[日本語] English
万見
- PDB-4s36: Crystal structure of the C-terminal domain of R2 pyocin membrane-... -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4s36
タイトルCrystal structure of the C-terminal domain of R2 pyocin membrane-piercing spike
要素Phage baseplate protein
キーワードMETAL BINDING PROTEIN / Cell Puncturing Device / Trimer / beta-helix / Iron-binding / Outer cell membrane piercing
機能・相同性Phage baseplate assembly protein V/Gp45 / Gp5/Type VI secretion system Vgr protein, OB-fold domain / Type VI secretion system/phage-baseplate injector OB domain / Vgr protein, OB-fold domain superfamily / metal ion binding / : / Baseplate assembly protein V
機能・相同性情報
生物種Pseudomonas aeruginosa (緑膿菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.46 Å
データ登録者Browning, C.B. / Leiman, P.G. / Shneider, M.M.
引用ジャーナル: To be Published
タイトル: Crystal structure of the C-terminal domain of R2 pyocin membrane-piercing spike
著者: Browning, C.B. / Leiman, P.G. / Shneider, M.M.
履歴
登録2015年1月26日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02016年1月27日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12016年2月3日Group: Derived calculations
改定 2.02017年7月12日Group: Advisory / Atomic model ...Advisory / Atomic model / Database references / Derived calculations
カテゴリ: atom_site / atom_site_anisotrop ...atom_site / atom_site_anisotrop / pdbx_distant_solvent_atoms / pdbx_struct_conn_angle / pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms / pdbx_validate_close_contact / struct_conn / struct_ref_seq / struct_sheet_range / struct_site_gen
Item: _atom_site.auth_seq_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_auth_seq_id ..._atom_site.auth_seq_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_validate_close_contact.auth_seq_id_1 / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_ref_seq.pdbx_auth_seq_align_beg / _struct_ref_seq.pdbx_auth_seq_align_end / _struct_sheet_range.beg_auth_seq_id / _struct_sheet_range.end_auth_seq_id / _struct_site_gen.auth_seq_id
改定 2.12017年11月22日Group: Refinement description / カテゴリ: software / Item: _software.name
改定 2.22024年2月28日Group: Advisory / Data collection ...Advisory / Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
Remark 700SHEET DETERMINATION METHOD: AUTHOR DETERMINED

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: Phage baseplate protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)9,4862
ポリマ－9,4301
非ポリマー561
水2,126118
1
A: Phage baseplate protein
ヘテロ分子

A: Phage baseplate protein
ヘテロ分子

A: Phage baseplate protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)28,4586
ポリマ－28,2913
非ポリマー1683
水543
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_565-y,x-y+1,z1
crystal symmetry operation3_455-x+y-1,-x,z1
Buried area14300 Å2
ΔGint-163 kcal/mol
Surface area11800 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)46.205, 46.205, 144.954
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number182
Space group name H-MP6322
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-201-

FE

21A-304-

HOH

31A-331-

HOH

41A-333-

HOH

51A-356-

HOH

61A-366-

HOH

71A-367-

HOH

81A-391-

HOH

91A-413-

HOH

-
要素

#1: タンパク質 Phage baseplate protein / VR2 protein


分子量: 9430.291 Da / 分子数: 1 / 断片: C-terminal domain (UNP residues 96-185) / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Pseudomonas aeruginosa (緑膿菌)
遺伝子: VR2, gpV, D480_28305, JF43_02945, NCGM1900_0632, NCGM1984_0630
プラスミド: pEEVa2 (pET-23a derivate with a TEV cleavage site)
発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: Q9S581
#2: 化合物 ChemComp-FE / FE (III) ION / 鉄


分子量: 55.845 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Fe
#3: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 118 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.37 Å3/Da / 溶媒含有率: 48.06 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 5
詳細: 34% PEG 400, 200mM NaSO4, 100mM Na acetate, pH 5.0, 15mg/ml protein, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 291K

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SLS / ビームライン: X06SA / 波長: 1 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2010年10月10日
放射モノクロメーター: Si (111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.46→72.48 Å / Num. all: 16655 / Num. obs: 16695 / % possible obs: 99.5 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 27 % / Rmerge(I) obs: 0.036 / Rsym value: 0.037 / Net I/σ(I): 59.3
反射 シェル解像度: 1.46→1.54 Å / 冗長度: 19.4 % / Rmerge(I) obs: 0.589 / Mean I/σ(I) obs: 5.5 / Num. unique all: 2314 / Rsym value: 0.616 / % possible all: 97.3

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
RemDAqデータ収集
PHASER位相決定
PHENIX(phenix.refine: 1.8.2_1309)精密化
XDSデータ削減
SCALAデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 1.46→40.015 Å / SU ML: 0.15 / σ(F): 1.53 / 位相誤差: 14.96 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.1876 1509 5.07 %
Rwork0.1492 --
obs0.151 16615 99.31 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.46→40.015 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数665 0 1 118 784
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.008768
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.2741061
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d9.958279
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.081123
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.007140
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.46-1.50960.24321510.17982471X-RAY DIFFRACTION96
1.5096-1.56360.18111660.12482521X-RAY DIFFRACTION99
1.5636-1.62620.15371410.11252536X-RAY DIFFRACTION99
1.6262-1.70020.16471370.10372626X-RAY DIFFRACTION100
1.7002-1.78980.15161370.10142569X-RAY DIFFRACTION100
1.7898-1.9020.18651480.09492564X-RAY DIFFRACTION100
1.902-2.04880.13921190.08982598X-RAY DIFFRACTION100
2.0488-2.2550.13731460.10142590X-RAY DIFFRACTION100
2.255-2.58120.20061290.13312583X-RAY DIFFRACTION99
2.5812-3.25180.20971110.17652607X-RAY DIFFRACTION100
3.2518-40.02970.21451240.20482596X-RAY DIFFRACTION99

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る