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万見
- PDB-3hmb: Mutant endolysin from Bacillus subtilis -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3hmb
タイトルMutant endolysin from Bacillus subtilis
要素N-acetylmuramoyl-L-alanine amidase xlyA
キーワードHYDROLASE / endolysin / amidase / Cell wall biogenesis/degradation / Competence / Secreted / Sporulation
機能・相同性
機能・相同性情報


N-acetylmuramoyl-L-alanine amidase / establishment of competence for transformation / N-acetylmuramoyl-L-alanine amidase activity / peptidoglycan turnover / sporulation resulting in formation of a cellular spore / peptidoglycan catabolic process / cell wall organization / extracellular region
類似検索 - 分子機能
: / PGBD superfamily / Lysozyme-like / Peptidoglycan recognition protein-like / Ami_2 / N-acetylmuramoyl-L-alanine amidase / N-acetylmuramoyl-L-alanine amidase domain / N-acetylmuramoyl-L-alanine amidase/PGRP domain superfamily / Lysin motif / LysM domain superfamily ...: / PGBD superfamily / Lysozyme-like / Peptidoglycan recognition protein-like / Ami_2 / N-acetylmuramoyl-L-alanine amidase / N-acetylmuramoyl-L-alanine amidase domain / N-acetylmuramoyl-L-alanine amidase/PGRP domain superfamily / Lysin motif / LysM domain superfamily / LysM domain / LysM domain profile. / LysM domain / Peptidoglycan binding-like / Putative peptidoglycan binding domain / PGBD-like superfamily / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
N-acetylmuramoyl-L-alanine amidase XlyA
類似検索 - 構成要素
生物種Bacillus subtilis (枯草菌)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 2.7 Å
データ登録者Low, L.Y. / Liddington, R.
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2011
タイトル: Role of net charge on catalytic domain and influence of cell wall binding domain on bactericidal activity, specificity, and host range of phage lysins.
著者: Low, L.Y. / Yang, C. / Perego, M. / Osterman, A. / Liddington, R.
履歴
登録2009年5月29日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02010年6月9日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22011年8月10日Group: Database references
改定 1.32011年8月17日Group: Database references
改定 1.42011年12月21日Group: Database references
改定 1.52015年7月29日Group: Structure summary
改定 1.62021年10月13日Group: Database references / Derived calculations
カテゴリ: database_2 / pdbx_struct_conn_angle ...database_2 / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.72023年9月6日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: N-acetylmuramoyl-L-alanine amidase xlyA
B: N-acetylmuramoyl-L-alanine amidase xlyA
C: N-acetylmuramoyl-L-alanine amidase xlyA
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)51,8636
ポリマ－51,6673
非ポリマー1963
水2,684149
1
A: N-acetylmuramoyl-L-alanine amidase xlyA
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)17,2882
ポリマ－17,2221
非ポリマー651
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
2
B: N-acetylmuramoyl-L-alanine amidase xlyA
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)17,2882
ポリマ－17,2221
非ポリマー651
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
3
C: N-acetylmuramoyl-L-alanine amidase xlyA
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)17,2882
ポリマ－17,2221
非ポリマー651
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)62.670, 152.760, 188.880
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number23
Space group name H-MI222

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要素

#1: タンパク質 N-acetylmuramoyl-L-alanine amidase xlyA / Cell wall hydrolase / Autolysin


分子量: 17222.312 Da / 分子数: 3 / 変異: D7K, T22K, L24K, T63K, T145K / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Bacillus subtilis (枯草菌) / 遺伝子: xlyA, BSU12810 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P39800, N-acetylmuramoyl-L-alanine amidase
#2: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 149 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 4.37 Å3/Da / 溶媒含有率: 71.88 %

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU FR-E SUPERBRIGHT / 波長: 1.54 Å
検出器タイプ: RIGAKU RAXIS IV / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2005年2月7日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.54 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.7→40 Å / Num. obs: 25390 / % possible obs: 99.9 % / Observed criterion σ(F): 2 / 冗長度: 6.4 % / Rmerge(I) obs: 0.2 / Net I/σ(I): 10
反射 シェル解像度: 2.7→2.85 Å / % possible all: 100

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
CrystalClearデータ収集
MOLREP位相決定
CNS1.1精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: pdb entry 3HMA

3hma
PDB 未公開エントリ


解像度: 2.7→40 Å / Isotropic thermal model: isotropic
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2491 2511 -
Rwork0.2128 --
all-25418 -
obs-25389 99.9 %
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.7→40 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3595 0 3 149 3747

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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