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- PDB-4u7e: The crystal structure of the complex of LIP5 NTD and IST1 MIM -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4u7e
タイトルThe crystal structure of the complex of LIP5 NTD and IST1 MIM
要素
  • IST1 homolog
  • Vacuolar protein sorting-associated protein VTA1 homolog
キーワードPROTEIN TRANSPORT / Complex / MIM1
機能・相同性
機能・相同性情報


MIT domain binding / ESCRT III complex disassembly / late endosome to vacuole transport via multivesicular body sorting pathway / cytoskeleton-dependent cytokinesis / collateral sprouting / positive regulation of collateral sprouting / multivesicular body sorting pathway / Sealing of the nuclear envelope (NE) by ESCRT-III / midbody abscission / multivesicular body assembly ...MIT domain binding / ESCRT III complex disassembly / late endosome to vacuole transport via multivesicular body sorting pathway / cytoskeleton-dependent cytokinesis / collateral sprouting / positive regulation of collateral sprouting / multivesicular body sorting pathway / Sealing of the nuclear envelope (NE) by ESCRT-III / midbody abscission / multivesicular body assembly / Flemming body / endoplasmic reticulum-Golgi intermediate compartment / positive regulation of proteolysis / multivesicular body / Endosomal Sorting Complex Required For Transport (ESCRT) / macroautophagy / establishment of protein localization / Budding and maturation of HIV virion / azurophil granule lumen / intracellular protein localization / nuclear envelope / protein transport / midbody / endosome membrane / cadherin binding / protein domain specific binding / cell division / intracellular membrane-bounded organelle / centrosome / Neutrophil degranulation / protein-containing complex binding / chromatin / extracellular exosome / extracellular region / nucleoplasm / identical protein binding / cytosol
類似検索 - 分子機能
Vacuolar protein sorting-associated protein vta1 / Vta1/Callose synthase, N-terminal domain superfamily / Vta1/callose synthase, N-terminal / Vta1, C-terminal / Vacuolar protein sorting-associated protein Vta1-like / Vta1 like / Vta1 C-terminal domain / Vacuolar protein sorting-associated protein Ist1 / Vacuolar protein sorting-associated protein IST1-like / Regulator of Vps4 activity in the MVB pathway ...Vacuolar protein sorting-associated protein vta1 / Vta1/Callose synthase, N-terminal domain superfamily / Vta1/callose synthase, N-terminal / Vta1, C-terminal / Vacuolar protein sorting-associated protein Vta1-like / Vta1 like / Vta1 C-terminal domain / Vacuolar protein sorting-associated protein Ist1 / Vacuolar protein sorting-associated protein IST1-like / Regulator of Vps4 activity in the MVB pathway / Serine Threonine Protein Phosphatase 5, Tetratricopeptide repeat / Alpha Horseshoe / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
IST1 homolog / Vacuolar protein sorting-associated protein VTA1 homolog
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.6 Å
データ登録者Guo, E.Z. / Xu, Z.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)GM095769 米国
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2015
タイトル: Distinct Mechanisms of Recognizing Endosomal Sorting Complex Required for Transport III (ESCRT-III) Protein IST1 by Different Microtubule Interacting and Trafficking (MIT) Domains.
著者: Guo, E.Z. / Xu, Z.
履歴
登録2014年7月30日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02015年2月11日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12015年2月18日Group: Database references
改定 1.22015年4月8日Group: Database references
改定 1.32017年9月27日Group: Advisory / Author supporting evidence ...Advisory / Author supporting evidence / Database references / Derived calculations / Other / Refinement description / Source and taxonomy / Structure summary
カテゴリ: citation / entity_src_gen ...citation / entity_src_gen / pdbx_audit_support / pdbx_database_status / pdbx_struct_assembly / pdbx_struct_assembly_gen / pdbx_struct_assembly_prop / pdbx_struct_oper_list / pdbx_validate_symm_contact / software / struct_keywords
Item: _citation.journal_id_CSD / _entity_src_gen.pdbx_alt_source_flag ..._citation.journal_id_CSD / _entity_src_gen.pdbx_alt_source_flag / _pdbx_audit_support.funding_organization / _pdbx_database_status.pdb_format_compatible / _pdbx_struct_assembly.oligomeric_details / _pdbx_struct_assembly_gen.asym_id_list / _pdbx_struct_assembly_prop.type / _pdbx_struct_assembly_prop.value / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation / _pdbx_validate_symm_contact.auth_seq_id_1 / _pdbx_validate_symm_contact.auth_seq_id_2 / _pdbx_validate_symm_contact.dist / _pdbx_validate_symm_contact.site_symmetry_2 / _struct_keywords.text
改定 1.42019年12月25日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.52023年12月27日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / diffrn_radiation_wavelength / refine_hist
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _diffrn_radiation_wavelength.wavelength

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
B: Vacuolar protein sorting-associated protein VTA1 homolog
A: IST1 homolog


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)21,8022
ポリマ－21,8022
非ポリマー00
水3,783210
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1090 Å2
ΔGint-5 kcal/mol
Surface area10090 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)32.315, 65.578, 78.539
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 Vacuolar protein sorting-associated protein VTA1 homolog / Dopamine-responsive gene 1 protein / DRG-1 / LYST-interacting protein 5 / LIP5 / SKD1-binding protein 1 / SBP1


分子量: 18792.727 Da / 分子数: 1 / 断片: N-terminal domain (UNP residues 1-162) / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: VTA1, C6orf55, HSPC228, My012 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): Rosetta (DE3) / 参照: UniProt: Q9NP79
#2: タンパク質・ペプチド IST1 homolog / hIST1 / Putative MAPK-activating protein PM28


分子量: 3009.262 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 341-364 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: IST1, KIAA0174 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): Rosetta (DE3) / 参照: UniProt: P53990
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 210 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 1.91 Å3/Da / 溶媒含有率: 35.55 %
結晶化温度: 277.15 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7
詳細: 30% (w/v) PEG5000MME, 0.1 M ammonium sulfate , 0.1 M MES
PH範囲: 7

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 21-ID-F / 波長: 0.97872 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 225 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2014年2月19日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97872 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.6→33.69 Å / Num. obs: 22717 / % possible obs: 99.8 % / 冗長度: 7.1 % / Rmerge(I) obs: 0.06 / Net I/σ(I): 27.5
反射 シェル冗長度: 7 % / Rmerge(I) obs: 0.37 / Mean I/σ(I) obs: 4.1 / % possible all: 99.4

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
HKL-2000データスケーリング
PHASER位相決定
PHENIX(phenix.refine: dev_1593)精密化
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 1.6→33.69 Å / SU ML: 0.15 / 交差検証法: NONE / σ(F): 1.36 / 位相誤差: 20.14 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2008 1143 5.03 %
Rwork0.1775 --
obs0.1787 22717 99.78 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.6→33.69 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1397 0 0 210 1607
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0091401
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.2831894
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d10.478502
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.053212
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.007243
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.6-1.67240.2281320.1812608X-RAY DIFFRACTION99
1.6724-1.76050.21451490.18332641X-RAY DIFFRACTION100
1.7605-1.87080.23811330.18352664X-RAY DIFFRACTION100
1.8708-2.01530.21941320.17622702X-RAY DIFFRACTION100
2.0153-2.2180.20531450.16892655X-RAY DIFFRACTION100
2.218-2.53890.19881470.1782706X-RAY DIFFRACTION100
2.5389-3.19830.1931520.18312731X-RAY DIFFRACTION100
3.1983-33.690.18831530.17472867X-RAY DIFFRACTION100

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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