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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4tye
タイトルStructural analysis of the human Fibroblast Growth Factor Receptor 4 Kinase
要素Fibroblast growth factor receptor 4
キーワードTRANSFERASE / Fibroblast growth factor receptor / Kinase / Dovitinib / Ponatinb / Proteros Biostructures GmbH
機能・相同性
機能・相同性情報


FGFR4 mutant receptor activation / betaKlotho-mediated ligand binding / regulation of extracellular matrix disassembly / positive regulation of catalytic activity / phosphate ion homeostasis / regulation of bile acid biosynthetic process / FGFR4 ligand binding and activation / Phospholipase C-mediated cascade; FGFR4 / positive regulation of DNA biosynthetic process / PI-3K cascade:FGFR4 ...FGFR4 mutant receptor activation / betaKlotho-mediated ligand binding / regulation of extracellular matrix disassembly / positive regulation of catalytic activity / phosphate ion homeostasis / regulation of bile acid biosynthetic process / FGFR4 ligand binding and activation / Phospholipase C-mediated cascade; FGFR4 / positive regulation of DNA biosynthetic process / PI-3K cascade:FGFR4 / fibroblast growth factor binding / positive regulation of proteolysis / regulation of lipid metabolic process / PI3K Cascade / fibroblast growth factor receptor signaling pathway / SHC-mediated cascade:FGFR4 / Signaling by FGFR4 in disease / transport vesicle / FRS-mediated FGFR4 signaling / cholesterol homeostasis / Negative regulation of FGFR4 signaling / placental growth factor receptor activity / insulin receptor activity / vascular endothelial growth factor receptor activity / hepatocyte growth factor receptor activity / macrophage colony-stimulating factor receptor activity / platelet-derived growth factor alpha-receptor activity / platelet-derived growth factor beta-receptor activity / stem cell factor receptor activity / boss receptor activity / protein tyrosine kinase collagen receptor activity / brain-derived neurotrophic factor receptor activity / transmembrane-ephrin receptor activity / GPI-linked ephrin receptor activity / epidermal growth factor receptor activity / fibroblast growth factor receptor activity / insulin-like growth factor receptor activity / receptor protein-tyrosine kinase / peptidyl-tyrosine phosphorylation / Constitutive Signaling by Aberrant PI3K in Cancer / glucose homeostasis / cell migration / PIP3 activates AKT signaling / heparin binding / RAF/MAP kinase cascade / PI5P, PP2A and IER3 Regulate PI3K/AKT Signaling / protein autophosphorylation / receptor complex / positive regulation of ERK1 and ERK2 cascade / endosome / positive regulation of cell population proliferation / positive regulation of gene expression / endoplasmic reticulum / Golgi apparatus / extracellular region / ATP binding / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Fibroblast growth factor receptor family / Immunoglobulin domain / Immunoglobulin I-set / Immunoglobulin I-set domain / : / Immunoglobulin subtype 2 / Immunoglobulin C-2 Type / Tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Tyrosine kinase, catalytic domain / Tyrosine protein kinases specific active-site signature. ...Fibroblast growth factor receptor family / Immunoglobulin domain / Immunoglobulin I-set / Immunoglobulin I-set domain / : / Immunoglobulin subtype 2 / Immunoglobulin C-2 Type / Tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Tyrosine kinase, catalytic domain / Tyrosine protein kinases specific active-site signature. / Tyrosine-protein kinase, active site / Immunoglobulin subtype / Immunoglobulin / Serine-threonine/tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Protein tyrosine and serine/threonine kinase / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Ig-like domain profile. / Immunoglobulin-like domain / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Transferase(Phosphotransferase) domain 1 / Immunoglobulin-like domain superfamily / Transferase(Phosphotransferase); domain 1 / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Immunoglobulin-like fold / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily / 2-Layer Sandwich / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
PHOSPHATE ION / Fibroblast growth factor receptor 4
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.8 Å
データ登録者Lesca, E. / Lammens, A. / Huber, R. / Augustin, M.
資金援助 ドイツ, 1件
組織認可番号国
German Federal Ministry of Education and Research (BMBF)16EX1022L ドイツ
引用ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2014
タイトル: Structural analysis of the human fibroblast growth factor receptor 4 kinase.
著者: Lesca, E. / Lammens, A. / Huber, R. / Augustin, M.
履歴
登録2014年7月8日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBE
改定 1.02014年9月24日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12014年12月10日Group: Database references
改定 1.22024年5月1日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Fibroblast growth factor receptor 4
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)34,8793
ポリマ－34,6891
非ポリマー1902
水45025
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area420 Å2
ΔGint-15 kcal/mol
Surface area15360 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)61.948, 61.948, 184.930
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number96
Space group name H-MP43212

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要素

#1: タンパク質 Fibroblast growth factor receptor 4 / FGFR-4


分子量: 34689.059 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 447-753 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: FGFR4, JTK2, TKF / プラスミド: pFastBac HTB / 細胞株 (発現宿主): Sf9
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: P22455, receptor protein-tyrosine kinase
#2: 化合物 ChemComp-PO4 / PHOSPHATE ION / ホスファ-ト


分子量: 94.971 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: PO4
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 25 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.6 Å3/Da / 溶媒含有率: 52.77 %
結晶化温度: 277.15 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法
詳細: 0.6 M NaH2PO4, 0.6 M KH2PO4, 0.075 M NaHEPES pH 7.5, 24% Glycerol

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SLS / ビームライン: X06DA / 波長: 0.99998 Å
検出器タイプ: PSI PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2013年11月18日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.99998 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.8→58.74 Å / Num. obs: 9467 / % possible obs: 99.6 % / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 6.2 % / Rmerge(I) obs: 0.127 / Net I/σ(I): 12.5
反射 シェル解像度: 2.8→3.02 Å / 冗長度: 6.3 % / Rmerge(I) obs: 0.854 / % possible all: 99.2

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.6.0117精密化
XDSデータ削減
XSCALEデータスケーリング
MOLREP位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: generated using Swissmodel

解像度: 2.8→58.74 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.93 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.898 / SU B: 35.647 / SU ML: 0.326 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R Free: 0.406 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.27766 725 7.7 %RANDOM
Rwork0.22269 ---
obs0.22682 8742 99.61 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK
原子変位パラメータBiso mean: 60.159 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-1.37 Å20 Å20 Å2
2--1.37 Å20 Å2
3----2.74 Å2
精密化ステップサイクル: 1 / 解像度: 2.8→58.74 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2302 0 10 25 2337
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0070.0192282
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0020.021605
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.2721.9823107
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.98133851
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.7615289
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg33.80622.85791
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg13.77315352
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg11.5781517
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0620.2342
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0050.0212536
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.02461
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 2.802→2.874 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.388 40 -
Rwork0.315 521 -
obs--99.64 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
13.9408-0.68471.5678.4902-1.97675.4260.198-0.4344-0.52880.5651-0.0973-0.35020.56990.148-0.10060.3342-0.0828-0.01110.14280.00840.1528-2.63320.6716.156
22.72380.8548-0.55342.2813-0.51224.19820.1680.2392-0.2905-0.0217-0.0525-0.15450.26250.2385-0.11540.11820.0172-0.02220.1015-0.06360.1159-13.07825.677-9.302
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A451 - 552
2X-RAY DIFFRACTION2A553 - 753

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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