[English] 日本語
Yorodumi- PDB-4u8i: Structure of Aspergillus fumigatus UDP-Galactopyranose mutase mut... -
+Open data
-Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 4u8i | ||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|
Title | Structure of Aspergillus fumigatus UDP-Galactopyranose mutase mutant F66A | ||||||
Components | UDP-galactopyranose mutase | ||||||
Keywords | ISOMERASE / NUCLEOTIDE BINDING / MUTASE / FLAVIN ADENINE DINUCLEOTIDE BINDING | ||||||
Function / homology | Function and homology information UDP-galactopyranose mutase / UDP-galactopyranose mutase activity / nucleotide binding Similarity search - Function | ||||||
Biological species | Aspergillus fumigatus (mold) | ||||||
Method | X-RAY DIFFRACTION / SYNCHROTRON / FOURIER SYNTHESIS / Resolution: 2.05 Å | ||||||
Authors | Qureshi, I.A. / Chaudhary, R. / Tanner, J.J. | ||||||
Funding support | United States, 1items
| ||||||
Citation | Journal: Biochemistry / Year: 2014 Title: Contributions of Unique Active Site Residues of Eukaryotic UDP-Galactopyranose Mutases to Substrate Recognition and Active Site Dynamics. Authors: Da Fonseca, I. / Qureshi, I.A. / Mehra-Chaudhary, R. / Kizjakina, K. / Tanner, J.J. / Sobrado, P. | ||||||
History |
|
-Structure visualization
Structure viewer | Molecule: MolmilJmol/JSmol |
---|
-Downloads & links
-Download
PDBx/mmCIF format | 4u8i.cif.gz | 802.1 KB | Display | PDBx/mmCIF format |
---|---|---|---|---|
PDB format | pdb4u8i.ent.gz | 662.8 KB | Display | PDB format |
PDBx/mmJSON format | 4u8i.json.gz | Tree view | PDBx/mmJSON format | |
Others | Other downloads |
-Validation report
Arichive directory | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/u8/4u8i ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/u8/4u8i | HTTPS FTP |
---|
-Related structure data
Related structure data | 4u8jC 4u8kC 4u8lC 4u8mC 4u8nC 4u8oC 4u8pC 4wx1C 3utfS C: citing same article (ref.) S: Starting model for refinement |
---|---|
Similar structure data |
-Links
-Assembly
Deposited unit |
| ||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
1 |
| ||||||||
Unit cell |
|
-Components
#1: Protein | Mass: 57052.391 Da / Num. of mol.: 4 / Mutation: F66A, K344A, K345A, A429T Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Aspergillus fumigatus (mold) / Gene: glf, glfA / Production host: Escherichia coli (E. coli) / References: UniProt: Q4W1X2, UDP-galactopyranose mutase #2: Chemical | ChemComp-FDA / #3: Chemical | ChemComp-EDO / #4: Chemical | ChemComp-SO4 / #5: Water | ChemComp-HOH / | |
---|
-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: X-RAY DIFFRACTION / Number of used crystals: 1 |
---|
-Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 4.85 Å3/Da / Density % sol: 74.61 % |
---|---|
Crystal grow | Temperature: 293 K / Method: vapor diffusion, sitting drop / pH: 4.5 Details: 1.2 - 1.4 M ammonium sulfate and 0.1 M sodium acetate at pH 4.5. |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K | ||||||||||||||||||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
Diffraction source | Source: SYNCHROTRON / Site: APS / Beamline: 19-ID / Wavelength: 0.97916 Å | ||||||||||||||||||||||||
Detector | Type: ADSC QUANTUM 315r / Detector: CCD / Date: Jun 22, 2014 | ||||||||||||||||||||||||
Radiation | Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray | ||||||||||||||||||||||||
Radiation wavelength | Wavelength: 0.97916 Å / Relative weight: 1 | ||||||||||||||||||||||||
Reflection | Resolution: 2.05→48.39 Å / Num. obs: 273170 / % possible obs: 99.5 % / Redundancy: 7.2 % / Biso Wilson estimate: 28.31 Å2 / CC1/2: 0.994 / Rmerge(I) obs: 0.145 / Rpim(I) all: 0.058 / Net I/σ(I): 9 / Num. measured all: 1970641 / Scaling rejects: 3 | ||||||||||||||||||||||||
Reflection shell | Diffraction-ID: 1 / Redundancy: 6.5 % / Rejects: 0
|
-Processing
Software |
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
Refinement | Method to determine structure: FOURIER SYNTHESIS Starting model: 3UTF Resolution: 2.05→48.388 Å / SU ML: 0.23 / Cross valid method: THROUGHOUT / σ(F): 1.35 / Phase error: 21.52 / Stereochemistry target values: ML
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Solvent computation | Shrinkage radii: 0.9 Å / VDW probe radii: 1.11 Å / Solvent model: FLAT BULK SOLVENT MODEL | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters | Biso max: 93.93 Å2 / Biso mean: 34.1485 Å2 / Biso min: 14.76 Å2 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement step | Cycle: final / Resolution: 2.05→48.388 Å
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refine LS restraints |
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
LS refinement shell | Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 30
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement TLS group |
|