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- PDB-4rlv: Crystal Structure of AnkB 24 Ankyrin Repeats in Complex with AnkR... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4rlv
タイトルCrystal Structure of AnkB 24 Ankyrin Repeats in Complex with AnkR Autoinhibition Segment
要素Ankyrin-1, Ankyrin-2
キーワードSTRUCTURAL PROTEIN / ANK Repeat / Protein-protein interaction
機能・相同性
機能・相同性情報


protein localization to T-tubule / atrial cardiac muscle cell to AV node cell communication / SA node cell to atrial cardiac muscle cell communication / regulation of calcium ion transmembrane transporter activity / positive regulation of calcium ion transmembrane transporter activity / protein localization to M-band / positive regulation of potassium ion transmembrane transporter activity / T-tubule organization / SA node cell action potential / membrane depolarization during SA node cell action potential ...protein localization to T-tubule / atrial cardiac muscle cell to AV node cell communication / SA node cell to atrial cardiac muscle cell communication / regulation of calcium ion transmembrane transporter activity / positive regulation of calcium ion transmembrane transporter activity / protein localization to M-band / positive regulation of potassium ion transmembrane transporter activity / T-tubule organization / SA node cell action potential / membrane depolarization during SA node cell action potential / protein localization to organelle / paranodal junction assembly / regulation of SA node cell action potential / regulation of atrial cardiac muscle cell action potential / atrial cardiac muscle cell action potential / phosphorylation-dependent protein binding / positive regulation of cation channel activity / protein localization to endoplasmic reticulum / sarcoplasmic reticulum calcium ion transport / response to methylmercury / cytoskeletal anchor activity / atrial septum development / positive regulation of potassium ion transport / costamere / ventricular cardiac muscle cell action potential / positive regulation of calcium ion transport / regulation of release of sequestered calcium ion into cytosol / regulation of ventricular cardiac muscle cell membrane repolarization / regulation of cardiac muscle contraction by calcium ion signaling / M band / protein localization to cell surface / regulation of cardiac muscle cell contraction / Interaction between L1 and Ankyrins / A band / spectrin binding / regulation of heart rate by cardiac conduction / regulation of calcium ion transport / intercalated disc / regulation of cardiac muscle contraction / regulation of cardiac muscle contraction by regulation of the release of sequestered calcium ion / COPI-mediated anterograde transport / T-tubule / regulation of heart rate / protein localization to plasma membrane / regulation of protein stability / recycling endosome / sarcolemma / structural constituent of cytoskeleton / Z disc / intracellular calcium ion homeostasis / endocytosis / protein localization / protein transport / ATPase binding / protein-macromolecule adaptor activity / basolateral plasma membrane / postsynaptic membrane / transmembrane transporter binding / lysosome / early endosome / cytoskeleton / protein stabilization / neuron projection / apical plasma membrane / positive regulation of gene expression / protein kinase binding / enzyme binding / signal transduction / mitochondrion / membrane / plasma membrane / cytosol
類似検索 - 分子機能
: / Ankyrin, UPA domain / UPA domain / Domain present in ZO-1 and Unc5-like netrin receptors / ZU5 domain / ZU5 domain / ZU5 domain profile. / Ankyrin repeats (many copies) / Ankyrin repeat / Death domain profile. ...: / Ankyrin, UPA domain / UPA domain / Domain present in ZO-1 and Unc5-like netrin receptors / ZU5 domain / ZU5 domain / ZU5 domain profile. / Ankyrin repeats (many copies) / Ankyrin repeat / Death domain profile. / DEATH domain, found in proteins involved in cell death (apoptosis). / Death domain / Death domain / Death-like domain superfamily / Ankyrin repeat / Ankyrin repeats (3 copies) / Ankyrin repeat profile. / Ankyrin repeat region circular profile. / ankyrin repeats / Ankyrin repeat / Ankyrin repeat-containing domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Ankyrin 1, erythroid / Ankyrin-2
類似検索 - 構成要素
生物種Mus musculus (ハツカネズミ)
Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単一同系置換・異常分散 / 解像度: 3.4945 Å
データ登録者Wei, Z. / Wang, C. / Zhang, M.
引用ジャーナル: Elife / 年: 2014
タイトル: Structural basis of diverse membrane target recognitions by ankyrins.
著者: Wang, C. / Wei, Z. / Chen, K. / Ye, F. / Yu, C. / Bennett, V. / Zhang, M.
履歴
登録2014年10月18日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02014年11月26日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12015年5月20日Group: Database references
改定 1.22017年8月2日Group: Source and taxonomy / カテゴリ: entity_src_gen
改定 1.32017年11月22日Group: Refinement description / カテゴリ: software

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Ankyrin-1, Ankyrin-2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)98,87610
ポリマ－98,0121
非ポリマー8659
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)179.685, 179.685, 304.856
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 120.000
Int Tables number155
Space group name H-MH32

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要素

#1: タンパク質 Ankyrin-1, Ankyrin-2 / ANK-2 / Ankyrin-B / Brain ankyrin / Non-erythroid ankyrin


分子量: 98011.523 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ), (組換発現) Homo sapiens (ヒト)
遺伝子: Ank1, ANK2 / プラスミド: pET32m / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: D3YTV8, UniProt: Q01484
#2: 化合物
ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 9 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 4.85 Å3/Da / 溶媒含有率: 74.64 %
結晶化温度: 289 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 5.6
詳細: 0.5 M ammonium sulfate, 1.0 M lithium sulfate, and 0.1 M sodium citrate, pH 5.6, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 289K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRF / ビームライン: BL17U / 波長: 0.98 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2011年6月6日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.98 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.494→50 Å / Num. obs: 23268 / % possible obs: 96 % / 冗長度: 10.2 % / Biso Wilson estimate: 110.47 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.121 / Χ2: 2.271 / Net I/σ(I): 9.3
反射 シェル
解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique allΧ2Diffraction-ID% possible all
3.494-3.5690.78311611.343197.2
3.56-3.6310.30.73511791.302197.3
3.63-3.699.80.66411311.721197.1
3.69-3.7710.30.59211671.365197.2
3.77-3.8510.20.39511721.503197
3.85-3.949.30.44411532.094197
3.94-4.0410.30.40111701.456196.7
4.04-4.1510.50.24311601.52197
4.15-4.2710.50.21911671.545196.6
4.27-4.4110.40.20411661.651196.4
4.41-4.579.90.21311542.724196.3
4.57-4.7510.20.20511582.232196.3
4.75-4.9710.50.15711712.024196.1
4.97-5.2310.50.15511562.112196.1
5.23-5.5510.60.15311572.142195.5
5.55-5.9810.50.14311702.354195.7
5.98-6.5810.40.11111582.378195.2
6.58-7.5310.10.07111613.196194.5
7.53-9.4810.50.05411754.042193.9
9.48-509.70.05511826.791191.3

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位相決定

位相決定手法: 単一同系置換・異常分散

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
SHARP位相決定
PHENIX精密化
PDB_EXTRACT3.15データ抽出
ADSCQuantumデータ収集
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
精密化構造決定の手法: 単一同系置換・異常分散 / 解像度: 3.4945→38.59 Å / FOM work R set: 0.7283 / SU ML: 0.4 / σ(F): 1.33 / 位相誤差: 32.64 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2527 2641 6.01 %RANDOM
Rwork0.2201 ---
obs0.2221 43909 94.45 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 323.93 Å2 / Biso mean: 113.52 Å2 / Biso min: 20.94 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.4945→38.59 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数6260 0 45 0 6305
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0136393
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.5458687
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0741040
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.011121
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d12.4292302
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 19

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
3.4945-3.5580.38591420.36082161230394
3.558-3.62640.36041430.33972207235096
3.6264-3.70030.36381390.3422162230196
3.7003-3.78070.31071390.29962183232295
3.7807-3.86860.30641340.27622204233895
3.8686-3.96520.33461350.29462169230495
3.9652-4.07230.2711470.24772207235495
4.0723-4.1920.20181370.22882147228495
4.192-4.32720.2861360.21672183231994
4.3272-4.48160.24731360.22192137227393
4.4816-4.66070.30711400.27532130227093
4.6607-4.87250.20421420.18982206234895
4.8725-5.12880.26461380.1862184232295
5.1288-5.44930.23531400.19612171231195
5.4493-5.86870.30661360.21592204234095
5.8687-6.45680.22521360.20512171230795
6.4568-7.38550.221370.18942154229194
7.3855-9.28350.2051430.16122159230294
9.2835-38.59230.21761410.19372129227092
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.75390.50020.01781.92680.29090.6906-0.0072-0.16550.6552-0.027-0.0344-0.3469-0.710.46570.13451.0703-0.37840.20950.62220.16542.016436.4735-43.294-64.4859
21.76720.58220.07811.019-0.01130.5710.17560.52430.6806-0.4028-0.01160.3843-0.3167-0.1164-0.15020.5269-0.02160.17250.4430.21380.1844-8.4155-78.2932-65.5568
31.8551-0.5176-0.49711.08470.77911.64630.0463-0.33630.36310.470.0820.5019-0.3561-0.3074-0.13051.30210.29750.28910.72790.09671.6968-52.5927-56.4733-32.6351
40.9894-0.5531-0.18532.03020.26190.04510.85280.31690.3756-0.9346-0.6332-0.1626-0.1383-0.0823-0.17572.61260.48850.371.7969-0.11081.4161-50.9206-63.44977.3057
51.15990.152.89241.2069-0.85518.48410.048-0.59910.51870.31240.1402-0.3958-0.09780.3508-0.18751.2543-0.3081-0.44131.25650.02821.3966-22.1082-74.3223-55.3283
61.399-0.83180.81080.9497-0.05750.86780.0703-0.0291-0.06720.2777-0.03940.54150.1701-0.0429-0.00691.45490.20590.20161.0548-0.1031.6986-4.9001-74.0073-58.7197
71.99966.4317-8.88246.4958-6.9992.00030.15440.11150.87550.2886-0.38330.5895-0.0152-0.30620.23560.56780.00840.20350.65680.10580.68999.3308-69.1152-59.9604
80.8538-0.89460.23671.26320.26670.884-0.24690.31840.6066-0.00390.21760.8912-0.2876-0.14030.00470.773-0.2181-0.16380.60220.181.550824.7378-39.7861-68.9909
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1chain 'A' and (resid 2026 through 2224 )A0
2X-RAY DIFFRACTION2chain 'A' and (resid 2225 through 2519 )A0
3X-RAY DIFFRACTION3chain 'A' and (resid 2520 through 2714 )A0
4X-RAY DIFFRACTION4chain 'A' and (resid 2715 through 2816 )A0
5X-RAY DIFFRACTION5chain 'A' and (resid 1584 through 1590 )A0
6X-RAY DIFFRACTION6chain 'A' and (resid 1591 through 1601 )A0
7X-RAY DIFFRACTION7chain 'A' and (resid 1602 through 1610 )A0
8X-RAY DIFFRACTION8chain 'A' and (resid 1611 through 1630 )A0

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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