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- PDB-4s3m: Evidence of kinetic cooperativity in dimeric Ketopantoate Reducta... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4s3m
タイトルEvidence of kinetic cooperativity in dimeric Ketopantoate Reductase from Staphylococcus aureus
要素2-dehydropantoate 2-reductase
キーワードOXIDOREDUCTASE / Rossman Fold / Nucleotide binding domain / NADPH / Oxidation
機能・相同性
機能・相同性情報


2-dehydropantoate 2-reductase / 2-dehydropantoate 2-reductase activity / phosphogluconate dehydrogenase (NADP+-dependent, decarboxylating) / phosphogluconate dehydrogenase (decarboxylating) activity / pantothenate biosynthetic process / nucleotide binding
類似検索 - 分子機能
Ketopantoate reductase ApbA/PanE / Ketopantoate reductase, C-terminal domain / Ketopantoate reductase PanE/ApbA C terminal / Ketopantoate reductase, N-terminal domain / Ketopantoate reductase PanE/ApbA / N-(1-d-carboxylethyl)-l-norvaline Dehydrogenase; domain 2 / N-(1-d-carboxylethyl)-l-norvaline Dehydrogenase; domain 2 / 6-phosphogluconate dehydrogenase, domain 2 / 6-phosphogluconate dehydrogenase-like, C-terminal domain superfamily / NAD(P)-binding Rossmann-like Domain ...Ketopantoate reductase ApbA/PanE / Ketopantoate reductase, C-terminal domain / Ketopantoate reductase PanE/ApbA C terminal / Ketopantoate reductase, N-terminal domain / Ketopantoate reductase PanE/ApbA / N-(1-d-carboxylethyl)-l-norvaline Dehydrogenase; domain 2 / N-(1-d-carboxylethyl)-l-norvaline Dehydrogenase; domain 2 / 6-phosphogluconate dehydrogenase, domain 2 / 6-phosphogluconate dehydrogenase-like, C-terminal domain superfamily / NAD(P)-binding Rossmann-like Domain / NAD(P)-binding domain superfamily / Rossmann fold / Orthogonal Bundle / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
NADP NICOTINAMIDE-ADENINE-DINUCLEOTIDE PHOSPHATE / 6-phosphogluconate dehydrogenase, decarboxylating / 2-dehydropantoate 2-reductase
類似検索 - 構成要素
生物種Staphylococcus aureus subsp. aureus Mu50 (黄色ブドウ球菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.6 Å
データ登録者Sanchez, J.E. / Walsh Jr., R.M. / Wood, Z.A.
引用ジャーナル: Biochemistry / 年: 2015
タイトル: Evidence of Kinetic Cooperativity in Dimeric Ketopantoate Reductase from Staphylococcus aureus.
著者: Sanchez, J.E. / Gross, P.G. / Goetze, R.W. / Walsh Jr., R.M. / Peeples, W.B. / Wood, Z.A.
履歴
登録2015年2月19日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02015年3月11日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12015年6月10日Group: Database references
改定 1.22018年4月25日Group: Data collection / Database references / Structure summary
カテゴリ: audit_author / citation_author / Item: _audit_author.name / _citation_author.name
改定 1.32024年2月28日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: 2-dehydropantoate 2-reductase
B: 2-dehydropantoate 2-reductase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)68,4434
ポリマ－66,9562
非ポリマー1,4872
水75742
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
A: 2-dehydropantoate 2-reductase
ヘテロ分子

B: 2-dehydropantoate 2-reductase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)68,4434
ポリマ－66,9562
非ポリマー1,4872
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation3_555x+1/2,y+1/2,z+1/21
Buried area4240 Å2
ΔGint-18 kcal/mol
Surface area23520 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)88.648, 66.764, 122.378
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 110.15, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MI121

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要素

#1: タンパク質 2-dehydropantoate 2-reductase


分子量: 33478.016 Da / 分子数: 2 / 変異: A181L / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Staphylococcus aureus subsp. aureus Mu50 (黄色ブドウ球菌)
株: Mu50 / ATCC 700699 / 遺伝子: SAV2600 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: Q99R37, UniProt: A0A0J9X201*PLUS, 2-dehydropantoate 2-reductase
#2: 化合物 ChemComp-NAP / NADP NICOTINAMIDE-ADENINE-DINUCLEOTIDE PHOSPHATE / 2'-MONOPHOSPHOADENOSINE 5'-DIPHOSPHORIBOSE


分子量: 743.405 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C21H28N7O17P3
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 42 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.54 Å3/Da / 溶媒含有率: 51.55 %
結晶化温度: 293 K / pH: 6
詳細: 4mM NADPH, 5-6% tacsimate, 100mM MES, 15-16% polyethylene glycol 3350, pH 6.0, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 293K

-
データ収集

回折平均測定温度: 293 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 22-BM / 波長: 1
検出器タイプ: MARMOSAIC 300 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2012年10月12日
放射モノクロメーター: 1 / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.6→31 Å / Num. obs: 20271 / % possible obs: 99.2 % / Observed criterion σ(I): 0
反射 シェル解像度: 2.6→2.72 Å / % possible all: 94.4

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
XDSデータスケーリング
MOLREP位相決定
PHENIX(phenix.refine: 1.8.4_1496)精密化
XDSデータ削減
XSCALEデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.6→30.97 Å / SU ML: 0.42 / σ(F): 0.86 / 位相誤差: 29.93 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.268 2018 10 %
Rwork0.222 --
obs0.227 20177 97.4 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.6→30.97 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4200 0 96 42 4338
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0024375
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.6655978
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d15.3461596
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.024709
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.002750
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.605-2.66970.37851100.3632996X-RAY DIFFRACTION76
2.6697-2.74180.35721450.33891296X-RAY DIFFRACTION98
2.7418-2.82250.34811490.31571338X-RAY DIFFRACTION100
2.8225-2.91350.3651440.29281304X-RAY DIFFRACTION99
2.9135-3.01760.2941470.2911315X-RAY DIFFRACTION100
3.0176-3.13830.31171440.28391300X-RAY DIFFRACTION100
3.1383-3.28090.34571480.25541331X-RAY DIFFRACTION99
3.2809-3.45370.30751450.2391310X-RAY DIFFRACTION99
3.4537-3.66980.27421480.22891329X-RAY DIFFRACTION99
3.6698-3.95260.26141460.2041319X-RAY DIFFRACTION99
3.9526-4.34940.23151470.18761315X-RAY DIFFRACTION99
4.3494-4.97650.20581470.17271330X-RAY DIFFRACTION99
4.9765-6.26140.25461480.19981331X-RAY DIFFRACTION99
6.2614-30.97630.22241500.17181345X-RAY DIFFRACTION97
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
18.0483-0.98892.14976.3065-2.24225.4509-0.04940.2142-0.1951-0.1519-0.0708-0.4527-0.07420.41150.09860.3623-0.04040.03050.3019-0.05560.257916.91318.943914.0516
27.8432-1.94683.71362.21-2.75637.39140.1679-0.113-0.6145-0.09230.34730.24230.5521-0.4861-0.52370.3687-0.06940.00360.325-0.03320.37437.186213.250315.0006
31.3410.6125-1.75050.9485-1.41042.83820.08120.2790.1196-0.1433-0.0438-0.06050.34530.2136-0.00130.42820.02740.05870.4531-0.04310.425-0.454610.43735.4637
47.18511.11870.20764.82930.24678.76630.30760.62940.7449-0.34590.06820.0279-0.457-0.3776-0.35450.47560.07560.15470.45510.05510.4729-6.362816.266834.2813
57.6544-0.68242.81323.5125-0.11224.61790.08040.1266-0.59660.2985-0.10140.1178-0.1405-0.21690.00450.409-0.095-0.03180.5082-0.09790.3868-19.9671-13.892623.7068
64.4492-1.6071-0.96282.50191.7214.60120.3761-0.52970.8318-0.09590.2734-0.8267-0.56160.8294-0.49970.3983-0.05180.06340.4648-0.17840.5987-29.7611-11.3928-1.0055
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1chain 'A' and (resid 3 through 98 )
2X-RAY DIFFRACTION2chain 'A' and (resid 99 through 158 )
3X-RAY DIFFRACTION3chain 'A' and (resid 159 through 198 )
4X-RAY DIFFRACTION4chain 'A' and (resid 199 through 283 )
5X-RAY DIFFRACTION5chain 'B' and (resid 4 through 161 )
6X-RAY DIFFRACTION6chain 'B' and (resid 162 through 285 )

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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