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- PDB-4rqi: Structure of TRF2/RAP1 secondary interaction binding site -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4rqi
タイトルStructure of TRF2/RAP1 secondary interaction binding site
要素
  • Telomeric repeat-binding factor 2
  • Telomeric repeat-binding factor 2-interacting protein 1
キーワードCELL CYCLE / telomeres
機能・相同性
機能・相同性情報


negative regulation of DNA recombination at telomere / axonal transport of messenger ribonucleoprotein complex / negative regulation of telomere single strand break repair / negative regulation of telomere maintenance via recombination / telomeric loop formation / negative regulation of telomere maintenance via semi-conservative replication / negative regulation of telomeric D-loop disassembly / negative regulation of telomere capping / protection from non-homologous end joining at telomere / RNA-templated DNA biosynthetic process ...negative regulation of DNA recombination at telomere / axonal transport of messenger ribonucleoprotein complex / negative regulation of telomere single strand break repair / negative regulation of telomere maintenance via recombination / telomeric loop formation / negative regulation of telomere maintenance via semi-conservative replication / negative regulation of telomeric D-loop disassembly / negative regulation of telomere capping / protection from non-homologous end joining at telomere / RNA-templated DNA biosynthetic process / negative regulation of t-circle formation / telomeric D-loop disassembly / negative regulation of telomere maintenance / telomere maintenance via telomere lengthening / shelterin complex / Telomere C-strand synthesis initiation / regulation of telomere maintenance via telomerase / double-stranded telomeric DNA binding / Telomere C-strand (Lagging Strand) Synthesis / nuclear telomere cap complex / G-rich strand telomeric DNA binding / telomere capping / Processive synthesis on the C-strand of the telomere / Polymerase switching on the C-strand of the telomere / Removal of the Flap Intermediate from the C-strand / regulation of telomere maintenance / negative regulation of telomere maintenance via telomere lengthening / protein localization to chromosome, telomeric region / regulation of double-strand break repair via homologous recombination / nuclear chromosome / telomeric DNA binding / negative regulation of telomere maintenance via telomerase / negative regulation of protein phosphorylation / positive regulation of telomere maintenance / negative regulation of cellular senescence / Telomere Extension By Telomerase / telomere maintenance via telomerase / phosphatase binding / Packaging Of Telomere Ends / Recognition and association of DNA glycosylase with site containing an affected purine / Cleavage of the damaged purine / Recognition and association of DNA glycosylase with site containing an affected pyrimidine / Cleavage of the damaged pyrimidine / Inhibition of DNA recombination at telomere / Meiotic synapsis / telomere maintenance / male germ cell nucleus / positive regulation of non-canonical NF-kappaB signal transduction / positive regulation of NF-kappaB transcription factor activity / DNA Damage/Telomere Stress Induced Senescence / cellular senescence / in utero embryonic development / chromosome, telomeric region / positive regulation of canonical NF-kappaB signal transduction / intracellular signal transduction / nuclear body / axon / regulation of DNA-templated transcription / protein-containing complex binding / enzyme binding / protein homodimerization activity / nucleoplasm / nucleus / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Rap1 Myb domain / Rap1 Myb domain / Telomere repeat-binding factor, dimerisation domain / Telomeric repeat-binding factor 2, Rap1-binding domain / Telomeric repeat-binding factor 2 Rap1-binding motif / TRF2-interacting telomeric protein/Rap1, C-terminal / TRF2-interacting telomeric protein/Rap1, C-terminal domain superfamily / TRF2-interacting telomeric protein/Rap1 - C terminal domain / Telomeric repeat-binding factor 2 / TE2IP/Rap1 ...Rap1 Myb domain / Rap1 Myb domain / Telomere repeat-binding factor, dimerisation domain / Telomeric repeat-binding factor 2, Rap1-binding domain / Telomeric repeat-binding factor 2 Rap1-binding motif / TRF2-interacting telomeric protein/Rap1, C-terminal / TRF2-interacting telomeric protein/Rap1, C-terminal domain superfamily / TRF2-interacting telomeric protein/Rap1 - C terminal domain / Telomeric repeat-binding factor 2 / TE2IP/Rap1 / Telomeric repeat-binding factor 1/2 / Telomere repeat-binding factor, dimerisation domain superfamily / Telomere repeat-binding factor, dimerisation domain / Telomere repeat binding factor (TRF) / BRCT domain / Myb-type HTH DNA-binding domain profile. / Myb domain / Myb-like DNA-binding domain / SANT SWI3, ADA2, N-CoR and TFIIIB'' DNA-binding domains / SANT/Myb domain / BRCT domain / BRCT domain superfamily / Homeobox-like domain superfamily / Serine Threonine Protein Phosphatase 5, Tetratricopeptide repeat / Alpha Horseshoe / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Telomeric repeat-binding factor 2 / Telomeric repeat-binding factor 2-interacting protein 1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.4405 Å
データ登録者Miron, S. / Guimaraes, B. / Gaullier, G. / Giraud-Panis, M.-J. / Gilson, E. / Le Du, M.-H.
引用ジャーナル: Nucleic Acids Res. / 年: 2016
タイトル: A higher-order entity formed by the flexible assembly of RAP1 with TRF2.
著者: Gaullier, G. / Miron, S. / Pisano, S. / Buisson, R. / Le Bihan, Y.V. / Tellier-Lebegue, C. / Messaoud, W. / Roblin, P. / Guimaraes, B.G. / Thai, R. / Giraud-Panis, M.J. / Gilson, E. / Le Du, M.H.
履歴
登録2014年11月3日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02016年2月10日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12016年3月16日Group: Database references
改定 1.22019年7月17日Group: Data collection / Refinement description / カテゴリ: software
Item: _software.classification / _software.name / _software.version
改定 1.32024年2月28日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Telomeric repeat-binding factor 2
B: Telomeric repeat-binding factor 2
C: Telomeric repeat-binding factor 2
D: Telomeric repeat-binding factor 2
E: Telomeric repeat-binding factor 2-interacting protein 1
F: Telomeric repeat-binding factor 2-interacting protein 1
G: Telomeric repeat-binding factor 2-interacting protein 1
H: Telomeric repeat-binding factor 2-interacting protein 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)103,18811
ポリマ－102,9808
非ポリマー2083
水1,69394
1
A: Telomeric repeat-binding factor 2
B: Telomeric repeat-binding factor 2
E: Telomeric repeat-binding factor 2-interacting protein 1
F: Telomeric repeat-binding factor 2-interacting protein 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)51,5825
ポリマ－51,4904
非ポリマー921
水543
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area6010 Å2
ΔGint-31 kcal/mol
Surface area20010 Å2
手法PISA
2
C: Telomeric repeat-binding factor 2
D: Telomeric repeat-binding factor 2
G: Telomeric repeat-binding factor 2-interacting protein 1
H: Telomeric repeat-binding factor 2-interacting protein 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)51,6066
ポリマ－51,4904
非ポリマー1162
水543
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area5840 Å2
ΔGint-36 kcal/mol
Surface area20150 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)53.790, 104.850, 85.310
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 94.39, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID
11
22
/ NCSアンサンブル:
ID
1
2

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要素

#1: タンパク質
Telomeric repeat-binding factor 2 / TTAGGG repeat-binding factor 2 / Telomeric DNA-binding protein


分子量: 23667.596 Da / 分子数: 4 / 断片: TRFH: residues 43-245 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: TERF2, TRBF2, TRF2 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q15554
#2: タンパク質・ペプチド
Telomeric repeat-binding factor 2-interacting protein 1 / TERF2-interacting telomeric protein 1 / TRF2-interacting telomeric protein 1 / Dopamine receptor- ...TERF2-interacting telomeric protein 1 / TRF2-interacting telomeric protein 1 / Dopamine receptor-interacting protein 5 / Repressor/activator protein 1 homolog / RAP1 homolog / hRap1


分子量: 2077.280 Da / 分子数: 4 / 断片: YXLXP interaction motif: residues 89-106 / 由来タイプ: 合成 / 詳細: RAP1 Peptide sequence / 由来: (合成) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: Q9NYB0
#3: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#4: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 94 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.33 Å3/Da / 溶媒含有率: 47.19 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8
詳細: PEGmme 550, Hepes buffer, pH 8.0, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SOLEIL / ビームライン: PROXIMA 1 / 波長: 0.98 Å
検出器タイプ: PSI PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2012年10月14日
詳細: channel cut cryogenically cooled monochromator crystal
放射モノクロメーター: channel cut cryogenically cooled monochromator crystal
プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.98 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.44→47.02 Å / Num. all: 34700 / Num. obs: 33979 / % possible obs: 98 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / Biso Wilson estimate: 60.59 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.068
反射 シェル解像度: 2.44→2.63 Å / Rmerge(I) obs: 0.664 / Mean I/σ(I) obs: 2.26 / % possible all: 79.4

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.8.2_1309精密化
MOLREP位相決定
BUSTER2.8.0精密化
XDSデータ削減
XDSデータスケーリング
Pcubeデータ収集
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.4405→47.02 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.9489 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.9286 / SU ML: 0.34 / σ(F): 1.99 / 位相誤差: 28.67 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2406 1679 5 %
Rwork0.1974 --
obs0.1996 33575 95.52 %
all-33600 -
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 70.63 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.1897 Å20 Å27.5197 Å2
2--3.6522 Å20 Å2
3----3.4625 Å2
Refine analyzeLuzzati coordinate error obs: 0.386 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.4405→47.02 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数6924 0 13 94 7031
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0047039
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.9769461
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d15.252695
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0361080
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0041210
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.4405-2.51230.3469750.30231425X-RAY DIFFRACTION51
2.5123-2.59340.38651450.28182754X-RAY DIFFRACTION100
2.5934-2.68610.33041460.26542770X-RAY DIFFRACTION99
2.6861-2.79360.30271440.23742737X-RAY DIFFRACTION100
2.7936-2.92070.29331460.23172759X-RAY DIFFRACTION100
2.9207-3.07470.2631460.23622781X-RAY DIFFRACTION100
3.0747-3.26730.28791450.22392763X-RAY DIFFRACTION100
3.2673-3.51950.27451450.20382756X-RAY DIFFRACTION99
3.5195-3.87350.22761470.18692783X-RAY DIFFRACTION99
3.8735-4.43360.20841450.16682753X-RAY DIFFRACTION99
4.4336-5.58450.1971460.17392778X-RAY DIFFRACTION100
5.5845-47.02860.21221490.18122837X-RAY DIFFRACTION99
精密化 TLS手法: refined / Origin x: -12.6661 Å / Origin y: 1.4751 Å / Origin z: 22.287 Å
111213212223313233
T0.3609 Å2-0.0112 Å20.0005 Å2-0.2658 Å20.0543 Å2--0.3287 Å2
L0.3998 °2-0.0719 °2-0.0889 °2-0.2531 °20.2114 °2--0.7804 °2
S-0.0052 Å °0.0034 Å °0.0533 Å °-0.0174 Å °-0.0124 Å °-0.0188 Å °-0.0557 Å °0.0138 Å °0.0149 Å °
精密化 TLSグループSelection details: all

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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