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- PDB-5hft: Crystal structure of HpxW -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5hft
タイトルCrystal structure of HpxW
要素(Gamma-glutamyltranspeptidase) x 2
キーワードTRANSFERASE / amidohydrolase
機能・相同性
機能・相同性情報


oxamate amidohydrolase / peptidase activity / proteolysis
類似検索 - 分子機能
: / Gamma-glutamyltranspeptidase, small (S) subunit / Gamma-glutamyltranspeptidase / Gamma-glutamyltranspeptidase, large subunit, C-terminal domain / Gamma-glutamyltranspeptidase, small subunit / Glutamine Phosphoribosylpyrophosphate, subunit 1, domain 1 / Nucleophile aminohydrolases, N-terminal / 4-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Oxamate amidohydrolase proenzyme
類似検索 - 構成要素
生物種Klebsiella pneumoniae subsp. pneumoniae (肺炎桿菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散 / 解像度: 2.646 Å
データ登録者Ealick, S.E. / Hicks, K.A.
資金援助 米国, 2件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)GM073220 米国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)GM103403 米国
引用ジャーナル: Acta Crystallogr D Struct Biol / 年: 2016
タイトル: Biochemical and structural characterization of Klebsiella pneumoniae oxamate amidohydrolase in the uric acid degradation pathway.
著者: Hicks, K.A. / Ealick, S.E.
履歴
登録2016年1月7日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02016年6月29日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12017年9月20日Group: Author supporting evidence / Derived calculations / カテゴリ: pdbx_audit_support / pdbx_struct_oper_list
Item: _pdbx_audit_support.funding_organization / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation
改定 1.22017年9月27日Group: Data collection / カテゴリ: diffrn_radiation_wavelength / Item: _diffrn_radiation_wavelength.wavelength
改定 1.32019年12月25日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.42024年3月6日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / diffrn_radiation_wavelength / struct_ncs_dom_lim
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _diffrn_radiation_wavelength.wavelength / _struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_seq_id / _struct_ncs_dom_lim.end_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: Gamma-glutamyltranspeptidase
C: Gamma-glutamyltranspeptidase
B: Gamma-glutamyltranspeptidase
D: Gamma-glutamyltranspeptidase


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)116,6034
ポリマ－116,6034
非ポリマー00
水00
1
A: Gamma-glutamyltranspeptidase
B: Gamma-glutamyltranspeptidase


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)58,3022
ポリマ－58,3022
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area9030 Å2
ΔGint-72 kcal/mol
Surface area17870 Å2
手法PISA
2
C: Gamma-glutamyltranspeptidase
D: Gamma-glutamyltranspeptidase


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)58,3022
ポリマ－58,3022
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area9340 Å2
ΔGint-67 kcal/mol
Surface area17980 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)70.671, 124.093, 156.781
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number19
Space group name H-MP212121
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11(chain A and (resseq 4:17 or (resid 18 and (name...
21(chain C and (resseq 4:17 or (resid 18 and (name...
12(chain B and (resseq 342:362 or (resid 363 and (name...
22(chain D and (resseq 342:362 or (resid 363 and (name...

NCSドメイン領域:
Dom-IDComponent-IDEns-IDBeg auth comp-IDBeg label comp-IDEnd auth comp-IDEnd label comp-IDSelection detailsAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
111SERSERHISHIS(chain A and (resseq 4:17 or (resid 18 and (name...AA4 - 1727 - 40
121LEULEULEULEU(chain A and (resseq 4:17 or (resid 18 and (name...AA1841
131SERSERSERSER(chain A and (resseq 4:17 or (resid 18 and (name...AA3 - 32426 - 347
141SERSERSERSER(chain A and (resseq 4:17 or (resid 18 and (name...AA3 - 32426 - 347
151SERSERSERSER(chain A and (resseq 4:17 or (resid 18 and (name...AA3 - 32426 - 347
161SERSERSERSER(chain A and (resseq 4:17 or (resid 18 and (name...AA3 - 32426 - 347
211SERSERHISHIS(chain C and (resseq 4:17 or (resid 18 and (name...CB4 - 1727 - 40
221LEULEULEULEU(chain C and (resseq 4:17 or (resid 18 and (name...CB1841
231SERSERSERSER(chain C and (resseq 4:17 or (resid 18 and (name...CB4 - 32427 - 347
241SERSERSERSER(chain C and (resseq 4:17 or (resid 18 and (name...CB4 - 32427 - 347
251SERSERSERSER(chain C and (resseq 4:17 or (resid 18 and (name...CB4 - 32427 - 347
261SERSERSERSER(chain C and (resseq 4:17 or (resid 18 and (name...CB4 - 32427 - 347
112THRTHRTYRTYR(chain B and (resseq 342:362 or (resid 363 and (name...BC342 - 3621 - 21
122HISHISHISHIS(chain B and (resseq 342:362 or (resid 363 and (name...BC36322
132THRTHRTYRTYR(chain B and (resseq 342:362 or (resid 363 and (name...BC342 - 5281 - 187
142THRTHRTYRTYR(chain B and (resseq 342:362 or (resid 363 and (name...BC342 - 5281 - 187
152THRTHRTYRTYR(chain B and (resseq 342:362 or (resid 363 and (name...BC342 - 5281 - 187
162THRTHRTYRTYR(chain B and (resseq 342:362 or (resid 363 and (name...BC342 - 5281 - 187
172THRTHRTYRTYR(chain B and (resseq 342:362 or (resid 363 and (name...BC342 - 5281 - 187
182THRTHRTYRTYR(chain B and (resseq 342:362 or (resid 363 and (name...BC342 - 5281 - 187
212THRTHRTYRTYR(chain D and (resseq 342:362 or (resid 363 and (name...DD342 - 3621 - 21
222HISHISHISHIS(chain D and (resseq 342:362 or (resid 363 and (name...DD36322
232THRTHRTYRTYR(chain D and (resseq 342:362 or (resid 363 and (name...DD342 - 5281 - 187
242THRTHRTYRTYR(chain D and (resseq 342:362 or (resid 363 and (name...DD342 - 5281 - 187
252THRTHRTYRTYR(chain D and (resseq 342:362 or (resid 363 and (name...DD342 - 5281 - 187
262THRTHRTYRTYR(chain D and (resseq 342:362 or (resid 363 and (name...DD342 - 5281 - 187
272THRTHRTYRTYR(chain D and (resseq 342:362 or (resid 363 and (name...DD342 - 5281 - 187
282THRTHRTYRTYR(chain D and (resseq 342:362 or (resid 363 and (name...DD342 - 5281 - 187

NCSアンサンブル:
ID
1
2

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要素

#1: タンパク質 Gamma-glutamyltranspeptidase


分子量: 38292.102 Da / 分子数: 2 / 断片: residues 1-341 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Klebsiella pneumoniae subsp. pneumoniae (肺炎桿菌)
株: ATCC 700721 / MGH 78578 / 遺伝子: KPN_01768 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: A6T9C8
#2: タンパク質 Gamma-glutamyltranspeptidase


分子量: 20009.551 Da / 分子数: 2 / 断片: residues 342-528 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Klebsiella pneumoniae subsp. pneumoniae (肺炎桿菌)
株: ATCC 700721 / MGH 78578 / 遺伝子: KPN_01768 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: A6T9C8

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実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 2

-
試料調製

結晶
IDマシュー密度 (Å3/Da)溶媒含有率 (%)Mosaicity (°)
12.9558.280.83
2
結晶化温度: 288 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / 詳細: 12-20% PEG 3350, 0.2-0.7 M ammonium nitrate

-
データ収集

回折
ID平均測定温度 (K)Crystal-ID
11001
21002
放射光源
由来サイトビームラインID波長 (Å)
シンクロトロンAPS 24-ID-C10.979
シンクロトロンAPS 24-ID-E20.979
検出器
タイプID検出器日付
DECTRIS PILATUS 6M-F1PIXEL2012年2月18日
ADSC QUANTUM 3152CCD2012年4月18日
放射
IDプロトコル単色(M)・ラウエ(L)散乱光タイプWavelength-ID
1SINGLE WAVELENGTHMx-ray1
2SINGLE WAVELENGTHMx-ray2
放射波長
ID波長 (Å)相対比
10.9791
21
Reflection冗長度: 6.5 % / 数: 192075 / Rmerge(I) obs: 0.141 / Χ2: 1.23 / D res high: 2.95 Å / D res low: 50 Å / Num. obs: 29601 / % possible obs: 99.9
Diffraction reflection shell
最高解像度 (Å)最低解像度 (Å)IDRmerge(I) obsChi squaredRedundancy
85010.0733.46
6.35810.0882.2416.5
5.556.3510.1031.8596.1
5.045.5510.1051.5746.6
4.685.0410.1011.6186.8
4.414.6810.0971.6276.9
4.194.4110.121.6065.8
44.1910.1371.3256.4
3.85410.1631.2386.6
3.723.8510.1691.0996.7
3.63.7210.2131.0866.8
3.53.610.2590.8096.8
3.413.510.2980.8286.9
3.323.4110.3780.6746.8
3.253.3210.3870.6875.7
3.183.2510.490.5836.2
3.113.1810.5340.636.5
3.063.1110.6420.576.6
33.0610.7970.5446.6
2.95310.7330.5346.6
反射解像度: 2.64→50 Å / Num. obs: 39286 / % possible obs: 96 % / 冗長度: 3.5 % / Biso Wilson estimate: 47.93 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.113 / Χ2: 1.713 / Net I/av σ(I): 12.462 / Net I/σ(I): 6.6 / Num. measured all: 138140
反射 シェル

Diffraction-ID: 1 / Rejects: _

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique allΧ2% possible all
2.64-2.6930.52216740.55583.6
2.69-2.733.10.51517690.59987.7
2.73-2.793.20.54718350.60292.1
2.79-2.843.30.47119330.59894.8
2.84-2.913.40.42319330.62496.5
2.91-2.973.50.40219530.60797
2.97-3.053.60.33519550.66597
3.05-3.133.60.32419490.68696.9
3.13-3.223.70.25319860.71397.2
3.22-3.333.70.21619510.81796.9
3.33-3.443.70.16919680.85897.1
3.44-3.583.70.13319770.96697.1
3.58-3.753.70.1119950.94997.4
3.75-3.943.70.0920081.08998.2
3.94-4.193.70.07820161.0398.5
4.19-4.513.60.07620331.99899.2
4.51-4.973.60.08420473.40399
4.97-5.693.60.09720822.97998.9
5.69-7.163.50.06420662.29298.1
7.16-503.50.039215610.55296.5

-
位相決定

位相決定手法: 単波長異常分散

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX精密化
HKL-2000データ収集
HKL-2000データスケーリング
SOLVE位相決定
PDB_EXTRACT3.15データ抽出
HKL-2000データ削減
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散 / 解像度: 2.646→48.651 Å / SU ML: 0.42 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.35 / 位相誤差: 32.68 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2977 1964 5.01 %
Rwork0.2544 37226 -
obs0.2567 39190 95.52 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 87.14 Å2 / Biso mean: 44.3181 Å2 / Biso min: 16.78 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.646→48.651 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数6380 0 0 0 6380
残基数----906
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0086505
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.0498871
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0581031
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0081172
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d14.6663815
Refine LS restraints NCS
Ens-IDDom-IDAuth asym-ID数Refine-IDRmsタイプ
11A2056X-RAY DIFFRACTION7.441TORSIONAL
12C2056X-RAY DIFFRACTION7.441TORSIONAL
21B1071X-RAY DIFFRACTION7.441TORSIONAL
22D1071X-RAY DIFFRACTION7.441TORSIONAL
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 14

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
2.6457-2.71190.311130.30012181229480
2.7119-2.78520.36661230.3062458258190
2.7852-2.86710.34811200.28682604272494
2.8671-2.95960.31441260.28222685281197
2.9596-3.06540.31321570.27152652280997
3.0654-3.18810.38951430.27982658280197
3.1881-3.33320.35871490.27982657280697
3.3332-3.50890.31021390.2732705284497
3.5089-3.72860.33111230.25832719284297
3.7286-4.01640.26531430.24322715285898
4.0164-4.42040.28071490.22572771292099
4.4204-5.05940.25831680.21152760292899
5.0594-6.37210.29251670.26122776294399
6.3721-48.65930.26351440.252885302996

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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