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- PDB-4ttc: Crystal structure of homo sapiens IODOTYROSINE DEIODINASE bound t... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4ttc
タイトルCrystal structure of homo sapiens IODOTYROSINE DEIODINASE bound to FMN and mono-iodotyrosine (MIT)
要素Iodotyrosine dehalogenase 1
キーワードOXIDOREDUCTASE / FLAVOPROTEIN / MEMBRANE / TRANSMEMBRANE / DEHALOGENASE / IODIDE SALVAGE / MONO-IODOTYROSINE / MIT
機能・相同性
機能・相同性情報


iodotyrosine deiodinase / iodotyrosine deiodinase activity / Thyroxine biosynthesis / tyrosine metabolic process / thyroid hormone metabolic process / cytoplasmic vesicle membrane / FMN binding / oxidoreductase activity / nucleoplasm / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
NADH Oxidase / NADH Oxidase / Nitroreductase / Nitroreductase family / Nitroreductase-like / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
FLAVIN MONONUCLEOTIDE / 3-IODO-TYROSINE / Iodotyrosine deiodinase 1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.65 Å
データ登録者Chuenchor, W. / Hu, J. / Rokita, S.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute of Diabetes and Digestive and Kidney Disease (NIH/NIDDK)R01DK084186 米国
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2015
タイトル: A Switch between One- and Two-electron Chemistry of the Human Flavoprotein Iodotyrosine Deiodinase Is Controlled by Substrate.
著者: Hu, J. / Chuenchor, W. / Rokita, S.E.
履歴
登録2014年6月20日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02014年11月26日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12015年1月14日Group: Database references
改定 1.22017年9月20日Group: Author supporting evidence / Database references ...Author supporting evidence / Database references / Derived calculations / Other / Source and taxonomy
カテゴリ: citation / entity_src_gen ...citation / entity_src_gen / pdbx_audit_support / pdbx_database_status / pdbx_struct_oper_list
Item: _citation.journal_id_CSD / _entity_src_gen.pdbx_alt_source_flag ..._citation.journal_id_CSD / _entity_src_gen.pdbx_alt_source_flag / _pdbx_audit_support.funding_organization / _pdbx_database_status.pdb_format_compatible / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation
改定 1.32019年12月25日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.42023年12月27日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 1.52024年4月3日Group: Refinement description / カテゴリ: pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Iodotyrosine dehalogenase 1
B: Iodotyrosine dehalogenase 1
C: Iodotyrosine dehalogenase 1
D: Iodotyrosine dehalogenase 1
E: Iodotyrosine dehalogenase 1
F: Iodotyrosine dehalogenase 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)188,51118
ポリマ－183,9306
非ポリマー4,58112
水3,981221
1
A: Iodotyrosine dehalogenase 1
B: Iodotyrosine dehalogenase 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)62,8376
ポリマ－61,3102
非ポリマー1,5274
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area11820 Å2
ΔGint-78 kcal/mol
Surface area18540 Å2
手法PISA
2
C: Iodotyrosine dehalogenase 1
D: Iodotyrosine dehalogenase 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)62,8376
ポリマ－61,3102
非ポリマー1,5274
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area11890 Å2
ΔGint-76 kcal/mol
Surface area18450 Å2
手法PISA
3
E: Iodotyrosine dehalogenase 1
F: Iodotyrosine dehalogenase 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)62,8376
ポリマ－61,3102
非ポリマー1,5274
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area11880 Å2
ΔGint-77 kcal/mol
Surface area18470 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)104.747, 104.747, 303.338
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number169
Space group name H-MP61

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要素

#1: タンパク質
Iodotyrosine dehalogenase 1 / IYD-1


分子量: 30655.057 Da / 分子数: 6 / 断片: UNP residues 32-289 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: IYD, C6orf71, DEHAL1 / プラスミド: pET28-SUMO / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): ROSETTA 2(DE3) / 参照: UniProt: Q6PHW0, EC: 1.22.1.1
#2: 化合物
ChemComp-FMN / FLAVIN MONONUCLEOTIDE / RIBOFLAVIN MONOPHOSPHATE / FMN


分子量: 456.344 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 合成 / 式: C17H21N4O9P
#3: 化合物
ChemComp-IYR / 3-IODO-TYROSINE / 3-ヨ-ド-L-チロシン


タイプ: L-peptide linking / 分子量: 307.085 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 合成 / 式: C9H10INO3 / コメント: ホルモン*YM
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 221 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.7 Å3/Da / 溶媒含有率: 54.4 % / 解説: Needle-Shaped Crystal
結晶化温度: 293.15 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8.5
詳細: 0.15 M sodium acetate, 85 mM Tris-HCl, 25.5 % w/v polyethylene glycol 4,000 and 15 % glycerol
PH範囲: 8.5

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Ambient temp details: Single wavelength
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRL / ビームライン: BL7-1 / 波長: 0.98 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2011年12月11日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.98 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.65→50 Å / Num. all: 54565 / Num. obs: 54565 / % possible obs: 100 % / 冗長度: 9.6 % / Rsym value: 0.088 / Net I/σ(I): 27.1
反射 シェル解像度: 2.65→2.74 Å / 冗長度: 9.6 % / Rmerge(I) obs: 0.554 / Mean I/σ(I) obs: 4.9 / % possible all: 100

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(phenix.refine: 1.9_1692)精密化
Cootモデル構築
HKL-2000データ収集
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: D_1000202202

解像度: 2.65→44.858 Å / SU ML: 0.29 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.35 / 位相誤差: 23.94 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2124 2722 5 %Random selection
Rwork0.1704 ---
obs0.1725 54429 99.81 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.65→44.858 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数10680 0 270 221 11171
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.00811214
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.2815228
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d14.7434200
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0471710
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0051884
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.65-2.69660.2631420.19942700X-RAY DIFFRACTION98
2.6966-2.74840.27651470.20232719X-RAY DIFFRACTION100
2.7484-2.80450.27641410.20832703X-RAY DIFFRACTION100
2.8045-2.86550.27451460.20672697X-RAY DIFFRACTION100
2.8655-2.93210.27731430.20322742X-RAY DIFFRACTION100
2.9321-3.00540.27791390.21282733X-RAY DIFFRACTION100
3.0054-3.08670.27581400.19612739X-RAY DIFFRACTION100
3.0867-3.17750.27281450.19832724X-RAY DIFFRACTION100
3.1775-3.280.18611420.18272699X-RAY DIFFRACTION100
3.28-3.39720.29461450.18512719X-RAY DIFFRACTION100
3.3972-3.53320.26331450.1872705X-RAY DIFFRACTION100
3.5332-3.69390.21081450.17652734X-RAY DIFFRACTION100
3.6939-3.88860.20081430.16922731X-RAY DIFFRACTION100
3.8886-4.1320.20911490.16322706X-RAY DIFFRACTION100
4.132-4.45080.17611370.14432733X-RAY DIFFRACTION100
4.4508-4.89820.17661460.12872739X-RAY DIFFRACTION100
4.8982-5.60580.19921430.15652713X-RAY DIFFRACTION100
5.6058-7.05830.15951470.16972731X-RAY DIFFRACTION100
7.0583-44.86450.16131370.15412740X-RAY DIFFRACTION99
精密化 TLS手法: refined / Origin x: 0.0538 Å / Origin y: 109.0423 Å / Origin z: 16.9982 Å
111213212223313233
T0.2034 Å2-0.0193 Å2-0.0128 Å2-0.1416 Å2-0.0688 Å2--0.1453 Å2
L0.034 °20.0226 °2-0.1859 °2-0.4535 °2-0.1158 °2---0.0564 °2
S-0.0576 Å °0.0317 Å °0.0105 Å °0.0538 Å °-0.0693 Å °-0.0081 Å °-0.0077 Å °0.0749 Å °-0.052 Å °
精密化 TLSグループSelection details: all

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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