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- PDB-4uel: UCH-L5 in complex with ubiquitin-propargyl bound to the RPN13 DEU... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4uel
タイトルUCH-L5 in complex with ubiquitin-propargyl bound to the RPN13 DEUBAD domain
要素
  • POLYUBIQUITIN-B
  • PROTEASOMAL UBIQUITIN RECEPTOR ADRM1
  • UBIQUITIN CARBOXYL-TERMINAL HYDROLASE ISOZYME L5
キーワードHYDROLASE / DEUBIQUITINATING ENZYME / DUB / UCH37 / UCHL5 / PROTEASOME / ADRM1 / RPN13 / DEUBAD / UCH / UBIQUITIN-PROPARGYL
機能・相同性
機能・相同性情報


lateral ventricle development / regulation of DNA strand elongation / positive regulation of telomere maintenance in response to DNA damage / forebrain morphogenesis / Ino80 complex / positive regulation of smoothened signaling pathway / proteasome regulatory particle, lid subcomplex / symbiont entry into host cell via disruption of host cell glycocalyx / Regulation of ornithine decarboxylase (ODC) / Proteasome assembly ...lateral ventricle development / regulation of DNA strand elongation / positive regulation of telomere maintenance in response to DNA damage / forebrain morphogenesis / Ino80 complex / positive regulation of smoothened signaling pathway / proteasome regulatory particle, lid subcomplex / symbiont entry into host cell via disruption of host cell glycocalyx / Regulation of ornithine decarboxylase (ODC) / Proteasome assembly / Cross-presentation of soluble exogenous antigens (endosomes) / Somitogenesis / endopeptidase inhibitor activity / molecular function inhibitor activity / symbiont entry into host cell via disruption of host cell envelope / virus tail / proteasome binding / regulation of chromosome organization / midbrain development / regulation of DNA replication / regulation of embryonic development / protein deubiquitination / regulation of proteasomal protein catabolic process / endopeptidase activator activity / proteasome assembly / regulation of DNA repair / Downregulation of TGF-beta receptor signaling / Regulation of activated PAK-2p34 by proteasome mediated degradation / negative regulation of proteasomal ubiquitin-dependent protein catabolic process / Autodegradation of Cdh1 by Cdh1:APC/C / telomere maintenance / APC/C:Cdc20 mediated degradation of Securin / Asymmetric localization of PCP proteins / Ubiquitin-dependent degradation of Cyclin D / NIK-->noncanonical NF-kB signaling / SCF-beta-TrCP mediated degradation of Emi1 / proteasome complex / TNFR2 non-canonical NF-kB pathway / AUF1 (hnRNP D0) binds and destabilizes mRNA / positive regulation of DNA repair / Vpu mediated degradation of CD4 / Assembly of the pre-replicative complex / Ubiquitin-Mediated Degradation of Phosphorylated Cdc25A / Degradation of DVL / Dectin-1 mediated noncanonical NF-kB signaling / Cdc20:Phospho-APC/C mediated degradation of Cyclin A / Degradation of AXIN / Hh mutants are degraded by ERAD / Activation of NF-kappaB in B cells / Degradation of GLI1 by the proteasome / Hedgehog ligand biogenesis / G2/M Checkpoints / Defective CFTR causes cystic fibrosis / GSK3B and BTRC:CUL1-mediated-degradation of NFE2L2 / Autodegradation of the E3 ubiquitin ligase COP1 / Negative regulation of NOTCH4 signaling / Vif-mediated degradation of APOBEC3G / Regulation of RUNX3 expression and activity / Hedgehog 'on' state / Degradation of GLI2 by the proteasome / GLI3 is processed to GLI3R by the proteasome / FBXL7 down-regulates AURKA during mitotic entry and in early mitosis / APC/C:Cdh1 mediated degradation of Cdc20 and other APC/C:Cdh1 targeted proteins in late mitosis/early G1 / MAPK6/MAPK4 signaling / Degradation of beta-catenin by the destruction complex / transcription elongation by RNA polymerase II / ABC-family proteins mediated transport / Oxygen-dependent proline hydroxylation of Hypoxia-inducible Factor Alpha / CDK-mediated phosphorylation and removal of Cdc6 / CLEC7A (Dectin-1) signaling / SCF(Skp2)-mediated degradation of p27/p21 / Regulation of expression of SLITs and ROBOs / FCERI mediated NF-kB activation / Regulation of PTEN stability and activity / Interleukin-1 signaling / Orc1 removal from chromatin / Regulation of RAS by GAPs / Regulation of RUNX2 expression and activity / The role of GTSE1 in G2/M progression after G2 checkpoint / Separation of Sister Chromatids / KEAP1-NFE2L2 pathway / UCH proteinases / Downstream TCR signaling / Antigen processing: Ubiquitination & Proteasome degradation / Neddylation / RUNX1 regulates transcription of genes involved in differentiation of HSCs / ER-Phagosome pathway / protease binding / ubiquitin-dependent protein catabolic process / DNA recombination / proteasome-mediated ubiquitin-dependent protein catabolic process / ubiquitinyl hydrolase 1 / cysteine-type deubiquitinase activity / Ub-specific processing proteases / regulation of cell cycle / chromatin remodeling / DNA repair / positive regulation of DNA-templated transcription / nucleolus / RNA binding
類似検索 - 分子機能
Methane Monooxygenase Hydroxylase; Chain G, domain 1 - #860 / Ubiquitinyl hydrolase, UCH37 type / Ubiquitinyl hydrolase-L5 / UCH37-like (ULD) domain profile. / Peptidase C12, C-terminal domain / Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolases / RPN13, DEUBAD domain / RPN13, DEUBAD domain superfamily / UCH-binding domain / Ubiquitin C-terminal Hydrolase UCH-l3 ...Methane Monooxygenase Hydroxylase; Chain G, domain 1 - #860 / Ubiquitinyl hydrolase, UCH37 type / Ubiquitinyl hydrolase-L5 / UCH37-like (ULD) domain profile. / Peptidase C12, C-terminal domain / Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolases / RPN13, DEUBAD domain / RPN13, DEUBAD domain superfamily / UCH-binding domain / Ubiquitin C-terminal Hydrolase UCH-l3 / Peptidase C12, ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase / DEUBAD domain / DEUBAD (DEUBiquitinase ADaptor) domain profile. / Peptidase C12, ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase superfamily / Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase, family 1 / Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase (UCH) catalytic domain profile. / Peptidase C12, ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase / Proteasomal ubiquitin receptor Rpn13/ADRM1 / Proteasomal ubiquitin receptor Rpn13/ADRM1, Pru domain superfamily / Rpn13/ADRM1, Pru domain / Proteasome complex subunit Rpn13, Pru domain / Pru (pleckstrin-like receptor for ubiquitin) domain profile. / Pectate lyase superfamily protein / Rhamnogalacturonase A/epimerase, pectate lyase-like / Pectin lyase fold / Pectin lyase fold/virulence factor / Methane Monooxygenase Hydroxylase; Chain G, domain 1 / Papain-like cysteine peptidase superfamily / Ubiquitin family / Up-down Bundle / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Tail fiber / Proteasomal ubiquitin receptor ADRM1 / Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase isozyme L5
類似検索 - 構成要素
生物種HOMO SAPIENS (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.3 Å
データ登録者Sahtoe, D.D. / Van Dijk, W.J. / El Oualid, F. / Ekkebus, R. / Ovaa, H. / Sixma, T.K.
引用ジャーナル: Mol.Cell / 年: 2015
タイトル: Mechanism of Uch-L5 Activation and Inhibition by Deubad Domains in Rpn13 and Ino80G.
著者: Sahtoe, D.D. / Van Dijk, W.J. / El Oualid, F. / Ekkebus, R. / Ovaa, H. / Sixma, T.K.
履歴
登録2014年12月18日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02015年3月4日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12015年3月25日Group: Database references
改定 1.22019年4月3日Group: Data collection / Derived calculations ...Data collection / Derived calculations / Experimental preparation / Other
カテゴリ: exptl_crystal_grow / pdbx_database_proc ...exptl_crystal_grow / pdbx_database_proc / pdbx_database_status / pdbx_seq_map_depositor_info / struct_conn
Item: _exptl_crystal_grow.temp / _pdbx_database_status.recvd_author_approval ..._exptl_crystal_grow.temp / _pdbx_database_status.recvd_author_approval / _pdbx_seq_map_depositor_info.one_letter_code_mod / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag
改定 1.32024年10月23日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature / struct_conn
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf / _pdbx_entry_details.has_protein_modification / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: UBIQUITIN CARBOXYL-TERMINAL HYDROLASE ISOZYME L5
B: POLYUBIQUITIN-B
C: PROTEASOMAL UBIQUITIN RECEPTOR ADRM1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)59,3593
ポリマ－59,3593
非ポリマー00
水4,216234
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area7220 Å2
ΔGint-50.2 kcal/mol
Surface area22270 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)59.340, 98.600, 100.211
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 UBIQUITIN CARBOXYL-TERMINAL HYDROLASE ISOZYME L5 / UCH-L5 / UBIQUITIN C-TERMINAL HYDROLASE UCH37 / UBIQUITIN THIOESTERASE L5


分子量: 37734.934 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
詳細: ACTIVE SITE CYS88 COVALENTLY LINKED TO UBIQUITIN-PROPARGYL
由来: (組換発現) HOMO SAPIENS (ヒト) / Variant: ISOFORM 3 / プラスミド: PGEX-NKI-3C-LIC / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / Variant (発現宿主): ROSETTA 2 / 参照: UniProt: Q9Y5K5, ubiquitinyl hydrolase 1
#2: タンパク質 POLYUBIQUITIN-B / UBIQUITIN


分子量: 8558.857 Da / 分子数: 1 / Mutation: YES / 由来タイプ: 合成
詳細: GLY76 OF UBIQUITIN IS REPLACED BY GLY-AYE THAT IS COVALENTLY LINKED TO THE ACTIVE SITE CYS88 OF UCH-L5
由来: (合成) HOMO SAPIENS (ヒト) / 参照: UniProt: P0CG47
#3: タンパク質 PROTEASOMAL UBIQUITIN RECEPTOR ADRM1 / RPN13 / 110 KDA CELL MEMBRANE GLYCOPROTEIN / GP110 / ADHESION-REGULATING MOLECULE 1 / ARM-1 / ...RPN13 / 110 KDA CELL MEMBRANE GLYCOPROTEIN / GP110 / ADHESION-REGULATING MOLECULE 1 / ARM-1 / PROTEASOME REGULATORY PARTICLE NON-ATPASE 13 / HRPN13 / RPN13 HOMOLOG


分子量: 13065.674 Da / 分子数: 1 / Fragment: DEUBAD DOMAIN, RESIDUES 266-388 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) HOMO SAPIENS (ヒト) / プラスミド: PCDF-NKI-HIS-3C-LIC / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / Variant (発現宿主): ROSETTA 2 / 参照: UniProt: Q16186
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 234 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY
配列の詳細GLY76 IN NATIVE UBIQUITIN IS REPLACED BY AYE

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.4 Å3/Da / 溶媒含有率: 49 %
解説: MOLECULAR REPLACEMENT WAS PERFORMED WITH THE PARTIALLY BUILD UCH-L5-RPN13 STRUCTURE, SEE RELATED PDB
結晶化温度: 277 K
詳細: 100 MM BIS-TRIS-PROPANE PH 5.8, 300 MM NABR, 21% PEG3350. 4 DEGREES CELSIUS

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID23-2 / 波長: 0
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 2M-F / 検出器: PIXEL / 日付: 2013年9月2日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.3→45.34 Å / Num. obs: 26979 / % possible obs: 99.8 % / Observed criterion σ(I): 1.6 / 冗長度: 4.1 % / Rmerge(I) obs: 0.13 / Net I/σ(I): 9.7
反射 シェル解像度: 2.3→2.38 Å / 冗長度: 4.1 % / Rmerge(I) obs: 0.83 / Mean I/σ(I) obs: 1.6 / % possible all: 98.9

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.8.0073精密化
XDSデータ削減
Aimlessデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.3→70.28 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.951 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.921 / SU B: 15.37 / SU ML: 0.185 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.29 / ESU R Free: 0.217 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.23426 1354 5 %RANDOM
Rwork0.19141 ---
obs0.19365 25531 99.74 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.7 Å / 減衰半径: 0.7 Å / VDWプローブ半径: 1 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 41.613 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-2.65 Å20 Å20 Å2
2---0.63 Å20 Å2
3----2.03 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.3→70.28 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3762 0 0 234 3996
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0050.0193830
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.023717
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg0.9931.975169
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.68338570
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.0845472
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg38.0625.668187
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg13.32315706
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg15.081519
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0550.2578
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0040.0214350
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.02849
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it2.9321.8771897
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other2.9331.8771896
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it4.2782.7992363
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it4.0212.2731933
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 2.296→2.356 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.276 97 -
Rwork0.286 1827 -
obs--98.36 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.323-0.3286-0.54951.45340.34451.4525-0.0639-0.05640.0045-0.02980.0338-0.03960.11740.07020.03010.13060.0252-0.00070.0793-0.01820.0229-0.1797.48630.211
23.716-3.65271.99196.4542-2.56441.2248-0.00450.1630.09470.0251-0.1083-0.2318-0.07760.08110.11270.37320.0026-0.01760.2614-0.02410.06644.17589.9766.673
35.014-3.64473.21682.7039-2.37032.14720.26350.5891-0.3876-0.0772-0.27840.23480.06730.39890.01490.9239-0.07410.17730.7959-0.00191.144136.31178.63514.855
42.21420.1824-1.23452.5717-0.8973.6940.03180.01810.1706-0.26480.0368-0.2127-0.0290.3038-0.06850.1585-0.00720.03160.1096-0.0140.102319.81897.34611.973
510.31751.73290.85090.4522-0.73695.265-0.0507-0.04570.99370.0265-0.2630.0574-0.27331.38120.31370.6208-0.05740.06060.5308-0.00130.761923.50273.5727.055
61.6690.15240.74215.685-0.87172.44230.12040.0208-0.0228-0.1824-0.1262-0.361-0.05520.03190.00580.0714-0.01560.03190.0936-0.0070.087115.09871.73214.748
79.9702-0.5523-6.80670.26680.799316.5324-0.4380.12720.28990.2606-0.0954-0.47080.37040.4360.53350.4375-0.0037-0.44560.37640.22611.162329.90862.18720.665
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A6 - 228
2X-RAY DIFFRACTION2A229 - 315
3X-RAY DIFFRACTION3A316 - 320
4X-RAY DIFFRACTION4B1 - 75
5X-RAY DIFFRACTION5C287 - 307
6X-RAY DIFFRACTION6C308 - 363
7X-RAY DIFFRACTION7C364 - 384

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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