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- PDB-4txr: Crystal structure of LIP5 N-terminal domain complexed with CHMP1B... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4txr
タイトルCrystal structure of LIP5 N-terminal domain complexed with CHMP1B MIM and CHMP5 MIM
要素
  • (Charged multivesicular body protein ...) x 2
  • Vacuolar protein sorting-associated protein VTA1 homolog
キーワードPROTEIN TRANSPORT / MIT domain / MIM / ESCRT
機能・相同性
機能・相同性情報


MIT domain binding / viral budding / multivesicular body-lysosome fusion / amphisome membrane / vesicle fusion with vacuole / ESCRT III complex disassembly / late endosome to lysosome transport / ESCRT III complex / kinetochore microtubule / endosome transport via multivesicular body sorting pathway ...MIT domain binding / viral budding / multivesicular body-lysosome fusion / amphisome membrane / vesicle fusion with vacuole / ESCRT III complex disassembly / late endosome to lysosome transport / ESCRT III complex / kinetochore microtubule / endosome transport via multivesicular body sorting pathway / late endosome to vacuole transport via multivesicular body sorting pathway / cellular response to muramyl dipeptide / membrane coat / regulation of centrosome duplication / nuclear membrane reassembly / multivesicular body sorting pathway / vesicle budding from membrane / midbody abscission / membrane fission / plasma membrane repair / late endosome to vacuole transport / ubiquitin-dependent protein catabolic process via the multivesicular body sorting pathway / multivesicular body assembly / multivesicular body membrane / regulation of mitotic spindle assembly / mitotic metaphase chromosome alignment / nucleus organization / viral budding via host ESCRT complex / autophagosome membrane / regulation of receptor recycling / autophagosome maturation / Endosomal Sorting Complex Required For Transport (ESCRT) / nuclear pore / multivesicular body / viral budding from plasma membrane / erythrocyte differentiation / Budding and maturation of HIV virion / macroautophagy / establishment of protein localization / kinetochore / autophagy / protein transport / cellular response to lipopolysaccharide / midbody / endosome membrane / cadherin binding / protein domain specific binding / lysosomal membrane / cell division / intracellular membrane-bounded organelle / extracellular exosome / nucleoplasm / identical protein binding / plasma membrane / cytosol
類似検索 - 分子機能
Vacuolar protein sorting-associated protein vta1 / Vta1/Callose synthase, N-terminal domain superfamily / Vta1/callose synthase, N-terminal / Vta1, C-terminal / Vacuolar protein sorting-associated protein Vta1-like / Vta1 like / Vta1 C-terminal domain / Snf7 family / Snf7 / Serine Threonine Protein Phosphatase 5, Tetratricopeptide repeat ...Vacuolar protein sorting-associated protein vta1 / Vta1/Callose synthase, N-terminal domain superfamily / Vta1/callose synthase, N-terminal / Vta1, C-terminal / Vacuolar protein sorting-associated protein Vta1-like / Vta1 like / Vta1 C-terminal domain / Snf7 family / Snf7 / Serine Threonine Protein Phosphatase 5, Tetratricopeptide repeat / Alpha Horseshoe / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
ACETATE ION / Charged multivesicular body protein 1b / Vacuolar protein sorting-associated protein VTA1 homolog / Charged multivesicular body protein 5
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1 Å
データ登録者Vild, C.J. / Xu, Z.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)F027259 米国
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2015
タイトル: A Novel Mechanism of Regulating the ATPase VPS4 by Its Cofactor LIP5 and the Endosomal Sorting Complex Required for Transport (ESCRT)-III Protein CHMP5.
著者: Vild, C.J. / Li, Y. / Guo, E.Z. / Liu, Y. / Xu, Z.
履歴
登録2014年7月4日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02015年2月11日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12015年2月18日Group: Database references
改定 1.22015年2月25日Group: Derived calculations
改定 1.32015年3月25日Group: Database references
改定 2.02019年12月4日Group: Advisory / Atomic model ...Advisory / Atomic model / Author supporting evidence / Data collection / Database references / Derived calculations / Source and taxonomy
カテゴリ: atom_site / atom_site_anisotrop ...atom_site / atom_site_anisotrop / citation / entity_src_gen / pdbx_audit_support / pdbx_distant_solvent_atoms / pdbx_nonpoly_scheme / pdbx_struct_assembly / pdbx_struct_assembly_gen / pdbx_struct_assembly_prop / pdbx_struct_oper_list / pdbx_validate_close_contact / pdbx_validate_symm_contact / struct_site_gen
Item: _atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x ..._atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x / _atom_site.Cartn_y / _atom_site.Cartn_z / _atom_site_anisotrop.U[1][1] / _atom_site_anisotrop.U[1][2] / _atom_site_anisotrop.U[1][3] / _atom_site_anisotrop.U[2][2] / _atom_site_anisotrop.U[2][3] / _atom_site_anisotrop.U[3][3] / _atom_site_anisotrop.id / _atom_site_anisotrop.pdbx_auth_seq_id / _citation.journal_id_CSD / _entity_src_gen.pdbx_alt_source_flag / _pdbx_audit_support.funding_organization / _pdbx_distant_solvent_atoms.auth_seq_id / _pdbx_distant_solvent_atoms.neighbor_ligand_distance / _pdbx_distant_solvent_atoms.neighbor_macromolecule_distance / _pdbx_nonpoly_scheme.auth_seq_num / _pdbx_struct_assembly.oligomeric_details / _pdbx_struct_assembly_gen.asym_id_list / _pdbx_struct_assembly_prop.type / _pdbx_struct_assembly_prop.value / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation / _struct_site_gen.auth_seq_id
改定 2.12023年9月27日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
B: Charged multivesicular body protein 1b
A: Vacuolar protein sorting-associated protein VTA1 homolog
C: Charged multivesicular body protein 5
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)28,31813
ポリマ－27,7003
非ポリマー61810
水5,026279
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4310 Å2
ΔGint-13 kcal/mol
Surface area10950 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)34.197, 60.567, 52.048
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.39, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

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Charged multivesicular body protein ... , 2種, 2分子 BC

#1: タンパク質・ペプチド Charged multivesicular body protein 1b / CHMP1.5 / Chromatin-modifying protein 1b / CHMP1b / Vacuolar protein sorting-associated protein 46- ...CHMP1.5 / Chromatin-modifying protein 1b / CHMP1b / Vacuolar protein sorting-associated protein 46-2 / hVps46-2


分子量: 2718.953 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 176-199 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: CHMP1B, C18orf2 / プラスミド: pSMT3 / 詳細 (発現宿主): modified pET28B; his6-SUMO tag; kanR / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): Rosetta (DE3) / 参照: UniProt: Q7LBR1
#3: タンパク質 Charged multivesicular body protein 5 / Chromatin-modifying protein 5 / SNF7 domain-containing protein 2 / Vacuolar protein sorting- ...Chromatin-modifying protein 5 / SNF7 domain-containing protein 2 / Vacuolar protein sorting-associated protein 60 / hVps60


分子量: 6188.371 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 139-195 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト)
遺伝子: CHMP5, C9orf83, SNF7DC2, CGI-34, HSPC177, PNAS-114, PNAS-2
プラスミド: pSMT3 / 詳細 (発現宿主): modified pET28B; his6-SUMO tag; kanR / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): Rosetta (DE3) / 参照: UniProt: Q9NZZ3

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タンパク質 , 1種, 1分子 A

#2: タンパク質 Vacuolar protein sorting-associated protein VTA1 homolog / Dopamine-responsive gene 1 protein / DRG-1 / LYST-interacting protein 5 / LIP5 / SKD1-binding protein 1 / SBP1


分子量: 18792.727 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 1-162 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: VTA1, C6orf55, HSPC228, My012 / プラスミド: pSMT3 / 詳細 (発現宿主): modified pET28B; his6-SUMO tag; kanR / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): Rosetta (DE3) / 参照: UniProt: Q9NP79

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非ポリマー , 3種, 289分子

#4: 化合物 ChemComp-ACT / ACETATE ION / 酢酸イオン


分子量: 59.044 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H3O2
#5: 化合物
ChemComp-EDO / 1,2-ETHANEDIOL / ETHYLENE GLYCOL / エチレングリコ-ル


分子量: 62.068 Da / 分子数: 9 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6O2
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 279 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折

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試料調製

結晶マシュー密度: 1.97 Å3/Da / 溶媒含有率: 37.42 %
解説: approximately 150 nanometer large diamond shaped crystal
結晶化温度: 277.15 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 5.5 / 詳細: 19% PEG 4000, 0.025 M sodium acetate

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データ収集

回折平均測定温度: 193.15 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 21-ID-D / 波長: 0.99983 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 300 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2013年4月23日
放射モノクロメーター: diamond laue monochromators with beryllium lenses
プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.99983 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1→28.68 Å / Num. obs: 99846 / % possible obs: 87.4 % / 冗長度: 4.5 % / Rmerge(I) obs: 0.05 / Net I/σ(I): 50.6
反射 シェル解像度: 1→1.03 Å / 冗長度: 3.5 % / Rmerge(I) obs: 0.27 / Mean I/σ(I) obs: 3.5 / % possible all: 46.1

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解析

ソフトウェア名称: PHENIX / バージョン: (phenix.refine: dev_1593) / 分類: 精密化
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 4TXQ

4txq


解像度: 1→28.668 Å / SU ML: 0.08 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.35 / 位相誤差: 19.57 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.1798 1981 1.98 %Random selection
Rwork0.1639 ---
obs0.1642 99807 87.37 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1→28.668 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1713 0 40 279 2032
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0082128
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.1472898
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d13.267858
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.065307
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.005396
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.0002-1.02520.2593710.24843413X-RAY DIFFRACTION43
1.0252-1.05290.2273960.20434922X-RAY DIFFRACTION62
1.0529-1.08390.21281380.19016962X-RAY DIFFRACTION87
1.0839-1.11890.16091360.18487159X-RAY DIFFRACTION90
1.1189-1.15880.19121540.17787222X-RAY DIFFRACTION90
1.1588-1.20520.18771500.17837250X-RAY DIFFRACTION91
1.2052-1.26010.19121490.17667319X-RAY DIFFRACTION92
1.2601-1.32650.20581470.17157409X-RAY DIFFRACTION93
1.3265-1.40960.18211580.1697462X-RAY DIFFRACTION94
1.4096-1.51850.18841570.16877542X-RAY DIFFRACTION94
1.5185-1.67130.1931520.16417631X-RAY DIFFRACTION95
1.6713-1.91310.20881540.16397704X-RAY DIFFRACTION96
1.9131-2.41010.161590.15697843X-RAY DIFFRACTION97
2.4101-28.680.16241600.15097988X-RAY DIFFRACTION98

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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