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- PDB-2x0r: R207S, R292S Mutant of Malate Dehydrogenase from the Halophilic A... -
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Open data
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Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 2x0r | |||||||||
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Title | R207S, R292S Mutant of Malate Dehydrogenase from the Halophilic Archeon Haloarcula marismortui (HoloForm) | |||||||||
![]() | MALATE DEHYDROGENASE | |||||||||
![]() | OXIDOREDUCTASE / PROTEIN-SOLVENT INTERACTION / HAOPHILIC / ION-BINDING / TRICARBOXYLIC ACID CYCLE | |||||||||
Function / homology | ![]() malate dehydrogenase / L-malate dehydrogenase (NAD+) activity / lactate metabolic process / L-lactate dehydrogenase activity / pyruvate metabolic process / tricarboxylic acid cycle / cytoplasm Similarity search - Function | |||||||||
Biological species | ![]() | |||||||||
Method | ![]() ![]() | |||||||||
![]() | Irimia, A. / Ebel, C. / Vellieux, F.M.D. / Richard, S.B. / Cosenza, L.W. / Zaccai, G. / Madern, D. | |||||||||
![]() | ![]() Title: The Oligomeric States of Haloarcula Marismortui Malate Dehydrogenase are Modulated by Solvent Components as Shown by Crystallographic and Biochemical Studies Authors: Irimia, A. / Ebel, C. / Madern, D. / Richard, S.B. / Cosenza, L.W. / Zaccai, G. / Vellieux, F.M.D. #1: Journal: Biochemistry / Year: 2000 Title: Insights Into the Molecular Relationships between Malate and Lactate Dehydrogenases: Structural and Biochemical Properties of Monomeric and Dimeric Intermediates of a Mutant of Tetrameric L- ...Title: Insights Into the Molecular Relationships between Malate and Lactate Dehydrogenases: Structural and Biochemical Properties of Monomeric and Dimeric Intermediates of a Mutant of Tetrameric L-[Ldh-Like] Malate Dehydrogenase from the Halophilic Archaeon Haloarcula Marismortui Authors: Madern, D. / Ebel, C. / Mevarech, M. / Richard, S.B. / Pfister, C. / Zaccai, G. #2: ![]() Title: Halophilic Adaptation: Novel Solvent Protein Interactions Observed in the 2.9 And 2.6 A Resolution Structures of the Wild Type and a Mutant of Malate Dehydrogenase from Haloarcula Marismortui. Authors: Richard, S.B. / Madern, D. / Garcin, E. / Zaccai, G. #3: ![]() Title: Structural Features that Stabilize Halophilic Malate Dehydrogenase from an Archaebacterium Authors: Dym, O. / Mevarech, M. / Sussman, J.L. #4: Journal: Eur.J.Biochem. / Year: 1995 Title: Mutation at a Single Acidic Amino Acid Enhances the Halophilic Behaviour of Malate Dehydrogenase from Haloarcula Marismortui in Physiological Salts Authors: Madern, D. / Pfister, C. / Zaccai, G. #5: Journal: Biochemistry / Year: 1993 Title: Cloning, Sequencing, and Expression in Escherichia Coli of the Gene Coding for Malate Dehydrogenase of the Extremely Halophilic Archaebacterium Haloarcula Marismortui Authors: Cendrin, F. / Chroboczek, J. / Zaccai, G. / Eisenberg, H. / Mevarech, M. | |||||||||
History |
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-Related structure data
Related structure data | ![]() 1o6zC ![]() 2hlpS S: Starting model for refinement C: citing same article ( |
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Similar structure data |
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Links
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Assembly
Deposited unit | ![]()
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1 | ![]()
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Unit cell |
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Components
#1: Protein | Mass: 32697.496 Da / Num. of mol.: 2 / Mutation: YES Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) ![]() ![]() ![]() #2: Chemical | #3: Chemical | ChemComp-CL / #4: Chemical | ChemComp-NA / #5: Water | ChemComp-HOH / | Compound details | ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN A, ARG 188 TO SER ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN A, ARG 267 TO SER ...ENGINEERED | Sequence details | R207S,R292S MUTANT | |
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-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: ![]() |
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Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 3.5 Å3/Da / Density % sol: 63 % / Description: NONE |
---|---|
Crystal grow | pH: 7.6 / Details: 2 M NACL, 25 MM TRIS PH 7.6, 2.5 MM NADH, 50% MPD |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 103 K |
---|---|
Diffraction source | Source: ![]() |
Detector | Type: MARRESEARCH / Detector: IMAGE PLATE / Date: Mar 21, 2000 / Details: MIRRORS |
Radiation | Monochromator: NI FILTER / Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray |
Radiation wavelength | Wavelength: 1.5418 Å / Relative weight: 1 |
Reflection | Resolution: 2.91→44.72 Å / Num. obs: 20001 / % possible obs: 97.8 % / Observed criterion σ(I): 0 / Redundancy: 5.03 % / Biso Wilson estimate: 35.33 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.1 / Net I/σ(I): 15.5 |
Reflection shell | Resolution: 2.9→3.01 Å / Redundancy: 4.5 % / Rmerge(I) obs: 0.27 / Mean I/σ(I) obs: 4.5 / % possible all: 93.1 |
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Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: ![]() Starting model: PDB ENTRY 2HLP Resolution: 2.915→44.504 Å / SU ML: 0.41 / σ(F): 1.46 / Phase error: 26.34 / Stereochemistry target values: ML
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Solvent computation | Shrinkage radii: 0.9 Å / VDW probe radii: 1.11 Å / Solvent model: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 28.2 Å2 / ksol: 0.31 e/Å3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters | Biso mean: 43.06 Å2
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Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 2.915→44.504 Å
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Refine LS restraints |
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LS refinement shell |
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group |
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