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万見
- PDB-4u9v: Crystal structure of NatD (Naa40p) bound to acetyl CoA -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4u9v
タイトルCrystal structure of NatD (Naa40p) bound to acetyl CoA
要素N-alpha-acetyltransferase 40
キーワードTRANSFERASE / Acetyltransferase / GNAT fold / N-terminal acetylation / acetyl-CoA
機能・相同性
機能・相同性情報


N-terminal L-serine Nalpha-acetyltransferase NatD / histone H2A acetyltransferase activity / peptide-serine-alpha-N-acetyltransferase activity / histone H4 acetyltransferase activity / centriolar satellite / lipid metabolic process / nucleoplasm / nucleus / cytosol
類似検索 - 分子機能
N-alpha-acetyltransferase 40 / Acetyltransferase (GNAT) family / Gcn5-related N-acetyltransferase (GNAT) domain profile. / GNAT domain / Acyl-CoA N-acyltransferase
類似検索 - ドメイン・相同性
ACETYL COENZYME *A / N-alpha-acetyltransferase 40
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.78 Å
データ登録者Magin, R.S. / Liszczak, G.P. / Marmorstein, R.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)GM060293 米国
引用ジャーナル: Structure / 年: 2015
タイトル: The Molecular Basis for Histone H4- and H2A-Specific Amino-Terminal Acetylation by NatD.
著者: Magin, R.S. / Liszczak, G.P. / Marmorstein, R.
履歴
登録2014年8月6日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02015年1月28日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12015年2月11日Group: Database references
改定 1.22017年9月27日Group: Author supporting evidence / Database references ...Author supporting evidence / Database references / Derived calculations / Other / Refinement description / Source and taxonomy
カテゴリ: citation / entity_src_gen ...citation / entity_src_gen / pdbx_audit_support / pdbx_database_status / pdbx_struct_oper_list / software
Item: _citation.journal_id_CSD / _entity_src_gen.pdbx_alt_source_flag ..._citation.journal_id_CSD / _entity_src_gen.pdbx_alt_source_flag / _pdbx_audit_support.funding_organization / _pdbx_database_status.pdb_format_compatible / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation / _software.name
改定 1.32019年12月4日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support
Item: _pdbx_audit_support.funding_organization / _pdbx_audit_support.grant_number
改定 1.42023年9月27日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / refine_hist
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _refine_hist.pdbx_number_atoms_nucleic_acid / _refine_hist.pdbx_number_atoms_protein

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
B: N-alpha-acetyltransferase 40
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)23,7202
ポリマ－22,9101
非ポリマー8101
水2,990166
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)88.256, 44.064, 50.356
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 95.440, 90.000
Int Tables number5
Space group name H-MC121
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11B-484-

HOH

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要素

#1: タンパク質 N-alpha-acetyltransferase 40 / N-acetyltransferase 11 / NatD catalytic subunit


分子量: 22910.037 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 4-199 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: NAA40, NAT11 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: Q86UY6, 転移酵素; アシル基を移すもの; アミノアシル基以外のアシル基を移すもの
#2: 化合物 ChemComp-ACO / ACETYL COENZYME *A / アデノシン3′-りん酸5′-[二りん酸P2-[(R)-3-ヒドロキシ-2,2-ジメチル-3-[[(以下略)


分子量: 809.571 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C23H38N7O17P3S
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 166 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.13 Å3/Da / 溶媒含有率: 42.18 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 5.5
詳細: 20% PEG 3350, 100 mM sodium citrate tribasic dihydrate, 100 mM citric acid

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: NSLS / ビームライン: X29A / 波長: 1 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2013年4月26日
放射モノクロメーター: Si(111) crystal / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.78→50 Å / Num. obs: 18521 / % possible obs: 98.5 % / 冗長度: 8.1 % / Biso Wilson estimate: 19.21 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.074 / Χ2: 0.805 / Net I/av σ(I): 22.629 / Net I/σ(I): 7 / Num. measured all: 150300
反射 シェル

Diffraction-ID: 1 / Rejects: _

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique allΧ2% possible all
1.78-1.844.20.47116430.57287.5
1.84-1.9260.39618230.57997.9
1.92-27.60.30818390.65599.8
2-2.118.50.22818900.72100
2.11-2.249.10.17118620.73100
2.24-2.428.90.13218640.823100
2.42-2.669.10.10118720.817100
2.66-3.049.30.07418960.877100
3.04-3.8390.04718900.914100
3.83-5090.03519421.073100

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(phenix.refine: 1.9_1692)精密化
HKL-2000データ収集
HKL-2000データ削減
PDB_EXTRACT3.14データ抽出
HKL-2000データスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 4UA3

4ua3


解像度: 1.78→43.929 Å / SU ML: 0.18 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.38 / 位相誤差: 20.33 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2063 1768 4.98 %
Rwork0.1674 33723 -
obs0.1693 35491 96.99 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 74.21 Å2 / Biso mean: 24.7146 Å2 / Biso min: 9.73 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 1.78→43.929 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1582 0 51 166 1799
Biso mean--21.59 32.57 -
残基数----197
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0091671
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.1262260
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.045235
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.004285
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d15.645605
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 13

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
1.78-1.8220.31231000.28921998209874
1.822-1.87560.25951230.24832423254691
1.8756-1.93610.24381400.20722613275398
1.9361-2.00530.22231410.19272641278299
2.0053-2.08560.21011380.179526912829100
2.0856-2.18050.22181380.160826352773100
2.1805-2.29550.21981410.170826992840100
2.2955-2.43930.20831410.169626522793100
2.4393-2.62760.23621420.175126922834100
2.6276-2.8920.24051440.173926562800100
2.892-3.31030.18511370.16226822819100
3.3103-4.17010.18021420.135426742816100
4.1701-43.94280.17081410.151626672808100
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.640.0825-0.28971.29630.29822.5249-0.03020.1527-0.046-0.0295-0.02720.02320.0955-0.13910.03710.0981-0.0038-0.00690.1242-0.00270.13139.90623.012415.7482
21.66870.14980.45651.9497-0.5481.8355-0.05290.0309-0.2194-0.0415-0.1109-0.27220.21950.37170.13170.1580.0130.03470.15610.01790.224226.98593.691118.1491
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1(chain B and resid 24:168)B24 - 168
2X-RAY DIFFRACTION2(chain B and resid 169:220)B169 - 220

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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