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- PDB-4tvi: X-ray crystal structure of an aminotransferase from Brucella abor... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4tvi
タイトルX-ray crystal structure of an aminotransferase from Brucella abortus bound to the co-factor PLP
要素Aminotransferase, class IV
キーワードTRANSFERASE / transferase PLP / Structural Genomics / Seattle Structural Genomics Center for Infectious Disease / SSGCID
機能・相同性
機能・相同性情報


carboxylic acid biosynthetic process / branched-chain-amino-acid transaminase / : / L-valine-2-oxoglutarate transaminase activity / L-isoleucine-2-oxoglutarate transaminase activity
類似検索 - 分子機能
Aminotransferase, class IV, conserved site / Aminotransferases class-IV signature. / : / Aminotransferase class 4, branched-chain amino acid transferase, N-terminal domain / D-amino Acid Aminotransferase; Chain A, domain 2 / D-amino Acid Aminotransferase, subunit A, domain 2 / Branched-chain-amino-acid aminotransferase-like, N-terminal / Aminotransferase class IV / Aminotransferase-like, PLP-dependent enzymes / Branched-chain-amino-acid aminotransferase-like, C-terminal ...Aminotransferase, class IV, conserved site / Aminotransferases class-IV signature. / : / Aminotransferase class 4, branched-chain amino acid transferase, N-terminal domain / D-amino Acid Aminotransferase; Chain A, domain 2 / D-amino Acid Aminotransferase, subunit A, domain 2 / Branched-chain-amino-acid aminotransferase-like, N-terminal / Aminotransferase class IV / Aminotransferase-like, PLP-dependent enzymes / Branched-chain-amino-acid aminotransferase-like, C-terminal / Amino-transferase class IV / D-amino Acid Aminotransferase; Chain A, domain 1 / Alpha-Beta Barrel / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Probable branched-chain-amino-acid aminotransferase
類似検索 - 構成要素
生物種Brucella abortus (ウシ流産菌)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 2.1 Å
データ登録者Seattle Structural Genomics Center for Infectious Disease / Seattle Structural Genomics Center for Infectious Disease (SSGCID)
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute Of Allergy and Infectious Diseases (NIH/NIAID) 米国
引用ジャーナル: To Be Published
タイトル: X-ray crystal structure of an aminotransferase from Brucella abortus bound to the co-factor PLP
著者: Fairman, J.W. / Davies, D.R. / Lorimer, D. / Edwards, T.E.
履歴
登録2014年6月27日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02014年7月30日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 2.02017年9月13日Group: Author supporting evidence / Database references ...Author supporting evidence / Database references / Derived calculations / Non-polymer description / Other / Source and taxonomy / Structure summary
カテゴリ: citation / entity ...citation / entity / entity_src_gen / pdbx_audit_support / pdbx_database_status / pdbx_struct_assembly / pdbx_struct_assembly_gen / pdbx_struct_assembly_prop / pdbx_struct_oper_list / struct_keywords
Item: _chem_comp.formula / _chem_comp.name ..._chem_comp.formula / _chem_comp.name / _citation.journal_id_CSD / _entity.formula_weight / _entity_src_gen.pdbx_alt_source_flag / _pdbx_audit_support.funding_organization / _pdbx_database_status.pdb_format_compatible / _pdbx_struct_assembly.oligomeric_details / _pdbx_struct_assembly_gen.asym_id_list / _pdbx_struct_assembly_prop.type / _pdbx_struct_assembly_prop.value / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation / _struct_keywords.text
改定 2.12019年12月11日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 2.22023年9月27日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / refine_hist
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _refine_hist.number_atoms_total / _refine_hist.pdbx_number_atoms_nucleic_acid / _refine_hist.pdbx_number_atoms_protein
改定 2.32023年11月15日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / Item: _chem_comp_atom.atom_id / _chem_comp_bond.atom_id_2

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Aminotransferase, class IV
B: Aminotransferase, class IV
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)69,7533
ポリマ－69,6912
非ポリマー621
水8,737485
1


  • 登録構造と同一
  • ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4430 Å2
ΔGint-25 kcal/mol
Surface area20600 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)93.990, 127.320, 47.690
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number18
Space group name H-MP21212
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11chain A and segid
21chain B and segid

NCSドメイン領域:
Dom-IDComponent-IDEns-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
111chain A and segidA0
211chain B and segidB0

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要素

#1: タンパク質 Aminotransferase, class IV


分子量: 34845.359 Da / 分子数: 2 / 断片: UNP residues 59-348 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Brucella abortus (ウシ流産菌) / 株: 2308 / 遺伝子: BAB2_0572 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: Q2YKS6, branched-chain-amino-acid transaminase
#2: 化合物 ChemComp-EDO / 1,2-ETHANEDIOL / ETHYLENE GLYCOL / エチレングリコ-ル


分子量: 62.068 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6O2
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 485 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.28 Å3/Da / 溶媒含有率: 46.05 %
結晶化温度: 289 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 9.5 / 詳細: MCSG1 A2 - 0.1 M CHES pH 9.50, 30% PEG3000

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU FR-E+ SUPERBRIGHT / 波長: 1.54 Å
検出器タイプ: RIGAKU SATURN 944+ / 検出器: CCD / 日付: 2014年4月30日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.54 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.1→50 Å / Num. all: 33664 / Num. obs: 33664 / % possible obs: 98.3 % / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 5.88 % / Biso Wilson estimate: 17.74 Å2 / Rmerge F obs: 0.997 / Rmerge(I) obs: 0.095 / Rrim(I) all: 0.105 / Χ2: 0.865 / Net I/σ(I): 16.59 / Num. measured all: 198080
反射 シェル

Diffraction-ID: 1 / Rejects: _

解像度 (Å)最高解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge F obsRmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. measured obsNum. possibleNum. unique obsRrim(I) all% possible all
2.1-2.155.050.9250.3714.6811982250123700.41494.8
2.15-2.210.9560.294613686240723710.32498.5
2.21-2.280.9610.2936.2313522238022870.32296.1
2.28-2.350.9660.257.113397229522830.27499.5
2.35-2.420.9730.2357.4912956222621630.25897.2
2.42-2.510.9760.2187.9712746219021360.2497.5
2.51-2.60.9780.1978.6912234205820440.21699.3
2.6-2.710.980.16910.2111817200919660.18697.9
2.71-2.830.9850.15810.3311537194919130.17498.2
2.83-2.970.9880.12412.6111065184718330.13699.2
2.97-3.130.9930.09615.7410670177117570.10699.2
3.13-3.320.9960.07220.949945166316440.07998.9
3.32-3.550.9970.05826.329419158715730.06499.1
3.55-3.830.9980.04633.898800147514660.0599.4
3.83-4.20.9990.04237.658185137313650.04699.4
4.2-4.70.9990.03743.167370124912390.0499.2
4.7-5.420.9990.03937.56617111111090.04299.8
5.42-6.640.9980.04730.856499579540.05299.7
6.64-9.390.9990.03242.542737567530.03699.6
9.3910.02163.0922104544380.02496.5

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
XDSデータ削減
XSCALEデータスケーリング
PDB_EXTRACT3.14データ抽出
PHENIX(phenix.refine: dev_1702)精密化
Cootモデル構築
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 4JXU

4jxu


解像度: 2.1→44.088 Å / SU ML: 0.19 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.37 / 位相誤差: 21.23 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.211 1635 4.86 %RANDOM
Rwork0.1596 32023 --
obs0.1621 33658 98.26 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 62.15 Å2 / Biso mean: 22.5054 Å2 / Biso min: 7.67 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.1→44.088 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4350 0 4 485 4839
Biso mean--42.93 28.94 -
残基数----560
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0044488
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.8816121
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.034683
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.005793
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d12.4241614
Refine LS restraints NCS
Ens-IDDom-IDAuth asym-ID数Refine-IDRmsタイプ
11A2428X-RAY DIFFRACTION4.803TORSIONAL
12B2428X-RAY DIFFRACTION4.803TORSIONAL
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 12

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
2.1-2.16180.26661310.20132541267295
2.1618-2.23150.23711430.18062623276699
2.2315-2.31130.26391420.18232566270897
2.3113-2.40380.25411290.18182624275397
2.4038-2.51320.24471360.17252649278598
2.5132-2.64570.23321170.17222647276499
2.6457-2.81140.20731320.17762654278698
2.8114-3.02850.25881340.17522675280999
3.0285-3.33310.19081450.16212677282299
3.3331-3.81520.20641240.14992728285299
3.8152-4.80580.17191420.1252768291099
4.8058-44.09730.16511600.13922871303199
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.6332-0.29710.612.1837-0.53730.6045-0.08980.08840.07070.15920.0084-0.3282-0.08120.0440.07440.1299-0.0212-0.01320.14820.00130.203830.206816.074838.3832
21.54790.3890.69351.1514-0.05240.9432-0.0630.0688-0.0547-0.08670.0394-0.00770.01250.05090.00690.13180.00940.01580.1385-0.02370.15919.234110.089530.2476
31.78210.03010.1431.8928-0.38931.3382-0.03440.10040.1275-0.21650.06090.2188-0.09330.01870.0090.1588-0.0059-0.04060.13280.00650.15698.929724.440323.619
41.69240.1517-0.30342.4646-0.40040.4645-0.01090.0333-0.0379-0.106-0.0603-0.30320.03760.06440.05490.1050.0140.02930.1752-0.00060.178932.1704-9.960432.9068
50.93530.0568-0.2941.1943-0.58951.62070.0227-0.05460.03090.1417-0.03810.0238-0.1670.10040.06310.1092-0.01020.00370.1381-0.02690.151812.7577-7.391944.0886
60.8359-0.27360.23251.3889-0.30110.93790.0545-0.0657-0.10730.1598-0.05360.1232-0.0499-0.0057-0.00590.1546-0.00370.02040.1521-0.00830.167811.0603-23.007645.587
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1chain 'A' and (resid 33 through 113 )A33 - 113
2X-RAY DIFFRACTION2chain 'A' and (resid 114 through 218 )A114 - 218
3X-RAY DIFFRACTION3chain 'A' and (resid 219 through 312 )A219 - 304
4X-RAY DIFFRACTION4chain 'B' and (resid 33 through 151 )B33 - 151
5X-RAY DIFFRACTION5chain 'B' and (resid 152 through 218 )B152 - 218
6X-RAY DIFFRACTION6chain 'B' and (resid 219 through 312 )B219 - 304

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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