142)
2X-RAY DIFFRACTION2(CHAIN A AND RESID 143:211)
3X-RAY DIFFRACTION3(CHAIN A AND RESID 217:316)
4X-RAY DIFFRACTION4(CHAIN B AND RESID 287:297)
5X-RAY DIFFRACTION5(CHAIN B AND RESID 298:384)

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlc1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る