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- PDB-4toi: Crystal structure of E.coli ribosomal protein S2 in complex with ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4toi
タイトルCrystal structure of E.coli ribosomal protein S2 in complex with N-terminal domain of S1
要素30S ribosomal protein S2,Ribosomal protein S1
キーワードRIBOSOMAL PROTEIN / complex / translation
機能・相同性
機能・相同性情報


ribosomal small subunit assembly / cytosolic small ribosomal subunit / cytoplasmic translation / structural constituent of ribosome / translation / zinc ion binding / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Helix hairpin bin / Glucose-6-phosphate isomerase like protein; domain 1 / Ribosomal protein S2, bacteria/mitochondria/plastid / Ribosomal protein S2 signature 2. / Ribosomal protein S2 signature 1. / Ribosomal protein S2, conserved site / Ribosomal protein S2 / Ribosomal protein S2, flavodoxin-like domain superfamily / Ribosomal protein S2 / Helix Hairpins ...Helix hairpin bin / Glucose-6-phosphate isomerase like protein; domain 1 / Ribosomal protein S2, bacteria/mitochondria/plastid / Ribosomal protein S2 signature 2. / Ribosomal protein S2 signature 1. / Ribosomal protein S2, conserved site / Ribosomal protein S2 / Ribosomal protein S2, flavodoxin-like domain superfamily / Ribosomal protein S2 / Helix Hairpins / Rossmann fold / Orthogonal Bundle / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Small ribosomal subunit protein uS2 / Ribosomal protein S1 / Small ribosomal subunit protein uS2
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli (大腸菌)
Escherichia coli TA206 (大腸菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.3 Å
データ登録者Grishkovskaya, I. / Byrgazov, K. / Moll, I. / Djinovic-Carugo, K.
引用ジャーナル: Nucleic Acids Res / 年: 2015
タイトル: Structural basis for the interaction of protein S1 with the Escherichia coli ribosome.
著者: Konstantin Byrgazov / Irina Grishkovskaya / Stefan Arenz / Nicolas Coudevylle / Hannes Temmel / Daniel N Wilson / Kristina Djinovic-Carugo / Isabella Moll /
要旨: In Gram-negative bacteria, the multi-domain protein S1 is essential for translation initiation, as it recruits the mRNA and facilitates its localization in the decoding centre. In sharp contrast to ...In Gram-negative bacteria, the multi-domain protein S1 is essential for translation initiation, as it recruits the mRNA and facilitates its localization in the decoding centre. In sharp contrast to its functional importance, S1 is still lacking from the high-resolution structures available for Escherichia coli and Thermus thermophilus ribosomes and thus the molecular mechanism governing the S1-ribosome interaction has still remained elusive. Here, we present the structure of the N-terminal S1 domain D1 when bound to the ribosome at atomic resolution by using a combination of NMR, X-ray crystallography and cryo-electron microscopy. Together with biochemical assays, the structure reveals that S1 is anchored to the ribosome primarily via a stabilizing π-stacking interaction within the short but conserved N-terminal segment that is flexibly connected to domain D1. This interaction is further stabilized by salt bridges involving the zinc binding pocket of protein S2. Overall, this work provides one hitherto enigmatic piece in the 'ribosome puzzle', namely the detailed molecular insight into the topology of the S1-ribosome interface. Moreover, our data suggest novel mechanisms that have the potential to modulate protein synthesis in response to environmental cues by changing the affinity of S1 for the ribosome.
履歴
登録2014年6月5日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBE
改定 1.02014年12月31日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12015年1月21日Group: Database references
改定 1.22023年12月20日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: 30S ribosomal protein S2,Ribosomal protein S1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)35,9902
ポリマ－35,9251
非ポリマー651
水3,027168
1
A: 30S ribosomal protein S2,Ribosomal protein S1
ヘテロ分子

A: 30S ribosomal protein S2,Ribosomal protein S1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)71,9804
ポリマ－71,8502
非ポリマー1312
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation5_554x-y,-y,-z-1/31
Buried area4270 Å2
ΔGint-92 kcal/mol
Surface area32300 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)87.280, 87.280, 94.360
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 120.000
Int Tables number152
Space group name H-MP3121

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要素

#1: タンパク質 30S ribosomal protein S2,Ribosomal protein S1 / 30S ribosomal protein S2 - Ribosomal protein S1 fusion protein


分子量: 35924.781 Da / 分子数: 1 / 断片: 1-236,3-84 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌), (組換発現) Escherichia coli TA206 (大腸菌)
遺伝子: rpsB, BU34_07500, ECs0171, LF82_1969, ECKG_00790 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: C3TPN2, UniProt: F4TQ64, UniProt: P0A7V0*PLUS
#2: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 168 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 3.03 Å3/Da / 溶媒含有率: 59.46 %
結晶化温度: 295.15 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.4
詳細: 0.1 M HEPES-KOH, pH 7.4, 3 mM MgCl2, 7.5% w/v PEG 6000, 3% w/v 2-methyl-pentanediol-2,4, 100 mM KCl

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Diamond / ビームライン: I04 / 波長: 0.98 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M-F / 検出器: PIXEL / 日付: 2012年5月20日
放射モノクロメーター: Diamond / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.98 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.3→37.79 Å / Num. obs: 18726 / % possible obs: 99 % / 冗長度: 8.1 % / Biso Wilson estimate: 32.2 Å2 / CC1/2: 0.993 / Rmerge(I) obs: 0.175 / Rpim(I) all: 0.063 / Net I/σ(I): 7.4 / Num. measured all: 151502 / Scaling rejects: 437
反射 シェル

Diffraction-ID: 1 / Rejects: _

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. measured allNum. unique allCC1/2Rpim(I) all% possible all
2.3-2.384.51.1061.5756016700.5480.54391.3
8.91-37.799.50.07121.734793680.9950.02498.1

-
位相決定

位相決定手法: 分子置換

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
XDS0.1.29データ削減
PDB_EXTRACT3.14データ抽出
PHENIX(phenix.refine: 1.9_1692)精密化
BALBES位相決定
Aimlessデータスケーリング
XSCALEデータ削減
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB entries 2qbf and 2oce

2qbf
PDB 未公開エントリ

2oce


解像度: 2.3→37.79 Å / SU ML: 0.26 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.33 / 位相誤差: 22.59 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2287 949 5.11 %Random selection
Rwork0.1636 17638 --
obs0.1668 18587 98.34 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 133.24 Å2 / Biso mean: 42.5864 Å2 / Biso min: 14.98 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.3→37.79 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2375 0 1 168 2544
Biso mean--25.18 41.31 -
残基数----307
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0082452
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.093313
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.043374
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.004436
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d14.995918
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 7

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
2.3003-2.42150.28531290.2292326245592
2.4215-2.57320.27471570.20182468262599
2.5732-2.77180.27851170.18992501261899
2.7718-3.05060.25661470.18712518266599
3.0506-3.49180.22451240.167325672691100
3.4918-4.39830.19351330.133425672700100
4.3983-37.79840.20741420.14726912833100

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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