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- PDB-4rt6: Structure of a complex between hemopexin and hemopexin binding protein -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4rt6
タイトルStructure of a complex between hemopexin and hemopexin binding protein
要素
  • Heme/hemopexin-binding protein
  • Hemopexin
キーワードPROTEIN BINDING / beta-helix / beta-propeller domain / interaction of HxuA with hemopexin enables heme release from hemopexin / outer membrane
機能・相同性
機能・相同性情報


heme transmembrane transporter activity / : / intracellular iron ion homeostasis / heme binding / extracellular space / extracellular region / metal ion binding
類似検索 - 分子機能
Hemopexin / : / : / 4 Propeller / Hemopexin / Hemopexin-like domain / Filamentous haemagglutinin FhaB/tRNA nuclease CdiA-like, TPS domain / TPS secretion domain / haemagglutination activity domain / Hemopexin, conserved site ...Hemopexin / : / : / 4 Propeller / Hemopexin / Hemopexin-like domain / Filamentous haemagglutinin FhaB/tRNA nuclease CdiA-like, TPS domain / TPS secretion domain / haemagglutination activity domain / Hemopexin, conserved site / Hemopexin domain signature. / Hemopexin-like domain / Hemopexin-like repeats / Hemopexin-like domain superfamily / Hemopexin / Hemopexin repeat profile. / Hemopexin-like repeats. / Pectin lyase fold / Pectin lyase fold/virulence factor / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Hemopexin / Heme/hemopexin-binding protein
類似検索 - 構成要素
生物種Haemophilus influenzae Rd KW20 (インフルエンザ菌)
Oryctolagus cuniculus (ウサギ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.8 Å
データ登録者Zambolin, S. / Clantin, B. / Haouz, A. / Villeret, V. / Delepelaire, P.
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2016
タイトル: Structural basis for haem piracy from host haemopexin by Haemophilus influenzae.
著者: Zambolin, S. / Clantin, B. / Chami, M. / Hoos, S. / Haouz, A. / Villeret, V. / Delepelaire, P.
履歴
登録2014年11月13日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02016年5月18日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12016年6月1日Group: Database references
改定 2.02020年7月29日Group: Atomic model / Data collection ...Atomic model / Data collection / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: atom_site / atom_site_anisotrop ...atom_site / atom_site_anisotrop / chem_comp / entity / pdbx_branch_scheme / pdbx_chem_comp_identifier / pdbx_entity_branch / pdbx_entity_branch_descriptor / pdbx_entity_branch_link / pdbx_entity_branch_list / pdbx_entity_nonpoly / pdbx_nonpoly_scheme / pdbx_struct_assembly_gen / struct_asym / struct_conn / struct_site / struct_site_gen
Item: _atom_site.auth_asym_id / _atom_site.auth_seq_id ..._atom_site.auth_asym_id / _atom_site.auth_seq_id / _atom_site.label_asym_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_auth_asym_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_auth_seq_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_label_asym_id / _chem_comp.name / _chem_comp.type / _entity.formula_weight / _entity.pdbx_description / _entity.pdbx_number_of_molecules / _entity.type / _pdbx_struct_assembly_gen.asym_id_list / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.pdbx_role / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id
解説: Carbohydrate remediation / Provider: repository / タイプ: Remediation
改定 2.12023年9月20日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Refinement description / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / chem_comp_atom ...chem_comp / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 2.22024年10月30日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Heme/hemopexin-binding protein
B: Hemopexin
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)121,4883
ポリマ－121,0642
非ポリマー4241
水3,459192
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3670 Å2
ΔGint-4 kcal/mol
Surface area38120 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)45.060, 348.860, 77.350
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number18
Space group name H-MP21212
詳細complex between HxuA and hemopexin N-terminal domain

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要素

#1: タンパク質 Heme/hemopexin-binding protein / Heme:hemopexin utilization protein A


分子量: 96594.391 Da / 分子数: 1 / 変異: C876S, C882S / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Haemophilus influenzae Rd KW20 (インフルエンザ菌)
株: Rd KW20 / 遺伝子: hxuA, HI_0264 / プラスミド: pBAD24 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 / 参照: UniProt: P44602
#2: タンパク質 Hemopexin


分子量: 24469.361 Da / 分子数: 1 / Fragment: N-Terminal domain / 由来タイプ: 天然 / 詳細: purified from rabbit blood serum / 由来: (天然) Oryctolagus cuniculus (ウサギ) / 参照: UniProt: P20058
#3: 多糖 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose


タイプ: oligosaccharide / 分子量: 424.401 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
記述子タイププログラム
DGlcpNAcb1-4DGlcpNAcb1-Glycam Condensed SequenceGMML 1.0
WURCS=2.0/1,2,1/[a2122h-1b_1-5_2*NCC/3=O]/1-1/a4-b1WURCSPDB2Glycan 1.1.0
[]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{}}}LINUCSPDB-CARE
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 192 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.51 Å3/Da / 溶媒含有率: 51.01 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 5.6
詳細: 100mM citric acid, 25% w/v PEG 4000, 200mM ammonium sulfate , pH 5.6, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 291K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SOLEIL / ビームライン: PROXIMA 1 / 波長: 0.97911 Å
検出器タイプ: PSI PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2014年2月3日
放射モノクロメーター: CRYOGENICALLY COOLED MONOCHROMATOR CRYSTAL
プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97911 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.8→25 Å / Num. all: 31168 / Num. obs: 30025 / % possible obs: 96.3 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / Biso Wilson estimate: 74.96 Å2
反射 シェル
解像度 (Å)Diffraction-ID% possible all
2.8-2.97185.2
2.97-3.18193.8
3.18-3.43198.5
3.43-3.76199.5

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
XDSデータ削減
AMoRE位相決定
BUSTER2.10.1精密化
XDSデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB entries 4RM6, 1QHU

4rm6

1qhu


解像度: 2.8→24.43 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.9199 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.8812 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2299 1517 5.06 %RANDOM
Rwork0.1796 ---
all0.1821 31236 --
obs0.1821 29966 96.03 %-
原子変位パラメータBiso mean: 55.54 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-16.0538 Å20 Å20 Å2
2---7.4691 Å20 Å2
3----8.5848 Å2
Refine analyzeLuzzati coordinate error obs: 0.37 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.8→24.43 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数7621 0 28 192 7841
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数Restraint functionWeight
X-RAY DIFFRACTIONt_bond_d0.017774HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_angle_deg1.2210484HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_dihedral_angle_d3683SINUSOIDAL2
X-RAY DIFFRACTIONt_trig_c_planes245HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_gen_planes1107HARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_it7774HARMONIC20
X-RAY DIFFRACTIONt_omega_torsion3.88
X-RAY DIFFRACTIONt_other_torsion3.17
X-RAY DIFFRACTIONt_chiral_improper_torsion1042SEMIHARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_ideal_dist_contact8494SEMIHARMONIC4
LS精密化 シェル解像度: 2.8→2.9 Å / Total num. of bins used: 15
Rfactor反射数%反射
Rfree0.3517 114 4.83 %
Rwork0.2562 2247 -
all0.261 2361 -
obs--96.03 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.4173-0.16060.24390.4969-0.24381.282-0.0158-0.0403-0.12590.04640.077-0.0407-0.1079-0.1368-0.06120.0872-0.0320.003-0.23490.0205-0.1958-11.295460.0741-25.0961
22.3068-0.7004-1.05853.63850.92220.76140.0001-0.0741-0.85040.08330.0527-0.47340.20150.0766-0.05280.075-0.0122-0.0818-0.3884-0.03170.459512.504318.5777-10.6096
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1{ A|* }A3 - 815
2X-RAY DIFFRACTION2{ B|* }B24 - 208

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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